Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СКОРОСТЬ АКТИВАЦИИ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.06-04Т1.131

   

    Differences in pH-dependent activation rates of substituted benzimidazoles and biological in vitro correlates [Text] / W. Kromer [et al.] // Pharmacology. - 1998. - Vol. 56, N 2. - P57-70 . - ISSN 0031-7012
Перевод заглавия: Различия в зависимой от pH скорости активации замещенных бензимидазолов и биологические корреляты in vitro
Аннотация: Изучено влияние pH на превращение пролекарственной формы ингибиторов протонного насоса слизистой желудка из группы замещенных бензимидазолов в активную форму в результате внутримолекулярной перестройки с образованием циклических сульфенамидов. Для пантопразола, омепразола, лансопразола и рабепразола полупериод активации при pH 1,2 составлял 4,6; 2,8; 2 и 1,3 мин., а при pH 5,1-4,7; 1,4; 1,5 и 0,12 ч, соотв. В опытах на добровольцах показано, что период полувыведения их из сыворотки составлял 1,24; 1,25; 1,4 и 1,49 ч, соотв. В опытах на изолированных железах дна желудка кролика показано, что величина IC[50] ингибирования H{+}-насоса и Na{+}-насоса под действием пантопразола составляла 0,6 и 200 мкМ, а под действием омепразола -0,2 и 32 мкМ, соотв. Сделан вывод, что пантопразол является высокоизбирательным ингибитором секреции к-ты в желудке. Германия, Byk Gulden, D-78467 Konstanz. Библ. 55
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.15.17
Рубрики: ПАНТОПРАЗОЛ
ОМЕПРАЗОЛ

ЛАНСОПРАЗОЛ

РАБЕПРАЗОЛ

СКОРОСТЬ АКТИВАЦИИ

PH

ЖЕЛУДОК

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Kromer, W.; Kruger, U.; Huber, R.; Hartmann, M.; Steinijans, V.W.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.07-04Т2.62

   

    Differences in pH-dependent activation rates of substituted benzimidazoles and biological in vitro correlates [Text] / W. Kromer [et al.] // Pharmacology. - 1998. - Vol. 56, N 2. - P57-70 . - ISSN 0031-7012
Перевод заглавия: Различия в зависимой от pH скорости активации замещенных бензимидазолов и биологические корреляты in vitro
Аннотация: Изучено влияние pH на превращение пролекарственной формы ингибиторов протонного насоса слизистой желудка из группы замещенных бензимидазолов в активную форму в результате внутримолекулярной перестройки с образованием циклических сульфенамидов. Для пантопразола, омепразола, лансопразола и рабепразола полупериод активации при pH 1,2 составлял 4,6; 2,8; 2 и 1,3 мин., а при pH 5,1-4,7; 1,4; 1,5 и 0,12 ч, соотв. В опытах на добровольцах показано, что период полувыведения их из сыворотки составлял 1,24; 1,25; 1,4 и 1,49 ч, соотв. В опытах на изолированных железах дна желудка кролика показано, что величина IC[50] ингибирования H{+}-насоса и Na{+}-насоса под действием пантопразола составляла 0,6 и 200 мкМ, а под действием омепразола -0,2 и 32 мкМ, соотв. Сделан вывод, что пантопразол является высокоизбирательным ингибитором секреции к-ты в желудке. Германия, Byk Gulden, D-78467 Konstanz. Библ. 55
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.37.21.17.21
Рубрики: ПАНТОПРАЗОЛ
ОМЕПРАЗОЛ

ЛАНСОПРАЗОЛ

РАБЕПРАЗОЛ

СКОРОСТЬ АКТИВАЦИИ

PH

ЖЕЛУДОК

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Kromer, W.; Kruger, U.; Huber, R.; Hartmann, M.; Steinijans, V.W.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.04-04И3.395

    Malamud, Jean G.

    Force-velocity relationships of a locust flight muscle at different times during a twitch contraction [Text] / Jean G. Malamud, Robert K. Josephson // J. Exp. Biol. - 1991. - Vol. 159. - P65-87 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Взаимозависимость силы и скорости сокращения летальной мышцы саранчи в разные моменты одиночного сокращения
Аннотация: Экспериментировали с 2-й заднегрудной тергокаксальной мышцей синхронного типа саранчи Schistocerca americana в режиме изотонического сокращения. Детально изучены х-ки мышцы в активном состоянии тетанического укорочения; определены его скорость (5,2 длины мышцы за 1 сек) и изометрическая сила (36,3 Н/см{2}). График зависимости скорости укорочения от силы сокращения изменяется с течением времени после предъявления стимула. Способность мышцы изменять генерируемое усилие по мере развития сокращения количественно охарактеризована степенью активации (СА) мышцы. СА определяется отнесенным к тетаническому уровню значением силы в точке пересечения оси ординат графика при промежуточной нагрузке на мышцу. В мышце изученного типа СА нарастает до максимума в течение 2-3 мсек по окончании латентного периода. При одиночном сокращении СА достигает 80% тетанического уровня, а при сдвоенной стимуляции во время второго сокращения выходит на этот уровень. Вслед за коротким платообразных насыщением СА экспоненциально затухает. Константа затухания составляет 'ЭКВИВ'14 мсек. США, Dep. Developmental and Cell Biol., Univ. of California, Irvine, CA 92717. Библ. 37.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.19
Рубрики: МЫШЕЧНАЯ СИСТЕМА
ЛЕТАТЕЛЬНЫЕ МЫШЦЫ

СОКРАЩЕНИЯ

СИЛА

СКОРОСТЬ АКТИВАЦИИ

САРАНЧА


Доп.точки доступа:
Josephson, Robert K.


4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 92.04-04Н1.422

   

    Bioactivation of aflatoxin B[1] by human liver microsomes: Role of cytochrome P450 IIIA enzymes [Text] / Howard S. Ramsdell [et al.] // Toxicol. and Appl. Pharmacol. - 1991. - Vol. 108, N 3. - P436-447
Перевод заглавия: Биоактивация афлатоксина B[1] в микросомах печени человека; роль ферментов цитохрома Р450IIIА
Аннотация: В разл. препаратах микросом (МС) печени (Пч) человека (14) in vitro оценивали начальную скорость активации (эпоксидирования) афлатоксина В[1] (АФВ[1]; 16 и 124 мкМ). В МС окисление нифедипина, катализируемое цитохромом класса Р-450IIIA (Р450IIIA), слабо коррелирует со скоростью окисления АФВ[1]. Обработка МС тромандомицином (специфич. ингибитором Р450IIIA) приводит к подавлению образования АФВ[1]-8,9-эпоксида (на 35%), но только при высокой конц-ии АФВ[1] (124 мкМ); антитела к Р450IIIA1 (крыс) также знач. ингибируют эпоксидирование АФВ[1] (124 мкМ), тогда как окисление АФQ[1] подавляется этими антителами вне зависимости от конц-ии субстрата. США, Univ. of Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 49.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
АФЛАТОКСИН В[1]

МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ

СКОРОСТЬ АКТИВАЦИИ

ФЕРМЕНТЫ

ЦИТОХРОМ Р450IIIA

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 49


Доп.точки доступа:
Ramsdell, Howard S.; Parkinson, Andrew; Eddy, A.Craig; Eaton, David L.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)