СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*5, 10-<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.193

Purification and properties of 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase and 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, two coenzyme F[4][2][0]-dependent enzymes from Methanosarcina barkeri [Text] / Ben W. J. Brommelstroet [et al.] // Biochim. et Biophys. acta Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1991. - Vol. 1079, N 3. - P293-302 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Очистка и свойства 5,10-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы и 5,10-метилентетрагидрометаноптеринредуктазы, двух зависимых от кофермента F[4][2][0] ферментов, из Methanosarcina barkeri
Аннотация: Из выросших на среде с метанолом в качестве единственного источника С и энергии клеток облигатно анаэробной метаногенной архебактерии Methanosarcina barkeri очищены в 86 раз и в 68 раз до электрофоретич. гомогенного состояния соответственно 5,10-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа и 5,10-метилентетрагидрометаноптеринредуктаза. Дегидрогеназа представляет собой гомогексамер из субъединиц с мол. м. 35 кД, а редуктаза - гомотетрамер из субъединиц с мол. м. 38 кД. Оба фермента не инактивировались О[2]. Они катализировали окисление 5,10-метилентетрагидрометаноптерина и метилтетрагидрометаноптерина соответственно с одновременным восстановлением кофермента F[4][2][0], уд. активности этих ферментов равны соответственно 3000 и 200 мкмоль/мин на 1 мг белка. Для обоих ферментов переносчик электронов в р-ции образования СН[4] - кофермент F[4][2][0] - является специфич. акцептором электронов. Идентифицированы продукты окисления указанных субстратов. Стационарная кинетика р-ции указывает, что кинетич. механизм р-ций, катализируемых обоими ферментами, заключается в последовательном образовании тройных фермент-субстратных комплексов. Предполагается, что оба фермента функционируют в метаногенезе из метанола на этапе окисления метанола до СО[2]. Библ. 29. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. of Sci., Univ. of Nijmegen, Toernooiveld, NL-6525 ED Nijmegen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*5, 10-
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНРЕДУКТАЗА*5, 10-
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТ F420-ЗАВИСИМЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Brommelstroet, Ben W.J.; Geerts, Wim J.; Keltjens, Jan T.; van, der Drift Chris; Vogels, Godfried D.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска