СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРИБУТИРИНЭСТЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.08-04Б2.55

Holland, Ross.
Purification of tributyrin esterase from Lactococcus lactis subsp. cremoris E8 [Text] / Ross Holland, Tim Coolbear // J. Dairy Res. - 1996. - Vol. 63, N 1. - P131-140 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Очистка трибутиринэстеразы из Lactococcus lactis subsp. cremoris E8
Аннотация: Трибутиринэстераза очищена из Lactococcus lactis subsp. cremoris E8 с использованием высокоэффективной жидкостной хроматографии. Эта преобладающая эстеразная активность, наблюдаемая у штамма E8, ассоциирована с одиночным белком с мол. массой субъединицы 29 кД, мол. масса нативного фермента составляет 109 кД. Фермент активен в отношении трибутирина и п-нитрофенилбутирата. Определена N-концевая последовательность фермента. Оптимум pH для активности фермента находится в нейтральной области, фермент стабилен при замораживании до -20'ГРАДУС'С. Период полураспада равен 1 ч при 50'ГРАДУС'С. Новая Зеландия, New Zealand Dairy Inst., Private Bag 11029, Palmerston North. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. CREMORIS (BACT.)
ШТАММ E8
ТРИБУТИРИНЭСТЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Coolbear, Tim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.76

Holland, Ross.
Purification of tributyrin esterase from Lactococcus lactis subsp. cremoris E8 [Text] / Ross Holland, Tim Coolbear // J. Dairy Res. - 1996. - Vol. 63, N 1. - P131-140 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Очистка трибутиринэстеразы из Lactococcus lactis subsp. cremoris E8
Аннотация: Трибутиринэстераза очищена из Lactococcus lactis subsp. cremoris E8 с использованием высокоэффективной жидкостной хроматографии. Эта преобладающая эстеразная активность, наблюдаемая у штамма E8, ассоциирована с одиночным белком с мол. массой субъединицы 29 кД, мол. масса нативного фермента составляет 109 кД. Фермент активен в отношении трибутирина и п-нитрофенилбутирата. Определена N-концевая последовательность фермента. Оптимум pH для активности фермента находится в нейтральной области, фермент стабилен при замораживании до -20'ГРАДУС'С. Период полураспада равен 1 ч при 50'ГРАДУС'С. Новая Зеландия, New Zealand Dairy Inst., Private Bag 11029, Palmerston North. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. CREMORIS (BACT.)
ШТАММ E8
ТРИБУТИРИНЭСТЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Coolbear, Tim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.11-04Б3.134

Morales, P.
Cysteine proteinase and tributyrin esterase production by Micrococcus sp. INIA 528 under cheese-making conditions [Text] / P. Morales, M. Medina, M. Nunez // Milchwissenschaft. - 2005. - Vol. 60, N 2. - P143-146 . - ISSN 0026-3788
Перевод заглавия: Продукция цистеинпротеиназы и трибутиринэстеразы штаммом Micrococcus sp. INIA 528 в условиях сыроварения

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: СЫРОВАРЕНИЕ
УСЛОВИЯ
MICROCOCCUS SP. (BACT.)
ШТАММ INIA 528
ПРОДУКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
ЦИСТЕИНПРОТЕИНАЗА
ТРИБУТИРИНЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Medina, M.; Nunez, M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска