Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Gilmour, Martin$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.088

    Gilmour, Martin.

    Multiple lactate dehydrogenase activities of the rumen bacterium Selenomonas ruminantium [Text] / Martin Gilmour, Harry J. Flint, Wilfrid J. Mitchell // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 8. - P2077-2084 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Множественные лактатдегидрогеназные активности рубцовой бактерии Selenomonas ruminantium
Аннотация: Штамм рубцовой бактерии S. ruminantium 5934е, утилизирующий лактат (Лт), содержит три разных Лт-дегидрогеназы (ЛДГ). Одна из них (ЛДГ-I) восстанавливает пируват в присутствии НАДН до L-Лт, а ее содержание в клетках, растущих на глюкозе, в 15 раз превышает таковое в клетках, растущих на D,L-Лт, Вторая ЛДГ (ЛДГ-II) специфична к D-Лт и содержится в одинаковых кол-вах в клетках, выращенных на глюкозе или Лт. Наилучшим акцептором электронов для ЛДГ-II при окислении D-Лт служит аналог НАД, 3-ацетилпиридинадениндинуклеотид. Третья ЛДГ (ЛДГ-III) не зависит от НАД, специфична к D-Лт и индуцируется при росте клеток на D,L-Лт. Возможно, что этот фермент аналогичен цитохрому b и функционирует в анаэробной дыхательной цепи, связанной с восстановлением фумарата. Значения К для Лт составляют 0,5 мМ (ЛДГ-III), 45 мМ (ЛДГ-I) и 70 мМ (ЛДГ-II). Предполагается, что ЛДГ-III ответственна гл. обр. за образование пирувата в клетках, растущих на Лт. Три др. Лт - усваивающих штамма S. ruminantium (HD4, 5521С1 и IW13) демонстрировали такой же спектр активностей ЛДГ, как и штамм 5934е. Великобритания, [Mitchell W. J.] Dep. of Biological Sciences, Heriot-Watt Univ., Riccarton, Edinburgh EH14 4АS. Библ. 43.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SELENOMONAS RUMINATIUM (BACT.)
ШТАММ 5934Е

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

АКЦЕПТОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ

АКТИВНОСТЬ

РУБЦОВЫЕ БАКТЕРИИ

УСВОЕНИЕ ЛАКТАТА


Доп.точки доступа:
Flint, Harry J.; Mitchell, Wilfrid J.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.227

    Cramp, Rebecca.

    Novel thermophilic bacteria producing nitrile-degrading enzymes [Text] / Rebecca Cramp, Martin Gilmour, Don A. Cowan // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 7. - P2313-2320 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Выделение новых штаммов термофильных бактерий, которые продуцируют ферменты, разлагающие нитрилы
Аннотация: Из образцов ила термофильных источников на элективных средах выделен ряд термофильных бактерий, способных разлагать нитрилы. Один из изолятов, отнесенный к виду Bacillus pallidus, утилизирует ацетонитрил, бензонитрил, пропионитрил, ацетамид, бензамид и пропионамид в качестве единственного источника углерода и азота, причем алифатические и ароматические нитрилы, ацето- и бензонитрил, соотв., гидролизуют два независимых фермента. Синтез первого из них конститутивен и в присутствии субстрата не активизируется. Когда бензонитрил служит единственным источником углерода и азота, он индуцирует образование фермента, ответственного за его разложение, и полностью репрессирует биосинтез фермента, разлагающего ацетонитрил. Согласно данным, полученным в опытах in vivo и in vitro, утилизация ацето- и бензонитрила осуществляется при участии нитрилгидратазы и нитрилазы, соотв. Оба фермента значительно более термостабильны, чем аналогичные ферменты мезофильных форм. Великобритания, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. Col. London, Gower Str., London WC1E 6BT. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: БАКТЕРИИ
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ПРОДУКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

БИОДЕГРАДАЦИЯ

НИТРИЛЫ

BACILLUS PALLIDUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Gilmour, Martin; Cowan, Don A.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)