Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.146

    Tenkanen, Maija.

    An acetylglucomannan esterase of Aspergillus oryzae; purification, characterization and role in the hydrolysis of O-acetyl-galactoglucomannan [Text] / Maija Tenkanen, Jeff Thornton, Liisa Viikari // J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 3. - P197-206 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae; очистка, характеристика и роль в гидролизе О-ацетил-галактоглюкоманнана
Аннотация: Новая ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae была получена по ранее описанному способу и очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на ДЭАЭ-, СМ-, фенил-сефарозах FF и Сефакриле S-100 HR. Очищенный фермент имел мол. м. 36 кД, изоэлектрическую точку 4,6, оптимум действия при рН 5,5-5,5, был стабилен в течение 24 ч при рН 5,0-6,0 и т-ре 40'ГРАДУС'С, освобождал уксусную к-ту при действии на О-ацетил-галактоглюкоманнан, О-ацетил-4-О-мутилглюкуронилан и о-нафтилацетат, был способен в присутствии маннаназы из Trichoderma reasi и 'альфа'-галактозидазы расщеплять полимерные субстраты. Также, как ранее описанная эстераза из Aspergillus oryzae, новая эстераза усиливала деградацию О-ацетил-галактоглюкоманнана маннаназой и 'альфа'-галактозидазой. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1501, FIN-02044 VTT. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОМАННАНЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

АКТИВНОСТЬ

СТАБИЛЬНОСТЬ

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА


Доп.точки доступа:
Thornton, Jeff; Viikari, Liisa


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.117

    Tenkanen, Maija.

    An acetylglucomannan esterase of Aspergillus oryzae; purification, characterization and role in the hydrolysis of O-acetyl-galactoglucomannan [Text] / Maija Tenkanen, Jeff Thornton, Liisa Viikari // J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 3. - P197-206 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae; очистка, характеристика и роль в гидролизе О-ацетил-галактоглюкоманнана
Аннотация: Новая ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae была получена по ранее описанному способу и очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на ДЭАЭ-, СМ-, фенил-сефарозах FF и Сефакриле S-100 HR. Очищенный фермент имел мол. м. 36 кД, изоэлектрическую точку 4,6, оптимум действия при рН 5,5-5,5, был стабилен в течение 24 ч при рН 5,0-6,0 и т-ре 40'ГРАДУС'С, освобождал уксусную к-ту при действии на О-ацетил-галактоглюкоманнан, О-ацетил-4-О-мутилглюкуронилан и о-нафтилацетат, был способен в присутствии маннаназы из Trichoderma reasi и 'альфа'-галактозидазы расщеплять полимерные субстраты. Также, как ранее описанная эстераза из Aspergillus oryzae, новая эстераза усиливала деградацию О-ацетил-галактоглюкоманнана маннаназой и 'альфа'-галактозидазой. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1501, FIN-02044 VTT. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОМАННАНЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

АКТИВНОСТЬ

СТАБИЛЬНОСТЬ

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА


Доп.точки доступа:
Thornton, Jeff; Viikari, Liisa


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.151

    Tenkanen, Maija.

    An acetylglucomannan esterase of Aspergillus oryzae; purification, characterization and role in the hydrolysis of O-acetyl-galactoglucomannan [Text] / Maija Tenkanen, Jeff Thornton, Liisa Viikari // J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 3. - P197-206 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae; очистка, характеристика и роль в гидролизе О-ацетил-галактоглюкоманнана
Аннотация: Новая ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae была получена по ранее описанному способу и очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на ДЭАЭ-, СМ-, фенил-сефарозах FF и Сефакриле S-100 HR. Очищенный фермент имел мол. м. 36 кД, изоэлектрическую точку 4,6, оптимум действия при рН 5,5-5,5, был стабилен в течение 24 ч при рН 5,0-6,0 и т-ре 40'ГРАДУС'С, освобождал уксусную к-ту при действии на О-ацетил-галактоглюкоманнан, О-ацетил-4-О-мутилглюкуронилан и о-нафтилацетат, был способен в присутствии маннаназы из Trichoderma reasi и 'альфа'-галактозидазы расщеплять полимерные субстраты. Также, как ранее описанная эстераза из Aspergillus oryzae, новая эстераза усиливала деградацию О-ацетил-галактоглюкоманнана маннаназой и 'альфа'-галактозидазой. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1501, FIN-02044 VTT. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОМАННАНЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

АКТИВНОСТЬ

СТАБИЛЬНОСТЬ

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА


Доп.точки доступа:
Thornton, Jeff; Viikari, Liisa


4.
Патент 5464772 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 41/00.

   
    Process for producing optically active halogen-containing alcohols using lipase AY-120 from Candida rugosa [Текст] / Katutoshi Hirose [и др.] ; Showa Shell Sekiyu K.K. - № 46181 ; Заявл. 14.04.1993 ; Опубл. 07.11.1995 ; Приор. 15.04.1992, № 4-121209 (Япония)
Перевод заглавия: Метод получения оптически активных галогеносодержащих спиртов с помощью липазы AY-120 из Candida rugosa
Аннотация: Описан процесс получения оптически активного спирта, содержащего галоген, характеризующегося высокой степенью оптической чистоты. Галогенированный алкильный эфир карбоновой к-ты подвергается асимметричному гидролизу, осуществляемому ферментом в водной системе, содержащей буферный р-р и/или органический растворитель
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ГАЛОГЕНОСОДЕРЖАЩИЕ СПИРТЫ
ОПТИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ СПИРТЫ

МЕТОД ПОЛУЧЕНИЯ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ЛИПАЗЫ

CANDIDA RUGOSA (FUNGI)

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Hirose, Katutoshi; Takagi, Yoshihiro; Otomatsu, Toshihiko; Suzuki, Yoshiichi; Showa Shell Sekiyu K.K.
Свободных экз. нет

5.
Заявка 2291058 Великобритания, МКИ C12N 9/28.

    Deweer, Philippe.
    Acid alpha-amylases derived from Sulfolobus species [Текст] / Philippe Deweer, Antoine Amory ; Solvay S.A. - № 941422.7 ; Заявл. 14.07.1994 ; Опубл. 17.01.1996
Перевод заглавия: Кислая 'альфа'-амилаза, выделенная из Sulfolobus spp.
Аннотация: Выделена из Sulfolobus acidocaldarius новая 'альфа'-амилаза с повышенной термо- и кислотной стабильностью. Фермент имел оптимум действия при рН менее или равном 4,5 и т-ре 90-120'ГРАДУС'C, был способен разжижать крахмал при т-ре выше 110'ГРАДУС'C, не требовал присутствия повышенных конц-ий ионов Ca(2+)
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
КИСЛАЯ 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS (BACT.)

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Amory, Antoine; Solvay S.A.
Свободных экз. нет

6.
Заявка 2291058 Великобритания, МКИ C12N 9/28.

    Deweer, Philippe.
    Acid alpha-amylases derived from Sulfolobus species [Текст] / Philippe Deweer, Antoine Amory ; Solvay S.A. - № 941422.7 ; Заявл. 14.07.1994 ; Опубл. 17.01.1996
Перевод заглавия: Кислая 'альфа'-амилаза, выделенная из Sulfolobus spp.
Аннотация: Выделена из Sulfolobus acidocaldarius новая 'альфа'-амилаза с повышенной термо- и кислотной стабильностью. Фермент имел оптимум действия при рН менее или равном 4,5 и т-ре 90-120'ГРАДУС'C, был способен разжижать крахмал при т-ре выше 110'ГРАДУС'C, не требовал присутствия повышенных конц-ий ионов Ca(2+)
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
КИСЛАЯ 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS (BACT.)

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Amory, Antoine; Solvay S.A.
Свободных экз. нет

7.
Патент 2220198 Российская Федерация, МКИ C12N 1/14.

   
    Штамм гриба Penicillium Estinogenum A. Komatsu et S. Abe ex G. Sm. - продуцент эндонуклеазы P[est] и способ ее получения [Текст] / Л. А. Балабанова [и др.] ; Тихоокеан. ин-т биоорган. химии ДВО РАН. - № 2002117544/13 ; Заявл. 01.07.2002 ; Опубл. 27.12.2003
Аннотация: Патентуется способ получения высокоактивной эндонуклеазы P[est][ЕС 3.1.4.21] - одноцепочечной нуклеат-5'-олигонуклеотид гидролазы, которую можно использовать в молекулярной биологии при изучении первичной структуры дезоксирибонуклеиновой кислоты и строения рибосомальной, транспортной и вирусной рибонуклеиновой кислоты, в генетической инженерии для получения рекомбинантных молекул и при получении 5'-рибо- и 5'-дезоксирибонуклеотидов из рибонуклеиновой кислоты и дезоксирибонуклеиновой кислоты. Штамм-продуцент выделен из колониальной асцидии, обитающей возле о. Шикотан (Курильские острова), депонирован в коллекции Морских Микроорганизмов ТИ БОХ ДВО РАН под N 4628. Способ получения эндонуклеазы предусматривает культивирование штамма-продуцента на питательной среде, экстракцию культуры 2,5 объемами 0,03 М Na-ацетатного буфера pH 3,2, термообработку экстракта при 75'ГРАДУС'C, отделение твердой части и последующее фракционированное концентрирование белков на хитозановом сорбенте. Очистку сырого ферментного препарата ведут с помощью гель-хроматографии на сефадексе G-75
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
ЭНДОНУКЛЕАЗА P[EST]

ПОЛУЧЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

PENICILLIUM ESTINOGENUM (FUNGI)

A.

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА


Доп.точки доступа:
Балабанова, Л.А.; Пивкин, М.В.; Гафуров, Ю.М.; Рассказов, В.А.; Тихоокеан. ин-т биоорган. химии ДВО РАН
Свободных экз. нет

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.10-04Б2.088

    Wang, Qin.

    Изучение свойств эндо-'бета'-глюканазы из Aspergillus niger [Text] / Qin Wang, Xuehui Zhao // Wcishe ngwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1993. - Vol. 33, N 6. - С. 439-445 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Исследованы св-ва эндо-'бета'-глюканазы (ЭГ, КФ 3,2,1,4) из нового штамма Aspergillus niger W25. Показано, что компоненты ЭГ I-2а, I-2b, I-2с, I-2d, IIa, IIb и IIIa проявляют максимальную активность при рН 5,5, 5,5, 5,0, 5,5, 5,0, 5,5, 5,5 и т-ре 50, 50, 55, 55, 55, 55 и 60'ГРАДУС' С соответственно. Компоненты ЭГ I-2а, I-2b, I-2с, I-2d, IIa, IIb, IIIa стабильны в интервале рН 2,0-7,0. Уменьшение активности ЭГ в 2 раза в течение 1 ч нагревания происходит при т-рах: 49'ГРАДУС' С (I-2а), 61'ГРАДУС' С (I-2b), 63'ГРАДУС' С (I-2с), 52'ГРАДУС' С (I-2d), 57'ГРАДУС' С (IIa), 47'ГРАДУС' С (IIb), 67'ГРАДУС' С (IIIa). Мол. массы I-2а, I-2b, I-2с, I-2d, IIa, IIb, и IIIa равны 53 000, 48 000, 57 000, 60 000, 44 500, 48 000 и 34 000. ЭЭТ - соответственно 5,5, 5,3, 5,0, 4,8, 5,8, 5,1 и 4,1. Указанные компоненты ЭГ ингибируются ионами Cu{2}{+}, Ag{+}, Hg{2}{+}. Библ. 11. Китай, Dep. of Biology, Xiamen Univ. Xiamen 361005.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ШТАММ W25

ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА

ЭНДО-БЕТА-ГЛЮКАНАЗА

КОМПОНЕНТЫ

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Zhao, Xuehui


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)