Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТИВ РИЦИНА<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.10-04Т4.175

    Lemley, Paul V.

    Identification and characterization of a monoclonal antibody that neutralizes ricin toxicity in vitro and in vivo [Text] / Paul V. Lemley, Peter Amanatides, D.Craig Wright // Hybridoma. - 1994. - Vol. 13, N 5. - P417-421 . - ISSN 0272-457X
Перевод заглавия: Получение и характеристика моноклонального антитела, нейтрализующего токсичность рицина in vitro и in vivo
Аннотация: We wanted to identify and characterize MAbs with specificity for the toxic lectin ricin, which could serve as detection reagents in elucidating mechanisms and tissue distribution. Neutralizing MAbs could be developed into immunotherapeutics to reverse clinical intoxications from immunotoxin or to counteract the use of ricin as a terrorist or biological warfare weapon. Two hybridomas, UNIVAX 70 and 138, producing MAbs against ricin were identified by Western blot strip analysis. The antibodies were IgG[1] and were specific for the ricin A chain with no ricin B chain cross-reactivity. The MAbs neutralized ricin in vitro in an EL-4 mouse leukemia cell assay and in an in vivo mouse model. The two antibodies recognized the same epitope or overlapping epitopes, based on a competition with one another. All further characterization proceeded on the assumption that they were the same. The MAb UNIVAX 70/138 was characterized in vivo by titrating it against an 18 'мю'g/kg (six LD[50]) i.v. challenge and by titrating the i.v. toxin challenge against a constant dose of 100 'мю'g of passive antibody per mouse. A4:1 molar ratio of MAb to ricin led to neutralization of '=' 90% of the toxin in vitro. The MAb recognized ricin toxoid prepared by formaldehyde treatment and after conjugation of low molecular weight haptens (based on ELISA) equally as well as it recognized ricin and ricin A chain. The affinity and specificity of UNIVAX 70/138 give it excellent reagent potential, and the toxin-neutralizing capacity makes it at least a log and a half better than the next best candidate immunotherapeutic. США, US Army Med. Res. Inst. Infect. Diseases, Fort Detrick, Frederick, MD 21702-5011. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.11.13
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПРОТИВ РИЦИНА

ПОЛУЧЕНИЕ

АНТИТОКСИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Amanatides, Peter; Wright, D.Craig


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.555

    Lemley, Paul V.

    Identification and characterization of a monoclonal antibody that neutralizes ricin toxicity in vitro and in vivo [Text] / Paul V. Lemley, Peter Amanatides, D.Craig Wright // Hybridoma. - 1994. - Vol. 13, N 5. - P417-421 . - ISSN 0272-457X
Перевод заглавия: Получение и характеристика моноклонального антитела, нейтрализующего токсичность рицина in vitro и in vivo
Аннотация: We wanted to identify and characterize MAbs with specificity for the toxic lectin ricin, which could serve as detection reagents in elucidating mechanisms and tissue distribution. Neutralizing MAbs could be developed into immunotherapeutics to reverse clinical intoxications from immunotoxin or to counteract the use of ricin as a terrorist or biological warfare weapon. Two hybridomas, UNIVAX 70 and 138, producing MAbs against ricin were identified by Western blot strip analysis. The antibodies were IgG[1] and were specific for the ricin A chain with no ricin B chain cross-reactivity. The MAbs neutralized ricin in vitro in an EL-4 mouse leukemia cell assay and in an in vivo mouse model. The two antibodies recognized the same epitope or overlapping epitopes, based on a competition with one another. All further characterization proceeded on the assumption that they were the same. The MAb UNIVAX 70/138 was characterized in vivo by titrating it against an 18 'мю'g/kg (six LD[50]) i.v. challenge and by titrating the i.v. toxin challenge against a constant dose of 100 'мю'g of passive antibody per mouse. A4:1 molar ratio of MAb to ricin led to neutralization of '=' 90% of the toxin in vitro. The MAb recognized ricin toxoid prepared by formaldehyde treatment and after conjugation of low molecular weight haptens (based on ELISA) equally as well as it recognized ricin and ricin A chain. The affinity and specificity of UNIVAX 70/138 give it excellent reagent potential, and the toxin-neutralizing capacity makes it at least a log and a half better than the next best candidate immunotherapeutic. США, US Army Med. Res. Inst. Infect. Diseases, Fort Detrick, Frederick, MD 21702-5011. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПРОТИВ РИЦИНА

ПОЛУЧЕНИЕ

АНТИТОКСИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Amanatides, Peter; Wright, D.Craig


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 08.07-04К1.35

   

    Экспрессия scFv моноклональных антител, нейтрализующих рицин, в эукариотических клетках 4C13 и анализ их биологической активности [Text] / Jian-Wei Guo [et al.] // Disi junyi daxue xuebao = J. Forth Milit. Med. Univ. - 2007. - Vol. 28, N 14. - С. 1275-1278 . - ISSN 1000-2790
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПРОТИВ РИЦИНА

ОДНОЦЕПОЧЕЧНАЯ FV АНТИТЕЛА

ЭКСПРЕССИЯ В ЭУКАРИОТИЧЕСКИХ КЛЕТКАХ

ГИБРИДОМЫ

ЛИНИЯ 4C13

РИЦИН

АНТИДОТЫ


Доп.точки доступа:
Guo, Jian-Wei; Feng, Jian-Nan; Ma, Cong; Yang, Xiao-Peng; Shen, Bei-Fen


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 08.09-04К1.18

   

    Мышиные моноклональные антитела против рицина не реагируют с агглютинином рицина [Текст] / Е. Н. Попова [и др.] // Рос. иммунол. ж. - 2007. - Т. 1, N 3-4. - С. 251-257 . - ISSN 1028-7221
Аннотация: Получено 6 новых моноклональных антител, связывающихся с каталитической субъединицей рицина в составе голотоксина. Охарактеризовано взаимодействие этих антител с рицином, его А-субъединицей, агглютинином рицина, а также гетеродимерами (АВ) агглютинина рицина с помощью ELISA. Проведен первичный эпитопный анализ с помощью сэндвич-ELISA. Полученные результаты свидетельствуют о том, что каждые из описываемых антител направлены к индивидуальному антигенному эпитому А-субъединицы рицина, причем 5 из 6 визуализируемых данными антителами эпитопов отсутствуют у А-субъединицы агглютинина рицина. На основе пары антител 1RK2/2RK1 создана тест-система, позволяющая с помощью сэндвич-ELISA выявлять менее 1 нг рицина. Россия, ГНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПРОТИВ РИЦИНА

ПЕРВИЧНЫЙ ЭПИТОННЫЙ АНАЛИЗ

ГИБРИДОМА


Доп.точки доступа:
Попова, Е.Н.; Хапчаев, Ш.Ю.; Егорова, С.Г.; Демина, И.А.; Венедиктова, О.А.; Агапов, И.И.; Мойсенович, М.М.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)