Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=МЕХАНИЗМ ФОСФОРОЛИЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.03-04М4.18

   

    Phosphorylase recognition and phosphorolysis of its oligosaccharide substrate: Answers to a long outstanding question [Text] / K. A. Watson [et al.] // EMBO Journal. - 1999. - Vol. 18, N 17. - P4619-4632 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Узнавание фосфорилазой и фосфоролиз ее олигосахаридного субстрата: ответы на длительное время остающийся неразрешенным вопрос
Аннотация: С помощью РСА исследовали кристаллические бинарные комплексы мальтодекстринфосфорилазы (МДФ) E. coli с мальтопентаозой (МП), тиоолигосахаридом (ТОС) 4-S-'альфа'-D-глюкопиранозил-4-тиомальтотетраозой с разрешением 2,9 A или тройной комплекс МДФ с ТОС и фосфатом с разрешением 2,1 A. Показано, что пентасахарид (МП или ТОС) связывается поперек каталитического центра МДФ путем занятия углеводными остатками субсайтов от -1 до +4. Связывание природной расщепляемой МП и нерасщепляемого ТОС с МДФ было идентичным, что указывало на пространственное структурное сходство обоих лигандов. В тройном комплексе МДФ с ТОС и фосфатом фосфатная группа готова атаковать гликозидную связь и тем самым способствовать фосфоролизу. Во всех трех комплексах пентасахарид имел измененную конформацию в каталитических субсайтах от -1 до +1 каталитического центра по сравнению с конформацией 'альфа'1,4-связанных полимеров глюкозы. Великобритания, Lab. Mol. Biophys., Dep. Biochem., Univ. Oxford, Oxford. Библ. 71
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: МАЛЬТОДЕКСТРИНФОСФОРИЛАЗА
ОЛИГОСАХАРИДНЫЕ СУБСТРАТЫ

ДВОЙНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

ТРОЙНЫЕ КОМПЛЕКСЫ С ФОСФАТОМ

КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

МЕХАНИЗМ ФОСФОРОЛИЗА

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Watson, K.A.; McCleverty, C.; Geremia, S.; Cottaz, S.; Driguez, H.; Johnson, L.N.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)