Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=РЕДУКТАЗА ДИОКСИДА АЗОТА<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.09-04Б2.46

   

    Purification, characterization, and preliminary crystallographic study of copper-containing nitrous oxide reductase from Pseudomonas nautica 617 [Text] / Miguel Prudencio [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 14. - P3899-3907 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и предварительное кристаллографическое изучение медь-содержащей редуктазы оксида азота из Pseudomonas nautica 617
Аннотация: При аэробной очистке редуктазы NO из P. nautica 617 получено две формы фермента, различающиеся по хроматографическому поведению. Установлено, что белок содержит 6 атомов меди на мономер, которые распределены в двух центрах - Cu[A] и Cu[z]. Центр Cu[z] не может быть далее окислен или восстановлен в использованных экспериментальных условиях, имеет ЭПР-спектр с 4 линиями и сильное поглощение при 640 нм. Центр Cu[A] может быть стабилизирован в восстановленном ЭПР-молчащем состоянии и в окисленном состоянии с типичным ЭПР-спектром с семью линиями и полосами поглощения при 480, 540 и 800 нм. Отличие двух форм фермента обусловлено различиями в окисленном состоянии центра Cu[A]: в форме A центр Cu[A], гл. обр., окислен, а в форме B находится в одноэлектронно восстановленном состоянии. В обеих формах центр Cu[z] остается восстановленным. Показано, что центр Cu[A] является биядерным сайтом, а центр Cu[z] - новым кластером с четырьмя атомами меди. Определена полная аминокислотная последовательность фермента и обнаружена высокая гомология с последовательностями белков семейства шаперонинов GroES. Португалия, Dep. Quim., CQFB, Fac. Cien. Tecnol., Univ. Nova de Lisboa, 2825-114, Caparica. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РЕДУКТАЗА ДИОКСИДА АЗОТА
ОЧИСТКА

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА

ПРЕДВАРИТЕЛЬНОЕ КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ

ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ

PSEUDOMONAS NAUTICA (BACT.)


Доп.точки доступа:
Prudencio, Miguel; Pereira, Alice S.; Tavares, Pedro; Besson, Stephane; Cabrito, Ines; Brown, Kieron; Samyn, Bart; Devreese, Bart; Van, Beeumen Jozef; Rusnak, Frank; Fauque, Guy; Moura, Jose J.G.; Tegoni, Mariella; Cambillau, Christian; Moura, Isabel


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.10-04Б3.43

   

    Purification, characterization, and preliminary crystallographic study of copper-containing nitrous oxide reductase from Pseudomonas nautica 617 [Text] / Miguel Prudencio [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 14. - P3899-3907 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и предварительное кристаллографическое изучение медь-содержащей редуктазы оксида азота из Pseudomonas nautica 617
Аннотация: При аэробной очистке редуктазы NO из P. nautica 617 получено две формы фермента, различающиеся по хроматографическому поведению. Установлено, что белок содержит 6 атомов меди на мономер, которые распределены в двух центрах - Cu[A] и Cu[z]. Центр Cu[z] не может быть далее окислен или восстановлен в использованных экспериментальных условиях, имеет ЭПР-спектр с 4 линиями и сильное поглощение при 640 нм. Центр Cu[A] может быть стабилизирован в восстановленном ЭПР-молчащем состоянии и в окисленном состоянии с типичным ЭПР-спектром с семью линиями и полосами поглощения при 480, 540 и 800 нм. Отличие двух форм фермента обусловлено различиями в окисленном состоянии центра Cu[A]: в форме A центр Cu[A], гл. обр., окислен, а в форме B находится в одноэлектронно восстановленном состоянии. В обеих формах центр Cu[z] остается восстановленным. Показано, что центр Cu[A] является биядерным сайтом, а центр Cu[z] - новым кластером с четырьмя атомами меди. Определена полная аминокислотная последовательность фермента и обнаружена высокая гомология с последовательностями белков семейства шаперонинов GroES. Португалия, Dep. Quim., CQFB, Fac. Cien. Tecnol., Univ. Nova de Lisboa, 2825-114, Caparica. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: РЕДУКТАЗА ДИОКСИДА АЗОТА
ОЧИСТКА

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА

ПРЕДВАРИТЕЛЬНОЕ КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ

ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ

PSEUDOMONAS NAUTICA (BACT.)


Доп.точки доступа:
Prudencio, Miguel; Pereira, Alice S.; Tavares, Pedro; Besson, Stephane; Cabrito, Ines; Brown, Kieron; Samyn, Bart; Devreese, Bart; Van, Beeumen Jozef; Rusnak, Frank; Fauque, Guy; Moura, Jose J.G.; Tegoni, Mariella; Cambillau, Christian; Moura, Isabel


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)