СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=RESOLUTION<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 05.05-04А3.999

Clark, Tim.
Globally distributed object identification for biological knowledgebases [Text] / Tim Clark, Sean Martin, Ted Liefeld // Brief. Bioinf. - 2004. - Vol. 5, N 1. - P59-70 . - ISSN 1467-5463
Перевод заглавия: Глобальная распределенная идентификация объектов для биологических баз знаний
Аннотация: Неспособность современных средств работы со Всемирной паутиной к автоматической идентификации объектов с локальными именами значительно снижает полезность глобальных распределенных сетей в организации кооперативной работы исследователей в биоинформатике. Представлено описание разработанных систем Life Science Identifier (LSI) и LSID Resolution System (LSID), позволяющих до известной степени устранить этот недостаток. Системы основаны на концепциях семантической паутины и семантических грид-систем. Описаны их синтаксис, реализованные операции, средства обеспечения совместимости инфраструктуры, примеров применения и направлений дальнейшего развития. США, E-mail-tim.clark@acm.org. Ил. 1. Библ. 65

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.17 + 341.55.01.99 + 761.03.59.09.29.13
Рубрики: БАЗЫ ДАННЫХ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ БАЗЫ ЗНАНИЙ
ГЛОБАЛЬНЫЕ РАСПРЕДЕЛЕННЫЕ СЕТИ
СИСТЕМА LIFE SCIENCE IDENTIFIER
СИСТЕМА LSID RESOLUTION SYSTEM
КЛАССИФИКАЦИЯ ОБЪЕКТОВ
БИОИНФОРМАТИКА

Доп.точки доступа:
Martin, Sean; Liefeld, Ted

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.09-04К1.420

Three-dimensional structure of a light chain dimer crystallized in water. Conformational flexibility of a molecule in two crystal forms [Text] / Kathryn R. Ely [et al.] // J. Mol. Biol. - 1983. - Vol. 210, N 3. - P601-615 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Трехмерная структура димера легких цепей, кристаллизованного в воде. Конформационная гибкость молекулы в двух кристаллических формах
Аннотация: Трехмерную структуру димера легких цепей человеческого индивид. Ig Meg, кристаллизованного в орторомбической форме в деионизированной воде, определяли при разрешении 2,0 A. Эту структуру сравнивали со структурой той же м-лы, кристаллизованной в р-ре сульфата аммония (тригональная форма). В двух названных р-рителях димер 'альфа'-цепей приобретает разл. структуру. Величина углов между осями вращения связанных пар V- и С-доменов в орторомбических и тригональных кристаллах составляла 132'ГРАДУС' и 115'ГРАДУС', соотв. Характер ассоциации V-доменов и, в меньшей степени, парных взаимодействий С-доменов в орторомбических и тригональных кристаллах был разл. Изменения в характере спаривания V-доменов отражались на форме связывающихся участков и на ориентации боковых цепей, выстилающих стенки связывающихся участков. Так, в тригональной форме пограничная часть V-домена разделялась на главную связывающую полость и глубокий карман, тогда как в орторомбической форме эти участки составляли непрерывную структуру. Характер упорядоченности м-л воды в орторомбических кристаллах сильно отличался от такового в тригональных кристаллах. В некоторых случаях удалось установить корреляцию между структурами р-рителя и конформац. изменениями белка. Напр., тесные контакты между V- и C-доменами мономера 1 в тригональной форме не сохраняются в орторомбических кристаллах; упорядоченные м-лы воды заполняют пространство, образующееся при удалении этих доменов друг от друга. Библ. 54. Dept. Biol., Univ. UT Salt Lake City, UT 84112, US.

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05 + 343.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
ЛЕГКАЯ ЦЕПЬ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ЧЕЛОВЕК
2X0 A RESOLUTION
BINDING CAVITG

Доп.точки доступа:
Ely, Kathryn R.; Herron, James N.; Harker, Melani; Edmundson, Allen B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.05-04К1.13

Separation of serum proteins by high-performance gel-permeation column systems [Text] / A. G.M. Theeuwes [et al.] // J. Chromatogr. Biomed. Appl. - 1990. - Vol. 533. - P47-61 . - ISSN 0378-4347
Перевод заглавия: Разделение сывороточных белков высокоэффективной колоночной гель-хроматографией
Аннотация: Сравнивали эффективность разделения сывороточных белков на комбинир. колонках с гелем TSK G4000SW- G3000SW и Zorbax GF450-GF250 и на колонке с Суперозой 6, взятой в качестве контроля. На всех колонках сывороточные белки делились на 4 четких пика, представленные IgM, 'альфа'[2]-макроглобулином, IgG и альбумином. Хорошо воспроизводимое плечо на пике IgG обусловлено IgA. Наилучшее разрешение получено при использовании колонки Zorbax с элюентом высокой ионной силы. Сывороточные белки с мол. массой 60 кД, составляющие 10% сывороточного белка, не отделялись от альбумина ни на одной из исследованных систем. Отмечается, что разделение сывороточных белков проходило в соотв. с их гидродинам. объемом, не изменяющимся в присутствии др. сывороточных белков. Предполагают поэтому, что колоночная хроматография любого из этих типов м. б. использована для колич. определения иммуноглобулинов в сыв. Отмечается, что на колонках TSK довольно быстро после начала эксплуатации колонки возникает ионообменный эффект. Первым признаком повреждения колонки является задержка на ней щелочных белков, что приводит к ухудшению разделения иммуноглобулинов и альбумина. Библ. 42. Dep. Biochem., Univ. Nijmegen, 6525 EP Nijmegen, NL.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.07 + 343.43.05.07
Рубрики: СЫВОРОТКА
БЕЛКИ
ХРОМАТОГРАФИЯ
ЧЕЛОВЕК
RESOLUTION
ELUTION PROFILES

Доп.точки доступа:
Theeuwes, A.G.M.; Kierkels, J.T.G.; Steenbergen, J.; Hoenders, H.J.; Flapper, W.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска