Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>A=Ayraham, Yosefa$<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.136

    Ayraham, Yosefa.

    Purification and characterization of uridine and thymidine phosphorylase from Lactobacillus casei [Text] / Yosefa Ayraham, Nathan Grossowicz, Jacob Yashphe // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1990. - Vol. 1040, N 2. - P287-293 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Очистка и характеристика уридин- и тимидинфосфорилаз из Lactobacillus casei
Аннотация: Из бесклеточного экстракта Lactobacillus casei очищены до гомогенности уридинфосфорилаза (I) и тимидинфосфорилаза (II). Оба фермента имеют Mr 80 000. I состоит из четырех идентичных субъединиц, а II - из двух идентичных субъединиц. I имеет К 5,0 мМ для уридина и 0,124 М для фосфата. II имеет К 0,132 М для тимидина и 0,1 М фосфата. I одинаково активна с уридином и 5-метилуридином, но имеет низкую активность с тимидином. 3-О-метил-'альфа'-Dглюкопиранозид конкурентно ингибировал I, но не влиял на активность II. II специфична к дезоксирибозильной части субстрата и требует незамещенной пиримидиновой половины или замещенной в положении 5. Каталитический механизм обоих ферментов - последовательный, при этом порядок присоединения субстратов случайный. В р-ции, катализируемой I, отделение продуктов также происходит случайным образом, тогда как в р-ции, катализируемой II, дезоксирибозо-1-фосфат отделяется после тимина. Библ. 26. Иерусалим, [J. Yashphe], Dep. of Bacteriol., The Hebrew Univ.-Hadassah Med. School., Jerusalem 91010.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOBACILLUS CASEI (BACT.)
УРИДИНФОСФОРИЛАЗА

ТИМИДИНФОСФОРИЛАЗА

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

СУБЪЕДИНИЧНОЕ СТРОЕНИЕ

РЕАКЦИОННЫЙ МЕХАНИЗМ

ФОСФОРИЛАЗЫ


Доп.точки доступа:
Grossowicz, Nathan; Yashphe, Jacob


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)