Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.20

   

    The tylosin producer, Streptomyces fradiae, contains a second valine dehydrogenase [Text] / Lieu Thi Ngyen [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 5. - P1139-1145 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Продуцент тилозина Streptomyces fradiae содержит вторую валиндегидрогеназу
Аннотация: Вторая НАД-зависимая валиндегидрогеназа (I) обнаружена у S. fradiae и очищена до гомогенности с помощью аффинной хроматографии на реактивной синей-2-сефарозе, гель-фильтрации на сефакриле S-300 и быстрой белковой ионообменной хроматографии на моно-Q. Очищенная I имеет Mr 80 000, состоит из двух субъединиц с Mr 41 000. Эта I индуцируется L-валином и репрессируется аммонием. Кроме L-валина субстратами для I служат L-2-аминобутират, L-норвалин, L-лейцин, L-изолейцин, L-норлейцин, а кроме НАД - дезамино-НАД и 3-пиридинальдегид-НАД. Оптимумы при pH 10,4 для окислительного дезаминирования L-валина и при pH 8,8 для восстановительного аминирования 2-кетоизовалерата. Температурный оптимум при 65'ГРАДУС'C. Значения К[М] составляют 0,43 мМ для L-валина, 0,04 мМ для НАД, 25,6 мМ для NH{+}[4], 0,31 мМ для 2-кетоизовалерата и 0,028 мМ для НАДН. Активность I ингибировалась SH-реагентами и ионами Cu{2+}. Предполагается, что именно эта I, а не обнаруженная ранее у этого организма, играет главную роль в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью и в биосинтезе антибиотика тилозина. Чехия, [Behal V.], Inst. Microbiol., Acad. Scie. of the Czech Republic, 142 20 Prague 4. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

ОЧИСТКА

АКТИВНОСТЬ

МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ

БИОСИНТЕЗ ТИЛОЗИНА

STREPTOMYCES FRADIAE


Доп.точки доступа:
Ngyen, Lieu Thi; Ngueyn, Kien Trung; Spizek, Jaroslav; Behal, Vladislav

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.175

   

    The tylosin producer, Streptomyces fradiae, contains a second valine dehydrogenase [Text] / Lieu Thi Ngyen [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 5. - P1139-1145 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Продуцент тилозина Streptomyces fradiae содержит вторую валиндегидрогеназу
Аннотация: Вторая НАД-зависимая валиндегидрогеназа (I) обнаружена у S. fradiae и очищена до гомогенности с помощью аффинной хроматографии на реактивной синей-2-сефарозе, гель-фильтрации на сефакриле S-300 и быстрой белковой ионообменной хроматографии на моно-Q. Очищенная I имеет Mr 80 000, состоит из двух субъединиц с Mr 41 000. Эта I индуцируется L-валином и репрессируется аммонием. Кроме L-валина субстратами для I служат L-2-аминобутират, L-норвалин, L-лейцин, L-изолейцин, L-норлейцин, а кроме НАД - дезамино-НАД и 3-пиридинальдегид-НАД. Оптимумы при pH 10,4 для окислительного дезаминирования L-валина и при pH 8,8 для восстановительного аминирования 2-кетоизовалерата. Температурный оптимум при 65'ГРАДУС'C. Значения К[М] составляют 0,43 мМ для L-валина, 0,04 мМ для НАД, 25,6 мМ для NH{+}[4], 0,31 мМ для 2-кетоизовалерата и 0,028 мМ для НАДН. Активность I ингибировалась SH-реагентами и ионами Cu{2+}. Предполагается, что именно эта I, а не обнаруженная ранее у этого организма, играет главную роль в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью и в биосинтезе антибиотика тилозина. Чехия, [Behal V.], Inst. Microbiol., Acad. Scie. of the Czech Republic, 142 20 Prague 4. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

ОЧИСТКА

АКТИВНОСТЬ

МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ

БИОСИНТЕЗ ТИЛОЗИНА

STREPTOMYCES FRADIAE (BACT.)


Доп.точки доступа:
Ngyen, Lieu Thi; Ngueyn, Kien Trung; Spizek, Jaroslav; Behal, Vladislav

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.67

    Priestley, Nigel D.

    Purification and catalytic properties of L-valine dehydrogenase from Streptomyces cinnamonensis [Text] / Nigel D. Priestley, John A. Robinson // Biochem. J. - 1989. - Vol. 261, N 3. - P853-861 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Очистка и каталитические свойства L-валиндегидрогеназы из Streptomyces cinnamonensis
Аннотация: НАД-зависимая L-валиндегидрогеназа (I) из S. cinnamonensis была очищена до гомогенности (в 180 раз с выходом 24%) путем последовательной хр-фии на ДЭАЭЦ, фенилсефарозе, гидроксилапатите, TSK-G3000SWG, TSK-ДЭАЭ-5PW и красной агарозе. Очищ. I имеет Mr 88 000 и состоит из двух субъединиц с Mr по 41 200. I катализирует окислительное дезаминирование L-валина, L-лейцина, L-2-аминобутирата, L-норвалина и L-изолейцина, а также восстановительное аминирование их 2-оксоаналогов. НАД не м. б. заменен на НАДФ. Активность I сильно ингибировалась низкими конц-иями (10 мкМ) п-хлормеркурибензоата, Hg{2}+, Ag+ и Cu{2}+. Мочевина (3,5 М) вызывала полную и необратимую инактивацию I. Восстановительное аминирование осуществлялось по последовательному механизму; НАДН присоединялся к I первым, за ним - 2-оксоизовалерат и NH[3]. Отделение продуктов происходило в след. порядке: валин, НАД. Величины К составляли 1,3 мМ для L-валина, 0,18 мМ для НАД, 74 мкМ для НАДН, 0,81 мМ для 2-оксоизовалерата и 55 мМ для NH[3]. Про-S-водород от С-4'-положения НАДН переносился на субстрат, фермент являлся В-стереоспецифичным. Синтез I индуцировался в 100 раз при добавлении L-валина к среде для культивирования. Предполагается, что I катализирует первую стадию катаболизма L-валина у S. cinnamonensis. Ил. 5. Табл. 4. Библ. 43. Великобритания, Dep. of Chem., Univ. of Southampton, Southampton SO9 5NH.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА* L-
НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

ОЧИСТКА

КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ВАЛИН* L-

КАТАБОЛИЗМ

STREPTOMYCES CINNAMONENSIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Robinson, John A.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)