Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ОСТАТОК GLY<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.95

    Inokuchi, Yoshio.

    A study on the function of the glycine residue in the YGDD motif of the RNA-dependent RNA polymerase 'бета'-subunit from RNA coliphage Q'бета' [Text] / Yoshio Inokuchi, Masayuki Kajitani, Akikazu Hirashima // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 6. - P1275-1280 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Изучение функции остатка глицина в мотиве YGDD 'бета'-субъединицы РНК-зависимой РНК-полимеразы РНК-колифага Q'бета'
Аннотация: Из 4 субъединиц (СЕ) РНК-зависимой РНК-полимеразы бактериофага Q'бета' только СЕ'бета', ответственная за каталитическую активность, кодируется фагом. Одним из консервативных доменов РНК-полимераз вирусов животных и растений является мотив Tyr[356] Gly Asp Asp[359] в петле антипараллельной 'бета'-шпильки. При замене Gly на Ala, Ser, Pro, Met или Val мутантный фермент неактивен in vito. В то же время в системе in vitro на матрице поли (rG) мутант с заменами на Ala или Ser активируется при добавлении Mn{2+}, но, как и в системе in vivo, не имеет Mg{2+}-ассоциированной активности. Количественные характеристики активности фермента A357 (Gly'-'Ala) на природной MDV-поли(+) РНК оказались сходными с РНК-полимеразой дикого типа, но только в присутствии Mn{2+}. Все мутантные формы фермента связываются с РНК MDV и становятся, т. обр., Mn{2+}-зависимыми, а Gly в РНК-полимеразе дикого типа определяет, как считают, только Mg{2+}-катализируемую полимеризацию. Япония, Dep. Biosci., Teikyo Univ., Tochigi 320. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
БАКТЕРИОФАГ QБЕТА

РНК-ПОЛИМЕРАЗА РНК-ЗАВИСИМАЯ

СУБЪЕДИНИЦА БЕТА

КОНСЕРВАТИВНЫЙ ДОМЕН

ОСТАТОК GLY

ФУНКЦИИ

РЕПЛИКАЗА QБЕТА


Доп.точки доступа:
Kajitani, Masayuki; Hirashima, Akikazu


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)