Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФАТАЗА MKP3<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.09-04Я6.91

   

    Transition state analysis and requirement of Asp-262 general acid/base catalyst for full activation of dual-specificity phosphatase MKP3 by extracellular regulated kinase [Text] / Johanna D. Rigas [et al.] // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 14. - P4398-4406 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Анализ переходного состояния и необходимость общего кислотно/основного катализатора Asp262 для полной активации фосфатазы MKP3 с двойной специфичностью под действием регулируемой внеклеточным сигналом киназы
Аннотация: Высказано предположение, что регулируемая внеклеточным сигналом киназа ERK активирует фосфатазу MKP3 через стабилизацию активной конформации фосфатазы, что делает возможным общий кислотный катализ. С помощью различных методов показано, что остаток Asp262 MKP3 является общим кислотным катализатором, отдающим протон покидающему кислороду в процессе расщепления связи P-O. Изучены кинетические изотопные эффекты киназы ERK и влияние мутации D262N фосфатазы на переходное состояние реакции переноса фосфорила. Установлено, что в реакции с нативной MKP3 в присутствии ERK уходящая группа протонирована в переходном состоянии, а в реакции с мутантом D262N уходящая группа является анионом. Обнаружено, что даже без общего кислотного катализа реакция мутанта D262N активируется ERK через увеличение в 8 раз сродства к фосфату и стабилизацию в 4 раза переходного состояния для образования промежуточного фосфо-фермента. Дефосфорилирование фосфорилированной киназы ERK мутантом D262N происходит в 1000 раз медленнее, чем нативной активированной фосфатазой MKP3. Предполагается, что остаток Asp262 действует как общее основание в процессе гидролиза промежуточного тиол-фосфата. США, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Oregon Hlth Sci. Univ., Portland, OR 97201-3098. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОСФАТАЗА MKP3
ДВОЙНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ПЕРЕХОДНОЕ СОСТОЯНИЕ

ОСТАТОК АСПАРТАТА-262

РОЛЬ

ПОЛНАЯ АКТИВАЦИЯ

КИНАЗА ERK


Доп.точки доступа:
Rigas, Johanna D.; Hoff, Richard H.; Rice, Adrian E.; Hengge, Alvan C.; Denu, John M.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)