Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Дуженкова, Н. А.$<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 89.02-04А4.26

    Дуженкова, Н. А.

    Радиационно-химические превращения некоторых глицилсодержащих пептидов [Текст] / Н. А. Дуженкова // Радиобиология. - 1988. - Т. 28, N 5. - С. 579-583
Аннотация: Изучено действие 'гамма'-излучения ({6}{0}Cо) на водные р-ры пептидов, состоящих из характерных для коллагена, аминокислотных остатков (диглицил-глицина, глицил-тирозина, пролил-глицина). При 'гамма'-обл. бескислородного 103} М водного р-ра, триглицина радиационно-хим. выход суммарного распада остатков глицина составил 5,7 молек/100 эВ. При этом обнаружено накопление аспарагиновой к-ты с выходом 0,7 молек/100 эВ, по-видимому, за счет димеризации радикалов глициновых остатков пептида. Сопоставление радиационно-хим. выходов убыли тирозина, глицина и распада пептидной связи при радиолизе глицил-тирозина свидетельствует о большей эффективности ОН-радикалов по сравнению с еa][q] в деструкции тирозина и пептидно связи. Библ. 11.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.17.25
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ГЛИЦИЛСОДЕРЖАЩИЕ

РАДИОЛИЗ

ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ

ПРОДУКТЫ

РАДИАЦИОННО-ХИМИЧЕСКИЙ ВЫХОД

ГИДРОКСИЛЬНЫЕ РАДИКАЛЫ

ГИДРАТИРОВАННЫЕ ЭЛЕКТРОНЫ

ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ



2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 89.11-04А4.54

    Басова, Л. В.

    Изучение конформационных изменений коллагена при 'гамма'-облучении в водных растворах [Текст] / Л. В. Басова, Н. А. Дуженкова, Т. П. Климова // 1 Всес. радиобиол. съезд, Москва, 21-27 авг., 1989. - Пущино, 1989. - Т. 1. - С. 16-17
Аннотация: Методами оптической молекулярной спектроскопии и аминокислотного анализа изучали радиационно-химические превращения коллагена при 'гамма'-облучении (30-1000 Гр) его в водном р-ре (2*106}M), также превращения глицилтирозина в водном р-ре (5*104}M) как соединения, моделирующего одно из его структурных звеньев. Получена кинетика накопления продуктов, флуоресцирующих в области: 405- 410 нм при 'лямбда'[в] [з][б] =315 нм (сшивки дитирозинового типа); 420-425 нм при 'лямбда'[в] [з][б] =350 нм и 450 нм при 'лямбда'[в] [з][б] =390 нм (шиффовы основания). Установлено, что дитирозиновые сшивки с большей эффективностью образуются за счет атомов Н, чем ОН-радикалов. В аэрированных р-рах и в условиях действия e[a][q]дитирозиновые сшивки не обнаружены, а в случае радиолиза коллагенов за счет e[a][q]не происходит образование и шиффовых оснований. Совокупность полученных данных позволяет полагать, что при радиолизе белка происходят, по крайней мере, два процесса: один затрагивает аминокислотные остатки, другой связан с их дальнейшими превращениями, приводящими к образованию сшивок, из которых по меньшей мере три типа обладают флуоресценцией.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.17.25
Рубрики: БЕЛКИ
КОЛЛАГЕН

ПОВРЕЖДЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ

СШИВКИ

МЕХАНИЗМ

КИНЕТИКА

СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ

ГИДРАТИРОВАННЫЕ ЭЛЕКТРОНЫ

РАДИОЛИЗ

ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ

ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ


Доп.точки доступа:
Дуженкова, Н.А.; Климова, Т.П.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 93.02-04А4.015

   

    Химическая модификация действия супероксидного анион-радикала O на радиолиз коллагена и его фрагментов в водном растворе [Текст] : тез. докл. совещ. "Пути изменения радиочувствит. организма с помощью хим. соед.", Пущино, 24-26 февр., 1992 / Л. В. Басова [и др.] // Радиобиол. о-во. - Пущино, 1992. - Вып. 2. - С. 26-27
Аннотация: Водные р-ры коллагена и его низкомолекулярных компонентов (тирозин, фенилаланин, глицил-тирозин, глицил-фенилаланин) подвергали 'гамма'-облучению ({6}{0}Co; 1,57 Гр/ /с) в дозах 10-700 Гр. Проведено сравнительное изучение радиомодифицирующего действия АЭТ, МЭА и феррипротопорфирина (ФПП) на р-ции гидроксилирования бензольного и фенольного колец исследуемых в-в, на р-ции образования дитирозиновых сшивок и шиффовых оснований с помощью измерения флуоресценции. АЭТ и МЭА одинаково влияли на изучаемые радиационно-химич. процессы, обусловленные действием радикалов O, но МЭА был эффективнее при защите от дитирозиновых сшивок. Радиомодифицирующий эффект АЭТ и МЭА на коллаген носил суммарный характер. При сравнении действия АЭТ и МЭА с ФПП, проведенном на модели радиационного гидроксилирования бензольного кольца фенилаланина и глицил-фенилаланина до тирозина и 3,4-ДОФА, установлено, что при защитном эффекте одного и того же порядка отношение молярных конц-ий молекул-мишеней и добавок отличалось на порядок, и по этому показателю ФПП был существенно эффективнее сульфгидрильных радиопротекторов.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.17.25
Рубрики: РАДИОПРОТЕКТОРЫ
АЭТ

МЭА

ФЕРРИПРОТОПОРФИРИН

ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ

СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ

СУПЕРОКСИДНЫЙ АНИОН-РАДИКАЛ

БЕЛКИ

КОЛЛАГЕН

ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ


Доп.точки доступа:
Басова, Л.В.; Дуженкова, Н.А.; Климова, Т.П.; Макаренкова, И.И.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)