Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Airas, R. Kalervo$<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.81

    Airas, R. Kalervo

    ATP-induced activation of the aminoacylation of tRNA by the isoleucyl-tRNA synthetase from Escherichia coli [Text] / R.Kalervo Airas // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 176, N 2. - P359-363
Перевод заглавия: Индуцируемая АТФ активация аминоацилирования тРНК изолейцил-тРНК-синтетазой Escherichia coli
Аннотация: Заново исследовали роль АТФ в р-ции аминоацилирования изолейциновой тРНК изолейцил-тРНК-синтетазой E. coli. С помощью измерений скорости аминоацилирования при различных условиях и последующего кинетического анализа показано, что АТФ выступает в роли активатора этой р-ции. Активация АТФ наблюдалась при проведении р-ции в присутствии спермидина и низких конц-ий магния. Присутствие пирофосфата и АМФ усиливало активирующее действие АТФ. На основании полученных данных высказывается предположение, что с аминоацил-тРНК-синтетазой связывается не одна, а две молекулы АТФ. Предполагается, что вторая молекула АТФ связывается либо с каким-то дополнительным сайтом связывания, либо с тем же сайтом, с к-рым связывается и первая молекула АТФ, но после того как уже образован изолецил-аденилат. Предполагается, что связывание второй молекулы АТФ ускоряет освобождение изолейцил-тРНК с молекулы фермента. Библ. 26. Финляндия, Dep. of Biochem., Univ. of Turku.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ИЗОЛЕЙЦИЛТРНК-СИНТЕТАЗА

РНК ТРАНСПОРТНАЯ

АМИНОАЦИЛИРОВАНИЕ

ИНДУЦИРУЕМАЯ АКТИВАЦИЯ

АТФ



2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.227

    Airas, R. Kalervo

    On the roles of magnesium and spermidine in the isoleucyl-tRNA synthetase reaction. Analysis of the reaction mechanism by total rate equations [Text] / R.Kalervo Airas // Eur. J. Biochem. - 1990. - Vol. 192, N 2. - P401-409 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: О роли магния и спермидина в изолейцил-тРНКсинтетазной реакции. Анализ механизма реакции с помощью общих уравнений скорости
Аннотация: Анализировали некоторые особенности р-ции, катализируемой изолейцил-тРНК-синтетазой из E. coli, распространяя общее ур-ние скорости на эффекты Mg{2}+ и спермидина, оказываемые на аминоацилирование тРНК и обмен АТФ/пирофосфат, и проверяя соответствие этих ур-ний серии экспериментальных результатов. Анализ показал, что Mg{2}+ ингибирует аминоацилирование тРНК, но не активацию аминокислоты. В выбранном механизме этот связанный с ферментом Mg{2}+ необходим для стадии активации. Др. ион Mg{2}+ участвует в виде Mg*АТФ, но этот субстрат м. б. заменен комплексом спермидин*АТФ, к-рый является более слабым субстратом. Измерения аминоацилирования показали, что два или более иона Mg{2}+ присоединяются к молекуле тРНК и необходимы для активации фермента на стадии переноса, и что эти ионы Mg{2}+ м. б. заменены спермидинами. Библ. 36. Финляндия, Dep. of Biochem., Univ. of Turku, SF-20500 Turku.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРНК
АМИНОАЦИЛИРОВАНИЕ

МАГНИЙ

СПЕРМИДИН

ВЛИЯНИЕ

ИЗОЛЕЙЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА

ESCHERICHIA COLI (BACT.)



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.102

    Airas, R. Kalervo

    Analysis of the isoleucyl-tRNA synthetase reaction by total rate equations. Magnesium and spermidine in the tRNA kinetics [Text] / R.Kalervo Airas // Eur. J. Biochem. - 1992. - Vol. 210, N 2. - P443-450 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Анализ изолейцил-тРНК-синтетазной реакции с помощью полных уравнений скорости. Магний и спермидин в кинетике тРНК
Аннотация: Описано ур-ние, производное от стационарного ур-ния скорости для изолейцил-тРНК-синтезазы (I) из Escherichia coli. Проверена его применимость для анализа различных деталей этой р-ции. Это ур-ние применено для исследования зависимости р-ции от Mg{2}{+} и спермидина. Выявлены следующие новые детали. Установлено, что связывание тРНК с I (а не только скорость р-ции) зависит от присутствия Mg{2}{+} и спермидина в молекуле тРНК. Требуется, по крайней мере, два связанных иона Mg{2}{+} или молекулы спермидина. тРНК и неорганич. пирофосфат частично ингибируют связывание друг друга с I. Р-ция переноса происходит довольно медленно и в некоторых условиях лимитирует скорость. Индуцированное магнием снижение скорости аминоацилирования, по-видимому, направлено на диссоциацию аминоацил-тРНК от I. Эта скорость диссоциации повышается, если Mg{2}{+} первым диссоциирует от I или тРНК. Увеличение конц-ии Mg{2}{+} смещает лимитирование скорости от р-ции переноса к р-ции диссоциации продукта. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 35. Финляндия, Dep. of Biochem., Univ. of Turku, SF-20500 Turku.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ТРНК

СВЯЗЫВАНИЕ С ФЕРМЕНТОМ

УРАВНЕНИЕ СКОРОСТИ

МАГНИЙ

СПЕРМИДИН

ВЛИЯНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)



4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.103

    Airas, R. Kalervo

    Effect of inorganic pyrophosphate on the pretransfer proofreading in the isoleucyltRNA synthetase from Escherichia coli [Text] / R.Kalervo Airas // Eur. J. Biochem. - 1992. - Vol. 210, N 2. - P451-454 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Влияние неорганического пирофосфата на предшествующую переносу коррекцию в изолейцилтРНК-синтетазе из Escherichia coli
Аннотация: Общее ур-ние скорости использовано для подсчета дискриминирования валина изолейцил-тРНК-синтетазой (I) из E. coli. Неорганич. пирофосфат, присутствующий в клетках ('ЭКВИВ'0,5 мМ), создает возможность обратной р-ции пирофосфоролиза комплекса I- аминокислота - АМФ. Если комплекс I - изолейцил - АМФ был исправлен после неправильного аминоацилирования в ходе предшествующей переносу на тРНК коррекции, пирофосфоролиз быстро уравновешивает исправленный I - изолейцил - АМФ с I - изолейцилом и этим нарушает последствия данной коррекции. Это нарушение м. б. предотвращено, если существует барьер (возможно, конформационный), образуемый медленной реакционной стадией между нескорректированным комплексом I - изолейцил - АМФ и скорректированным комплексом тРНК-I-изолейцил - АМФ. Если такое медленное конформационное изменение существует, то увеличение точности дискриминации вследствие предшествующей переносу коррекции будет выгодным. Кроме того, неорганич. пирофосфат повышает точность за счет оптимизации начальных стадий дискриминирования неправильной аминокислоты. Ил. 2. Библ. 19. Финляндия, Dept. of Biochemistry, Univ. of Turku, SF-20 500 Turku.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
КОМПЛЕКС ФЕРМЕНТ-АМИНОКИСЛОТА - АМФ

ПИРОФОСФОРОЛИЗ

НЕОРГАНИЧЕСКИЙ ПИРОФОСФАТ

ВЛИЯНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)



 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)