СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.11-04Б1.86

Comparison of substrate specificities against the fusion glycoprotein of virulent newcastle disease virus between a chick embryo fibroblast processing protease and mammalian subtilisin-like proteases [Text] / Yutaka Fujii [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1999. - Vol. 43, N 2. - P133-140 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Сравнение субстратных специфичностей для гликопротеина слияния вирулентного вируса ньюкаслской болезни у процессирующей протеазы фибробластов эмбриона цыпленка и субтилизиноподобных протеаз млекопитающих
Аннотация: С использованием набора мутантов белка слияния F (I) вируса ньюкаслской болезни с измененными сайтами расщепления сравнены субстратные специфичности процессирующего I фермента (II) из фибробластов эмбриона цыпленка и субтилизиноподобных протеаз млекопитающих фурина (III), PC6 (IV) и PACE4 (V). Показано, что в случае II для расщепления предшественника I существенны остатки в положениях -4, -2 и -1 перед сайтом расщепления. Для макс. расщепления под действием II требуется остаток в положении -5 и важен остаток фен в положении +1. III и IV, экспрессированные вектором вируса осповакцины, проявляют такую же специфичность расщепления мутантов I, как и II, а V не расщепляет даже I дикого типа. Эти данные показали, что в расщеплении I in vivo могут принимать участие III и/или IV, но не V. Япония, Dep. Bacteriol., Hiroshima Univ. Sch. Med., Hiroshima 734-8551. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
БЕЛОК F
ПРОТЕАЗЫ
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ

Доп.точки доступа:
Fujii, Yutaka; Sakaguchi, Takemasa; Kiyotani, Katsuhiro; Yoshida, Tetsuya

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.08-04Б2.72

Similarities and specificities of fungal keratinolytic proteases: Comparison of keratinases of Paecilomyces marquandii and Doratomyces microsporus to some known proteases [Text] / Helena Gradisar [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 7. - P3420-3426 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Сходства и [субстратные] специфичности грибных кератинолитических протеаз: сравнение кератиназ из Paecilomyces marquandii: и Doratomyces microsporus с некоторыми известными протеазами
Аннотация: На основании проведенного ранее отбора кератинолитических непатогенных грибов были отобраны P. marquandii и D. microsporus как потенциальные продуценты кератиназ (I). Ферменты были очищены и определены главные биохимические характеристики (молек. массы, оптимальные значения т-ры и рН для кератинолитической активности, аминокислотные последовательности на N-конце). Изучение субстратных специфичностей показало, что составные элементы кожи, такие как корневой слой и выросты, такие как ногти, но не волосы, шерсть, перо, эффективно гидролизовались I из P. marquandii и 'ЭКВИВ'на 40% меньше - I из D. microsporus. Гидролиз кератина мог увеличиваться в присутствии редуцирующих агентов. Изучены каталитические св-ва I и их сравнили с таковыми некоторых известных коммерческих протеаз. Профиль деструкции 'бета'-цепи окисленного инсулина показал, что обе I, подобно протеиназе К, но не субтилизину, трипсину или эластазе, обладали широкой специфичностью расщепления белков с преимуществом отношений ароматических и неполярных аминокислотных остатков в P-1 положении. Все три кератинолитических фермента, I из P. marquandii и D. microsporus, а также протеиназа К, были значительно более активных по отношению к кератину, чем субтилизин, трипсин, эластаза, химотрипсин или коллагеназа. Словения, Lab. of Biotechnol., Nat. Inst. of Chemistry, Ljubljana 1000. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КЕРАТИНАЗЫ
СХОДСТВА
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ
АКТИВНОСТИ
СРАВНЕНИЕ
PAECILOMYCES MARQUANDII (FUNGI)
DORATOMYCES MICROSPORUS (FUNGI)
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Gradisar, Helena; Friedrich, Jozica; Krizaj, Igor; Jerala, Roman

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 06.10-04В2.145

Similarities and specificities of fungal keratinolytic proteases: Comparison of keratinases of Paecilomyces marquandii and Doratomyces microsporus to some known proteases [Text] / Helena Gradisar [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 7. - P3420-3426 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Сходства и [субстратные] специфичности грибных кератинолитических протеаз: сравнение кератиназ из Paecilomyces marquandii: и Doratomyces microsporus с некоторыми известными протеазами
Аннотация: На основании проведенного ранее отбора кератинолитических непатогенных грибов были отобраны P. marquandii и D. microsporus как потенциальные продуценты кератиназ (I). Ферменты были очищены и определены главные биохимические характеристики (молек. массы, оптимальные значения т-ры и рН для кератинолитической активности, аминокислотные последовательности на N-конце). Изучение субстратных специфичностей показало, что составные элементы кожи, такие как корневой слой и выросты, такие как ногти, но не волосы, шерсть, перо, эффективно гидролизовались I из P. marquandii и 'ЭКВИВ'на 40% меньше - I из D. microsporus. Гидролиз кератина мог увеличиваться в присутствии редуцирующих агентов. Изучены каталитические св-ва I и их сравнили с таковыми некоторых известных коммерческих протеаз. Профиль деструкции 'бета'-цепи окисленного инсулина показал, что обе I, подобно протеиназе К, но не субтилизину, трипсину или эластазе, обладали широкой специфичностью расщепления белков с преимуществом отношений ароматических и неполярных аминокислотных остатков в P-1 положении. Все три кератинолитических фермента, I из P. marquandii и D. microsporus, а также протеиназа К, были значительно более активных по отношению к кератину, чем субтилизин, трипсин, эластаза, химотрипсин или коллагеназа. Словения, Lab. of Biotechnol., Nat. Inst. of Chemistry, Ljubljana 1000. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КЕРАТИНАЗЫ
СХОДСТВА
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ
АКТИВНОСТИ
СРАВНЕНИЕ
PAECILOMYCES MARQUANDII (FUNGI)
DORATOMYCES MICROSPORUS (FUNGI)
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Gradisar, Helena; Friedrich, Jozica; Krizaj, Igor; Jerala, Roman

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.02-04М2.77

Ogasawara, Kenichi.
Differences in substrate specificities for cysteine proteinases used in blood group serology, and the use of bromelain in a two-phase inhibitor technique [Text] / Kenichi Ogasawara, Toshio Mazda // Vox. sang. - 1989. - Vol. 57, N 1. - P72-76 . - ISSN 0042-9007
Перевод заглавия: Различия субстратных специфичностей цистеинпротеиназ, применяемых в серологии групп крови, и применение бромелина в двухфазной реакции с ингибитором
Аннотация: Как известно, при скрининге на групповые антитела (АТ) в серогематологии стандартные эритроциты обрабатывают протеазами (Пр), в т. ч. бромелином (Б), папаином (П) или фицином (Ф), причем необходимо знать удельную активность (УА) применяемой Пр и ее чувствительность (Ч) при выявлении АТ. Для этого существуют как однофазные, так и 2-фазные методы (Мт) с ингибиторами (Ин). Определяли УА Б (Б-Е и Б-М), П и Ф и их Ч к Ин, используя в качестве субстратов казеин (I) или азоальбумин (Аа), а в кач. Ин - синтетич. пептидные Ин Е-64 и Е-64с. Активность Б по отношению к Аа была значит. ниже, чем П и Ф. УА (ед/мкг белка) всех исследованных Пр с I была выше, чем с Аа, в 'ПРИБЛ='100-200 раз. Е-64, как и Е-64с, был наиболее эффективным Ин для П, наименее эффективным - для Ф. Выявляли слабые АТ анти(а)-Rh (а-С, а-с, а-D), а-Е и а-е) одно- и 2-фазным Мт, применяя Б с активностью 5, 10, 20, 50 и 100 I-ед, а в качестве Ин - Е-64. Оптим. оказался 2-фазный Мт с 20 I-ед Б: его Ч была выше, чем в однофазном Мт, ложно-положит. р-ции отсутствовали. При сравнении с П в том же Мт установили, что 2-фазный Мт с Б не уступает таковому с П. Япония, Japanese Red Cross Tokyo Metropolitan Blood Center. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.27
Рубрики: ГРУППЫ КРОВИ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ АНТИТЕЛ
ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Mazda, Toshio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.121

Kruger, E.
Comparison of the substrate-specifities and homologies between 6-phospho'бета'-glycohydrolases from gram positive and gram negative bacteria [Text] / E. Kruger, W. Hengstenberg ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1989. - Vol. 370, N 9. - P924-925 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Сравнение субстратных специфичностей и гомология между 6-фосфо-'бета'-гликогидролазами из грамположительных и грамотрицательных бактерий
Аннотация: В цитоплазме необходим фермент, гидролизующий дисахарид лактозу на два моносахарида. У S. aureus таким ферментом является 6-фосфо-'бета'-галактозидаза (I). У грамотрицательной бактерии Escherichia coli имеется криптичный оперон, к-рый кодирует ферменты, необходимые для транспорта и гидролиза арил-'бета'-глюкозидов. 6-фосфо-'бета'-глюкозидаза В (II) является ферментом, к-рый расщепляет арил-'бета'глюкозидфосфаты до глюкозо-6-фосфата, поступающего в гликолитический путь, и арильного остатка. Сравнение аминокислотных последовательностей I из S. aureus, Streptococcus lactis и Lactobacillus casei выявило существенное сходство между этими тремя ферментами. Гомология между I из S. aureus и Str. lactis выше, чем с I из L. casei. Все I из грамположительных бактерий гомологичны II из E. coli, особенно в области трех высоко консервативных участков. Сходство между I из S. aureus и II из E. coli обнаружено также на уровне субстратной специфичности.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ФОСФО-БЕТА-ГЛИКОГИДРОЛАЗЫ*6-
СРАВНЕНИЕ
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ
ЛАКТОЗА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Hengstenberg, W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.185

Physiological implications of the substrate specificities of acetohydroxy acid synthases from varied organisms [Text] / Natan Gollop [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3444-3449 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Физиологическое значение субстратных специфичных синтаз ацетооксикислот из различных организмов
Аннотация: Синтаза ацетооксикислот (I) катализирует две р-ции: конденсацию двух молекул пирувата (П) с образованием ацетолактата (АЛ) и конденсацию П с 2-кетобутиратом (КБ) с образованием ацетооксибутирата (АОБ). Определяли соотношение специфичности (R) к этим двум р-циям по след. ур-нию: V/V=R[КБ]/[П] (где V и V - скорости образования соотв. продуктов) для 14 ферментов из 10 про- и эукариотных микроорганизмов. У каждого организма имеется по крайней мере одна I с R20, а у некоторых - более одной биосинтетической I. Селективное давление в пользу высокой специфичности к КБ означает, что конц-ия КБ намного ниже, чем конц-ия П во всех этих организмах. Биосинтетические I с низкими R (1-2) являются рез-том специфической адаптации к гетеротрофному росту на бедных источниках углерода и низким эндогенным конц-иям П. Катаболические I (т. наз. "рН 6 АЛ-синтезирующие") имеют R0,1, оптимумы при рН 6,0-6,2, синтезируют гл. обр. АЛ и функционируют в путях, предотвращающих избыточное подкисление ростовой среды. Библ. 48. Израиль, (Barak Z), Dep. of Biology, Ben-Gurion Univ. of the Negev, Beer-Sheva 84-105.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЦЕТООКСИКИСЛОТ СИНТАЗЫ
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
ПРОКАРИОТЫ
ЭУКАРИОТЫ
БИОСИНТЕТИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ
КАТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Gollop, Natan; Damri, Batsheva; Shipman, David M.; Barak, Ze'ev

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска