СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.11-04К1.456

Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P16807-16814 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение специфичности протеиназы ВИЧ-1 в зависимости от симметрии и характера последовательности субстрата
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Weber, Irene T.; Louis, John M.; Copeland, Terry D.; Oroszlan, Stephen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.110

Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P16807-16814 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение специфичности протеиназы ВИЧ-1 в зависимости от симметрии и характера последовательности субстрата
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Weber, Irene T.; Louis, John M.; Copeland, Terry D.; Oroszlan, Stephen

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска