Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФЕРРЕДОКСИН II<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.69

   

    Characterization and complete amino acid sequence of ferredoxin II from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki [Text] / Naoko Okawara [et al.] // Biochimie. - 1988. - Vol. 70, N 12. - P1815-1820 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Характеристика и полная последовательность аминокислотных остатков в ферредоксине II из клеток Desulfovibrio vulgaris Miyazaki
Аннотация: В Кл штамма D. vulgaris Miyazaki присутствуют 2 ферредоксина (ФI и ФII). Последовательность аминокислот на N-концевой половине ФI составляет - Цис-х-х-Асп-х-х-Цисх-х-х-Цис-Про-, а на С-концевой половине - Цис-х-х-Цисх-х-Цис-х-х-х-Цис-Глу-. Очищен также минорный компонент ФII определена полная последовательность его аминокислот. ФII состоит из 63 аминокислотных остатков (7 из них остатки цистеина), содержит 4 атома железа в Fe-Sкластере и характеризуется окисл.-восст. потенциалом - 405 мВ. Распределение остатков цистеина в белковой цепи сведетельствует, что некоторые из них не участвуют напрямую в связывании Fe-S-кластера. Между аминокислотными цепями ФI и ФII наблюдается слабая степень гомологии, но С-концвой участок ФI довольно высоко гомологичен с N-концевым участком ФII. Определенная степень гомологии также обнаружена между цепями ФII D. vulgaris Miyazaki, ФI D. desulfuricans штамм Norway, ФI D. africanus штамм Benghazi и ферредоксином D. gigas. Эффективность ФII в кач-ве переносчика электронов от пируватдегидрогеназы на гидрогеназу и цитохром c[3] составляет 40% от эффективности ФI. Библ. 18. Япония, Dep. of Chem., Shizuoka Univ., 836 Oya, Chizuoka 422.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25.07.11
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЕРРЕДОКСИН I

ФЕРРЕДОКСИН II

ХАРАКТЕРИСТИКА

АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

DESULFOVIBRIO VULGARIS (BACT.)

MIYAZAKI


Доп.точки доступа:
Okawara, Naoko; Ogata, Mari; Yagi, Tatsuhiko; Wakabayashi, Sadao; Matsubara, Hiroshi


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.155

   

    Purification and characterisation of a 7Fe-ferredoxin from Rhodobacter capsulatus [Text] / Yves Jouanneau [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 171, N 1. - P273-279
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 7Fe-ферредоксина из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Из бактерии Rhodobacter capsulatus, растущей фотогетеротрофно на среде с избытком аммония, выделен и очищен в анаэробных условиях ферредоксин (Fd II). Он является мономером и имеет молекулярную массу около 14 000 (электрофорез в ПААГ в присутствии ДДС-Na) или 15 000 (гельфильтрация). Спектр поглощения (для окисленной формы) имел максимумы при 280 нм и 400 нм. Соотношение А[4][0][0]/А[2][8][0] равно 0,55. На основании химического анализа, определения коэффициента экстинкции ('эпсилон'[4][0][0]=26,8 мМ1} см1}) и EPR-спектрометрии показано, что Fd II содержит один 3Fe-4S и один 4Fe-4S показано, что Fd II содержит один 3Fe-4Sl и один 4Fe-4Sl кластеры. При избытке дитионита восстанавливается только 3Fe-4Si кластер. Восстановление обоих кластеров приосходит при добавлении 5-диазофлавина как фотокатализатора. Fd II был также очищен из бактерии, растущей в условиях лимита по азоту (nif дерепрессия). В опытах in vitro Fd II катализирует транспорт электронов между освещенными хлоропластами и нитрогеназой. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 15. Франция, Centre d'Etude Nucleaires, 85Х, 38041 Grenoble cedex.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
БЕЛКИ

ФЕРРЕДОКСИН II

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

ФЕРМЕНТЫ

НИТРОГЕНАЗА

ХЛОРОПЛАСТЫ


Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; Meyer, Christine; Gaillard, Jacques; Vignas, Paulette M.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.06-04Б2.039

    Якунин, А. Ф.

    Природные доноры электронов, обеспечивающие функционирование нитрогеназы у цианобактерии Anabaena variabilis [Текст] / А. Ф. Якунин, И. Н. Гоготов // Микробиология. - 1993. - Т. 62, N 1. - С. 76-82 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Из азотфиксирующих клеток цианобактерии Anabaena variabilis ATCC 29413 очищены до гомогенного состояния три ферредоксина. Выделенные белки различались по спектрам поглощения, мол. массе, содержанию железа, аминокислотному составу и устойчивости к инактивирующему действию O[2]. Два ферредоксина (I и II) являются ферредоксинами растительного типа и соответствуют ферредоксинам I и II, обнаруженным ранее у этой цианобактерии. Третий ферредоксин относится к ферредоксинам бактериального типа, ранее у цианобактерий не описанный. Ферредоксин II был наиболее эффективным донором электронов для НАДФ-редуктазы, тогда как ферредоксин III поддерживал наиболее высокие скорости выделения Н[2] клостридиальной гидрогеназой. Содержание ферредоксинов I и II в биомассе А. variabilis значительно уменьшалось при избытке в среде аммония и при недостатке железа. Совокупность полученных данных свидетельствует о том, что ферредоксин III (бактериального типа) является наиболее вероятным физиологич. донором электронов для нитрогеназы A. variabilis. Библ. 14. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ANABAENA VARIABILIS (BACT.)
ШТАММ АТСС 29413

ФЕРРЕДОКСИНЫ

ФЕРРЕДОКСИН I

ФЕРРЕДОКСИН II

ФЕРРЕДОКСИН III

НИТРОИНАЗЫ


Доп.точки доступа:
Гоготов, И.Н.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)