СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МАЛЬТОПЕНТОЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.04-04М4.214

Mechanism of porcine pancreatic 'альфа'-amylase. Inhibition of amylose and maltopentaose hydrolysis by 'альфа'-, 'бета'- and 'гамма'-cyclodextrins [Text] / Roger Koukiekolo [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 3. - P841-848 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Механизм действия 'альфа'-амилазы поджелудочной железы свиньи. Ингибирование гидролиза амилозы и мальтопентаозы 'альфа'-, 'бета'- и 'гамма'-циклодекстринами
Аннотация: Изучали механизм ингибирующего действия 'альфа'-, 'бета'- и 'гамма'-циклодекстринов на 'альфа'-амилазу поджелудочной железы свиньи. Кинетический анализ показал, что характер ингибирования зависит от природы субстрата. Циклодекстрины ингибируют гидролиз амилозы по конкурентному типу, но ингибирование гидролиза мальтопентаозы протекает по смешанному неконкурентному механизму. Полагают, что 'альфа'-амилаза в присутствии амилозы образует только один непродуктивный комплекс с циклодекстринами, а в присутствии мальтопентаозы - два таких комплекса. Франция, Inst. Mediterraneen Recherche Nutrition, Fac. Scis Techniques St. Jerome, Univ. d'Aix-Marseille, F-13397 Marseille. Библ. 31

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
АМИЛОЗА
МАЛЬТОПЕНТОЗА
ГИДРОЛИЗ
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
'АЛЬФА'-, 'БЕТА'- И 'ГАММА'-ФОРМЫ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Koukiekolo, Roger; Desseaux, Veronique; Moreau, Yann; Marchis-Mouren, Guy; Santimone, Marius

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.161

Kimura, T.
Effects of temperature and pH on the production of maltotetraose by 'альфа'-amylases of an alkalopsychrotrophic Micrococcus [Text] / T. Kimura, K. Horikoshi // J. Ferment. and Bioeng. - 1990. - Vol. 70, N 2. - P134-135
Перевод заглавия: Действие температуры и рН на продуцирование мальтотетраозы 'альфа'-амилазами алкалопсихротрофных Micrococcus
Аннотация: Описывается действие двух 'альфа'-амилаз I и II, продуцируемых алкалопсихротрофными Micrococcus на мальтоолигосахариды, особенно мальтопентаозы (G[5]) и мальтотетраозы (G[4]). При гидролизе амилозы амилазой II при 30'ГРАДУС' С продуцирование G[4] и G[5] достигает максимума на ранних стадиях реакции. Оптимум рН для активности амилазы II при гидролизе G[4] и G[5] наблюдался при 7,5. Результаты, полученные для энзима II, находились в тесном соответствии с результатами, полученными для энзима I или препарата неочищенного энзима. Более высокое содержание G[4] и более низкое содержание глюкозы и G[3] наблюдалось при инкубации энзима II с амилазой при 10'ГРАДУС' С и рН 9,5 по сравнению с условиями инкубации 40'ГРАДУС' С и рН 7,5, когда содержание глюкозы и G[3] было выше, чем G[4]. Библ. 7. Япония, The RIKEN Institute, Hirosawa, Wuko, Suitama 351-01.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: MICROCOCCUS
АЛКАЛОПОЛИСАХАРИДНЫЙ
ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ
АМИЛАЗЫ 'АЛЬФА'-
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
МАЛЬТООЛИГОСАХАРИДЫ
МАЛЬТОПЕНТОЗА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
УСЛОВИЯ
AMYLOSE 'АЛЬФА'-
ENZYME HYDROLYSIS

Доп.точки доступа:
Horikoshi, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.02-04Б3.006

Comnercial production of malt-pentaose [Text] // Techno Jap. - 1991. - Vol. 24, N 1. - P115 . - ISSN 0911-5544
Перевод заглавия: Коммерческое производство мальтопентозы
Аннотация: Фирмой Ensuiko Sugar Refining разработан новый способ получения мальтопентозы, являющейся хорошим подсластителем, с помощью иммобилизованных ферментов. Чистота получаемого продукта - 99%.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.02 + 341.27.39.09.21
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
УГЛЕВОДЫ
МАЛЬТОПЕНТОЗА
КОММЕРЧЕСКОЕ ПРОИЗВОДСТВО
ПОДСЛАСТИТЕЛИ
ФИРМЫ
ФИРМА ENSUIKO SUGAR REFENING

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска