СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСТАТКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.243

Chang, Rey-Chang.
Site-directed mutagenesis of a novel serine arylesterase from Vibrio mimicus identifies residues essential for catalysis [Text] / Rey-Chang Chang, Jack Chien Chen, Jei-Fu Shaw // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 221, N 2. - P477-483 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез новой сериновой арилэстеразы из Vibrio mimicus идентифицирует остатки, существенные для катализа
Аннотация: Сайт-направленный мутагенез. арилэстеразы (I) из V. mimicus показал, что остатки S29, H153 и D96 образуют каталитическую триаду, так что I является новой сериновой I. Найдено также, что для эстеразной активности необходим остаток S28. Т. обр. впервые установлено участие в активности I остатка, непосредственно предшествующего остатку Ser активного центра. В связывании 'бета'-нафтилового эфира N-ацетил-DL-аланина (II; искусственного субстрата I) участвует остаток 31. У I с заменой S31G К[M] для II понижена в 4 раза. Предложен механизм связывания и катализа гидролиза эфиров под действием I, учитывающий уникальную роль S31 в связывании гидрофобной ароматической ацильной группы. Биохимические св-ва I позволяют предположить, что она является членом особого подсемейства в семействе липолитических ферментов. Тайвань, Dep. Sea-Food Technol., China Junin Col. Marine Technol., Taipei 111. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: АРИЛЭСТЕРАЗА
СЕРИН-СПЕЦИФИЧНАЯ
КАТАЛИЗ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСТАТКИ
МУТАГЕНЕЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧНАЯ
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
VIBRIO MIMICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chen, Jack Chien; Shaw, Jei-Fu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.85

Conservation of functional residues between yeast and E. coli inorganic pyrophosphatases [Text] / Reijo Lahti [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1990. - Vol. 1038, N 3. - P338-345 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Сохранение функциональных остатков среди неорганических пирофосфатаз из дрожжей и Escherichia coli
Аннотация: Сравнивали аминокислотные последовательности неорг. пирофосфатаз (I) из дрожжей Saccharomyces cerevisiae (286 аминокислотных остатков) и из E. coli (175 остатков). Показано, что полная последовательность I из E. coli м. б. совмещена с остатками 28-225 внутри дрожжевой I. Судя по этому рез-ту, N-концевая и С-концевая части дрожжевой I не существенны для каталитической активности. Несмотря на то, что общая идентичность между обеими I невысока (22-27% в зависимости от выбора параметров совмещения), из семнадцати остатков, входящих в гипотетический активный центр, 14-16 были идентичны у обеих I. Т. обр., эти I из эволюционно отдаленных видов являются примером ферментов, сохранивших общие функциональные элементы на фоне значительного различия первичных структур в целом.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: SACCHAROMYCES SEREVISIAE (FUNGI)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПИРОФОСФАТАЗЫ
НЕОРГАНИЧЕСКАЯ ПИРОФОСФАТАЗА
РАЗЛИЧИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСТАТКИ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Lahti, Reijo; Kolakowski, Lee F.; Heinonen, Jukka; Vihinen, Mauno; Pohjanoksa, Katariina; Cooperman, Barry S.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска