СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ОКИСЛЕНИЕ ТРИПТОФАНА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.01-04А1.127

Suscettibilita delle proteine irradiate alla glicazione in vitro [Text] / M. Masini [et al.] // G. gerontol. - 1994. - Vol. 42, N 4. - С. 301 . - ISSN 0017-0305
Перевод заглавия: Чувствительность in vitro облученных белков к гликозилированию
Аннотация: Для моделирования процесса гликозилирования in vitro водные р-ры альбумина облучали 'гамма'-лучами в дозе 0-30 Крад и инкубировали в течение 64 ч при 50'ГРАДУС' С, после чего изучали спектры флуоресценции облученного белка. Наблюдали уменьшение флуоресценции, связанной с триптофаном, коррелирующее с дозой облучения; отмечена корреляция степени окисления и гликозилирования белка. Полагают, что типичные изменения конформации белков при Ст обусловлены в т. ч. процессами окисления и гликозилирования. Италия, Ist. di Patologia Generale, Univ. di Genova. Библ. 3.

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ТЕОРИЯ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ПРОВЕРКА
БЕЛКИ
'ГАММА'-ОБЛУЧЕНИЕ
ОКИСЛЕНИЕ ТРИПТОФАНА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Masini, M.; Cristiani, P.; Gori, L.Militello G.; Vittorini, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.03-04М4.154

Kinetics of tryptophan oxidation in plasma lipoproteins by myeloperoxidase-generated HOCI [Text] / Andreas Jerlich [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2000. - Vol. 267, N 13. - P4137-4143 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Кинетика окисления триптофана в липопротеинах плазмы под действием HOCl, образуемой миелопероксидазой
Аннотация: По ослаблению триптофановой флуоресценции исследовали подверженность апо-форм липопротеинов (ЛП) высокой (ЛВП) и низкой (ЛНП) плотности и их подклассов окислению системой миелопероксидазы (МП) с H[2]O[2] и Cl{-}. Зависимость скорости модификации от концентрации МП монотонна с насыщением, а зависимость от концентрации ЛП двухфазна. Высокие концентрации H[2]O[2] подавляют окисление триптофана в ЛНП и в меньшей степени - в ЛВП. Максимальная скорость модификации ЛНП и ЛВП наблюдается при рН 6,0. ЛВП модифицируется МП на много быстрее, чем ЛНП, что может быть связано с различием размеров частиц и содержания липидов. Скорость модификации всех подклассов ЛНП одинакова при одинаковых концентрациях ЛНП, но при стандартизации по массе частиц подкласс 8 модифицируется легче других, вероятно вследствие различий в структуре апо-ЛП В-100. Предполагается, что ЛВП тормозит модификацию ЛНП в воспалительном процессе. Австрия, Inst. Mol. Biol., Biochem. & Microbiol., Univ. Graz, 8010 Graz. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
ОКИСЛЕНИЕ ТРИПТОФАНА
КИНЕТИКА
МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
HOCL
ОБРАЗОВАНИЕ
ПЛАЗМА КРОВИ

Доп.точки доступа:
Jerlich, Andreas; Hammel, Michal; Nigon, Fabienne; Chapman, M.John; Schaur, R.Jorg

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска