СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУБСТРАТНАЯ И ИНГИБИТОРНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.63

The catalytic mechanism of adenosylhomocysteine/methylthioadenosine nucleosidase from Escherichia coli. Chemical evidence for a transition state with a substantial oxocarbenium character [Text] / Brigitte Allart [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 256, N 1. - P155-162 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Каталитический механизм аденозилгомоцистеин/метилтиоаденозин-нуклеозидазы Escherichia coli. Химическое свидетельство образования переходного состояния оксокарбениевого типа
Аннотация: Изучали субстратную и ингибиторную специфичность аденозилгомоцистеин (АГЦ)/метилтиоаденозин (МТА)-нуклеозидазы E. coli. Замещения в МТА по положениям C2' и C3' снижает субстратную эффективность. Однако ряд производных МТА с заместителями по C2' являются хорошими субстратами нуклеозидазы. (5'R)-Цикло-МТА не проявляет субстратных свойств и слабо ингибирует АГЦ/МТА-нуклеозидазу (K[i]=170 мкМ). Кинетический дейтериевый изотопный эффект растворителя, оцененный по V[max], составляет 0,93. Графики зависимости logV[max] и log(V[max]/K[M]) для МТА от pH в интервале pH 5,0-8,5 близки между собой и свидетельствуют о наличии у фермента двух существенных для активности ионизируемых групп с pK[a] 5,6 и 8,2. Величина K[M] для МТА не зависит от рН. Замещение 2'-'альфа'-OH-группы МТА на F снижает скорость гидролиза в 28 500 раз. Полагают, что в процессе каталитического действия АГЦ/МТА-нуклеозидазы образуется переходное состояние оксокарбениевого типа. Франция, Lab. Chim. Bioorg., U. M. R. 6519, U. F. R. Scis Reims, F-51687 Reims. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НУКЛЕОЗИДАЗА
АДЕНОЗИЛГОМОЦИСТЕИН/МЕТИЛТИОАДЕНОЗИН-НУКЛЕОЗИДАЗА
СУБСТРАТНАЯ И ИНГИБИТОРНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
КИНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ПЕРЕХОДНОЕ СОСТОЯНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Allart, Brigitte; Gatel, Marie; Guillerm, Danielle; Guillerm, Georges

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.05-04Б3.79

The catalytic mechanism of adenosylhomocysteine/methylthioadenosine nucleosidase from Escherichia coli. Chemical evidence for a transition state with a substantial oxocarbenium character [Text] / Brigitte Allart [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 256, N 1. - P155-162 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Каталитический механизм аденозилгомоцистеин/метилтиоаденозин-нуклеозидазы Escherichia coli. Химическое свидетельство образования переходного состояния оксокарбениевого типа
Аннотация: Изучали субстратную и ингибиторную специфичность аденозилгомоцистеин (АГЦ)/метилтиоаденозин (МТА)-нуклеозидазы E. coli. Замещения в МТА по положениям C2' и C3' снижает субстратную эффективность. Однако ряд производных МТА с заместителями по C2' являются хорошими субстратами нуклеозидазы. (5'R)-Цикло-МТА не проявляет субстратных свойств и слабо ингибирует АГЦ/МТА-нуклеозидазу (K[i]=170 мкМ). Кинетический дейтериевый изотопный эффект растворителя, оцененный по V[max], составляет 0,93. Графики зависимости logV[max] и log(V[max]/K[M]) для МТА от pH в интервале pH 5,0-8,5 близки между собой и свидетельствуют о наличии у фермента двух существенных для активности ионизируемых групп с pK[a] 5,6 и 8,2. Величина K[M] для МТА не зависит от рН. Замещение 2'-'альфа'-OH-группы МТА на F снижает скорость гидролиза в 28 500 раз. Полагают, что в процессе каталитического действия АГЦ/МТА-нуклеозидазы образуется переходное состояние оксокарбениевого типа. Франция, Lab. Chim. Bioorg., U. M. R. 6519, U. F. R. Scis Reims, F-51687 Reims. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НУКЛЕОЗИДАЗА
АДЕНОЗИЛГОМОЦИСТЕИН/МЕТИЛТИОАДЕНОЗИН-НУКЛЕОЗИДАЗА
СУБСТРАТНАЯ И ИНГИБИТОРНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
КИНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ПЕРЕХОДНОЕ СОСТОЯНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Allart, Brigitte; Gatel, Marie; Guillerm, Danielle; Guillerm, Georges

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 11.01-04И1.158

Ягодина, О. В.
Cравнительное исследование субстратной и ингибиторной специфичности моноаминоксидазы зрительных ганглиев кальмаров [Текст] / О. В. Ягодина // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 2010. - Т. 46, N 3. - С. 191-197 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Проведено сравнительное исследование субстратной и ингибиторной специфичности моноаминоксидазы (МАО) зрительных ганглиев тихоокеанского кальмара Todarodes pacificus и командорского кальмара Berryteuthis magister. Установлено, что фермент тихоокеанского кальмара в отличие от фермента командорского кальмара способен дезаминировать не только тирамин, триптамин, серотонин, бензиламин и 'бета'-фенилэтиламин, но также и гистамин - субстрат диаминоксидазы (ДАО). По отношению ко всем исследованным субстратам активность МАО зрительных ганглиев T.pacificus в несколько раз выше по сравнению с B.magister. В случае дезаминирования серотонина эта разница была наибольшей. Семикарбазид, классический ингибитор ДАО, в концентрации 1*10{-2}М не ингибировал каталитическую активность обоих исследованных ферментов. Субстратно-ингибиторный анализ с использованием депренила и хлоргилина, специфических ингибиторов различных форма МАО, свидетельствует о гомогенности фермента тихоокеанского кальмара и о гетерогенности фермента командорского кальмара, в составе которого присутствуют по крайней мере две формы МАО. Полученные количественные различия в субстратной и ингибиторной специфичности МАО зрительных ганглиев исследованных видов кальмаров, по-видимому, могут быть объяснены зрительными различиями в филогенетическом развитии и образе жизни этих видов. Россия, Институт эволюционной физиологии и биохимии РАН, Санкт-Петербург

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.15.29
Рубрики: ГОЛОВОНОГИЕ
КАЛЬМАРЫ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ГАНГЛИИ
МОНОАМИНОКСИДАЗА
СУБСТРАТНАЯ И ИНГИБИТОРНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска