СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУБСТРАТНЫЙ СПЕКТР<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.153

Anderson, Kevin L.
Biochemical analysis of starch degradation by Ruminobacter amylophilus 70 [Text] / Kevin L. Anderson // Appl. and Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61, N 4. - P1488-1491 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Биохимический анализ разложения крахмала Ruminobacter amylophilus
Аннотация: Ruminobacter amylophilus синтезирует конститутивно внутриклеточные ферменты: амилазу, амилопектиназу, пуллуланазу, причем, вероятно, вследствие лизиса клеток в культурах эти активности обнаруживаются и во внеклеточных фракциях. Среди этих ферментов есть связанные с мембранами, цитоплазматические, но большинство - ассоциировано с периплазмой. 'альфа'-Глюкозидазной и мальтазной активностей не обнаружено. Интактные клетки R. amylophilus связывают U-{14}C-крахмал, причем это связывание происходит конститутивно, достигает насыщения и чувствительно к протеиназе K, что указывает на участие в связывании белка или белкового комплекса. Участки связывания крахмала имеют одинаково высокое сродство к крахмалу и мальтодекстринам, более высокое, чем к мальтотриозе, к мальтозе сродство низкое, а глюкоза и некрахмальные полисахариды не связываются совсем. Результаты свидетельствуют, что связывание молекул крахмала на клеточной поверхности R. amylophilus является начальным этапом в переносе молекулы через наружную мембрану в периплазматическое пространство. Внеклеточные полисахаридазы, вероятно, не участвуют в разложении крахмала. США, Dep. Biol. Sci., Missisippi St. Univ., Missisippi State, MS 39762. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: RUMINOBACTER AMYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ 70
КРАХМАЛ
РАЗЛОЖЕНИЕ
БИОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
МАЛЬТОДЕКСТРИНЫ
ФЕРМЕНТЫ
СУБСТРАТНЫЙ СПЕКТР

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.108

Anderson, Kevin L.
Biochemical analysis of starch degradation by Ruminobacter amylophilus 70 [Text] / Kevin L. Anderson // Appl. and Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61, N 4. - P1488-1491 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Биохимический анализ разложения крахмала Ruminobacter amylophilus
Аннотация: Ruminobacter amylophilus синтезирует конститутивно внутриклеточные ферменты: амилазу, амилопектиназу, пуллуланазу, причем, вероятно, вследствие лизиса клеток в культурах эти активности обнаруживаются и во внеклеточных фракциях. Среди этих ферментов есть связанные с мембранами, цитоплазматические, но большинство - ассоциировано с периплазмой. 'альфа'-Глюкозидазной и мальтазной активностей не обнаружено. Интактные клетки R. amylophilus связывают U-{14}C-крахмал, причем это связывание происходит конститутивно, достигает насыщения и чувствительно к протеиназе K, что указывает на участие в связывании белка или белкового комплекса. Участки связывания крахмала имеют одинаково высокое сродство к крахмалу и мальтодекстринам, более высокое, чем к мальтотриозе, к мальтозе сродство низкое, а глюкоза и некрахмальные полисахариды не связываются совсем. Результаты свидетельствуют, что связывание молекул крахмала на клеточной поверхности R. amylophilus является начальным этапом в переносе молекулы через наружную мембрану в периплазматическое пространство. Внеклеточные полисахаридазы, вероятно, не участвуют в разложении крахмала. США, Dep. Biol. Sci., Missisippi St. Univ., Missisippi State, MS 39762. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: RUMINOBACTER AMYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ 70
КРАХМАЛ
РАЗЛОЖЕНИЕ
БИОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
МАЛЬТОДЕКСТРИНЫ
ФЕРМЕНТЫ
СУБСТРАТНЫЙ СПЕКТР

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.01-04Т1.054

Kitada, Mitsukazu.
Цитохром P-450 в печени плода человека. Свойства P-450HFLa, формы цитохрома P-450 в печени плода человека [Text] / Mitsukazu Kitada // Якугаку дзасси = J. Pharm. Soc. Jap. - 1991. - Vol. 111, N 3. - С. 158-169 . - ISSN 0031-6903
Аннотация: Выделена и охарактеризована одна из главных изоформ цитохрома Р-450 печени плода человека (ППЧ), цитохром Р-450Н HFLa (I). Мол. масса I составлял 51 500 Д. Аминокислотная последовательность в молекуле I была сходной, но не идентичной таковой для цитохрома Р-450, контролирующего окисление нифедипина. I в реконструир. системе катализировал 16'альфа'-гидроксилирование дегидроэпиандростерон 3-сульфата. Конц-ия I в гомогенатах ППЧ коррелировала с активностью 16 'альфа'-гидроксилирования дегидроэпиандростерон 3-сульфата. Антитела к I ингибировали эту р-цию. Обнаружено, что I катализирует активацию до мутагенных продуктов афлатоксина B[1] и 2-амино-3-метилимидазо [4,5-f] хинолина, сопровождающуюся образованием мутагенных в-в. Олигонуклеотидные пробы, специфичные к кодирующему и 3'-некодирующему фрагменту 'лямбда'HFL 33 (оли-HFL и оли-HFL 3', соответственно), давали гибридизац. линии с РНК из ППЧ, но не из печени взрослого человека. Напротив, олигонуклеотидная проба, специфичная к кодирующему фрагменту NF 25 и ШЛп (оли-NF) давала гибридизац. линии с РНК только для печени взрослого человека. Япония, Hospital Pharmacy, Sch. of Med. Chiba Univ., Inohana, Chiba 280. Библ. 38.

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.11
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМ P-450HFLA
СУБСТРАТНЫЙ СПЕКТР
ПЕЧЕНЬ
ПЛОД
ЧЕЛОВЕК

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска