Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРИРОДА РАДИКАЛОВ<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.89

   

    Analysis of a catalytic acidic pair in the active center of cellulase from Aspergillus aculeatus [Text] / Akira Ohnishi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 12. - P2157-2162 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Анализ каталитической кислой пары в активном центре целлюлазы Aspergillus aculeatus
Аннотация: С помощью направленного мутагенеза изучали природу аминокислотых остатков, входящих в каталитический центр целлюлазы A. aculeatus F-50. С этой целью получены 8 мутантных форм фермента: Asp97Glu, Asn97Ser, Asp101Glu, Asp101Ser, Glu118Asp, Glu118Ser, Glu202Asp и Glu202Ser. Мутанты Glu118Ser и Glu202Ser не проявляют каталитической активности. Значения К[М] для КМ-целлюлозы у нативной целлюлазы и мутантов Asp97Glu, Asp97Ser, Asp101Glu, Asp101Ser, Glu118Asp и Glu202Asp равны 3,6, 3,5, 3,7, 4,0, 3,5, 3,7 и 3,3 мг/мл, а V[m] - 300, 6,1, 13, 0,08, 0,14, 0,39 и 0,05 ед соотв. Полагают, что остатки Glu118 и Glu202 являются существенными для каталитического действия целлюлазы. Япония, Dep. Mol. Chem., Grad. Sch. Eng., Hokkaido Univ., Sapporo 060-8628. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТР

ПРИРОДА РАДИКАЛОВ

ИЗУЧЕНИЕ

ASPERGILLUS ACULEATUS


Доп.точки доступа:
Ohnishi, Akira; Ooi, Toshihiko; Kinoshita, Shinichi; Tomatsuri, Hirotaka; Umeda, Kazuyuki; Ueda, Shunsaku; Hata, Yasuo; Arai, Motoo


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.02-04В2.424

   

    Analysis of a catalytic acidic pair in the active center of cellulase from Aspergillus aculeatus [Text] / Akira Ohnishi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 12. - P2157-2162 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Анализ каталитической кислой пары в активном центре целлюлазы Aspergillus aculeatus
Аннотация: С помощью направленного мутагенеза изучали природу аминокислотых остатков, входящих в каталитический центр целлюлазы A. aculeatus F-50. С этой целью получены 8 мутантных форм фермента: Asp97Glu, Asn97Ser, Asp101Glu, Asp101Ser, Glu118Asp, Glu118Ser, Glu202Asp и Glu202Ser. Мутанты Glu118Ser и Glu202Ser не проявляют каталитической активности. Значения К[М] для КМ-целлюлозы у нативной целлюлазы и мутантов Asp97Glu, Asp97Ser, Asp101Glu, Asp101Ser, Glu118Asp и Glu202Asp равны 3,6, 3,5, 3,7, 4,0, 3,5, 3,7 и 3,3 мг/мл, а V[m] - 300, 6,1, 13, 0,08, 0,14, 0,39 и 0,05 ед соотв. Полагают, что остатки Glu118 и Glu202 являются существенными для каталитического действия целлюлазы. Япония, Dep. Mol. Chem., Grad. Sch. Eng., Hokkaido Univ., Sapporo 060-8628. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТР

ПРИРОДА РАДИКАЛОВ

ИЗУЧЕНИЕ

ASPERGILLUS ACULEATUS


Доп.точки доступа:
Ohnishi, Akira; Ooi, Toshihiko; Kinoshita, Shinichi; Tomatsuri, Hirotaka; Umeda, Kazuyuki; Ueda, Shunsaku; Hata, Yasuo; Arai, Motoo


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 89.11-04А4.44

    Шарпатый, В. А.

    Образование и превращения радикалов в облучаемых компонентах клетки-ДНК и хроматине, основные закономерности, проблемы [Текст] / В. А. Шарпатый // 1 Всес. радиобиол. съезд, Москва, 21-27 авг., 1989. - Пущино, 1989. - Т. 1. - С. 47-48
Аннотация: Уделено внимание проблеме первичных радиационных повреждений ДНК и роли метода ЭПР в решении этой проблемы. Представлены основные результаты, полученные автором в данной области. Установлена природа первичных радикалов ОН-аддуктов пуриновых и пиримидиновых оснований. Обращено внимание на роль ОН-аддукта цитозина в образовании цитозин-лизиновых сшивок. Указаны места атаки е[г][и][д][р]при Обл суммарного гистона. Анион-радикалы гистонов Н1 и Н4 в хроматине реагируют с ДНК с передачей е[г][и][д][р] чем и объясняется возрастание парционального выхода радикалов типа ТН при Обл хроматина. Из данного результата сделан вывод о двойственном поведении белка в хроматине - сначала белок захватывает е[г][и][д][р](защита ДНК по механизму конкуренции), затем передает его фрагменту ДНК (усиление поражения по тимину). В областях КЛ, содержащих кислород, возможны реакции с образованием пероксидных радикалов. В случае замороженных р-ров ДНК и КЛ зарегистрированы пероксидные радикалы двух типов - ТООН и ТО. Превращения пероксидных радикалов биополимеров сопровождается образованием гидроперекисей. Их распад - причина наблюдаемых пострадиационных изменений в биополимерах и структурах КЛ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.17.21
Рубрики: СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
ДНК

ХРОМАТИН

ПРИРОДА РАДИКАЛОВ

МЕХАНИЗМ РЕАКЦИЙ

ЭПР

ПЕРЕКИСИ

КИСЛОРОДНЫЙ ЭФФЕКТ

ПЕРЕНОС ЭНЕРГИИ

ИОНИЗИРУЮЩИЕ ИЗЛУЧЕНИЯ



 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)