Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЛИПОВИТЕЛЛИН<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.99

   
    Lipovitellin 2'бета' is the 31 kD Ni{2+}-binding protein (pNiXb) in Xenopus oocytes and embryos [Text] / Svetlana Grabac-Ivankovic [et al.] // Mol. Reprod. and Dev. - 1994. - Vol. 38, N 3. - P256-263 . - ISSN 1040-452X
Перевод заглавия: Липовителлин 2'бета' является Ni{2+}-связывающим белком (pNiXb, 31 кД) ооцитов и эмбрионов Xenopus
Аннотация: Из зрелых яйцеклеток и эмбрионов (стадия развития 42 по N/F) Xenopus leavis выделен и охарактеризован никель-связывающий белок pNiXb с мол. м. 31 кД. После ЭФ-фракционирования в ПААГ, электроблотинга на нитроцеллюлозу и мечения {63}Ni{2+} pNiXb использовали для радиоавтографического определения. Желточный белок pNiXb локализуется в эмбриональной кишке. Из желточных бляшек его выделяли осаждением в (NH[4])[2]SO[4], делипидировали, хроматографировали и анализировали ВЭЖХ. На этих стадиях pNiXb очищается вместе с липовителлином 2. N-концевая последовательность pNiXb точно совпала с последовательностью липовителлина 2'бета'. Одинаковыми оказались и аминокислотный состав и кажущиеся мол. веса обоих белков. По конкуренции с {63}Ni{2+} за связывание с pNiXb ионы металлов образуют следующий ряд: Zn{2+} 'ПРИБЛ=' Cu{2+} 'ПРИБЛ=' Co{2+} Cd{2+} 'ПРИБЛ=' Mn{2+} Sn{2+}. США, Univ. Connecticut Health Ctr., 263 Farmington Ave., Farmington, CT 06030-2225. Библ. 44
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.11.99
Рубрики: БЕЛОК НИКЕЛЬ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ЛИПОВИТЕЛЛИН 2 БЕТА
ООЦИТЫ
ЭМБРИОНЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Grabac-Ivankovic, Svetlana; Antonijczuk, Katarzyna; Varghese, Alison H.; Plowman, Marilyn C.; Antonijczuk, Adam; Korza, George; Ozols, Juris; Sunderman, F.William
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.10-04И1.111

    Lee, Richard F.
    Lipovitellin and lipid droplet accumulation in oocytes during ovarian maturation in the blue crab, Callinectes sapidus [Text] / Richard F. Lee, Anna Walker // J. Exp. Zool. - 1995. - Vol. 271, N 5. - P401-412
Перевод заглавия: Аккумуляция капель липовителлина и липидов в ооцитах в ходе созревания яичника у краба Callinectes sapidus
Аннотация: У краба Callindctes sapidus капли липовителлина и липидов содержались в незначительном кол-ве в незрелых яичниках и ооцитах. По мере созревания их конц-ия возрастала, и в зрелых яичниках и ооцитах они становились главным компонентом. Показано, что липовителлиновые компоненты первоначально синтезируются в развивающихся ооцитах с перинуклеарными желточными комплексами, играющими важную роль в образовании богатых липовителлином желточных гранул. США, Skidaway Inst. of Oceanography, Savannah, Georgia. Библ. 61.
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.31.25.41.15.09
Рубрики: ДЕСЯТИНОГИЕ
CALLINECTES SAPIDUS (DEC.)
ЯИЧНИК
СОЗРЕВАНИЕ
ООЦИТЫ
ЛИПОВИТЕЛЛИН
ЛИПИДЫ
АККУМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Walker, Anna
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.5

   
    Lipovitellin 2'бета' is the 31 kD Ni{2+}-binding protein (pNiXb) in Xenopus oocytes and embryos [Text] / Svetlana Grabac-Ivankovic [et al.] // Mol. Reprod. and Dev. - 1994. - Vol. 38, N 3. - P256-263 . - ISSN 1040-452X
Перевод заглавия: Липовителлин 2'бета' является Ni{2+}-связывающим белком (pNiXb, 31 кД) ооцитов и эмбрионов Xenopus
Аннотация: Из зрелых яйцеклеток и эмбрионов (стадия развития 42 по N/F) Xenopus leavis выделен и охарактеризован никель-связывающий белок pNiXb с мол. м. 31 кД. После ЭФ-фракционирования в ПААГ, электроблотинга на нитроцеллюлозу и мечения {63}Ni{2+} pNiXb использовали для радиоавтографического определения. Желточный белок pNiXb локализуется в эмбриональной кишке. Из желточных бляшек его выделяли осаждением в (NH[4])[2]SO[4], делипидировали, хроматографировали и анализировали ВЭЖХ. На этих стадиях pNiXb очищается вместе с липовителлином 2. N-концевая последовательность pNiXb точно совпала с последовательностью липовителлина 2'бета'. Одинаковыми оказались и аминокислотный состав и кажущиеся мол. веса обоих белков. По конкуренции с {63}Ni{2+} за связывание с pNiXb ионы металлов образуют следующий ряд: Zn{2+} 'ПРИБЛ=' Cu{2+} 'ПРИБЛ=' Co{2+} Cd{2+} 'ПРИБЛ=' Mn{2+} Sn{2+}. США, Univ. Connecticut Health Ctr., 263 Farmington Ave., Farmington, CT 06030-2225. Библ. 44
ГРНТИ  
34.41.02
ВИНИТИ 341.41.02.09
Рубрики: БЕЛОК НИКЕЛЬ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ЛИПОВИТЕЛЛИН 2 БЕТА
ООЦИТЫ
ЭМБРИОНЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Grabac-Ivankovic, Svetlana; Antonijczuk, Katarzyna; Varghese, Alison H.; Plowman, Marilyn C.; Antonijczuk, Adam; Korza, George; Ozols, Juris; Sunderman, F.William
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.12-04И4.072

   
    Характеристика ультрафиолетового абсорбционного спектра липовителлина и желчного протеина L у Carassius auratus [Text] / Chao jun Li [et al.] // Nanjing daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Nanjing Univ. Natur. Sci. ED. - 1993. - Vol. 29, N 3. - С. 429-438 . - ISSN 0469-5097
Аннотация: У Carassius auratus изучали ультрафиолетовый абсорбционный спектр (УФ-АС) очищенных с помощью электрофореза в полиакриламидном геле липовителлина (ЛВ) и идентичного фосвитину желточного протеина L (ЖПL), а также определяли аминокислотный состав этих белков. При изменении рН р-ра ЛВ от 3,12 до 8,12, а затем - до 11,4 компонента УФ-АС (неидентифицированный пик, а также пики, обусловленные тирозином, фенилаланином и триптофаном) не претерпевали изменений. Изменение рН р-ра ЖПL от 7,66 до 9,35, а затем - до 11,89 обусловливает сдвиг пиков абсорбции в красную часть спектра. Рез-ты показывают, что аминокислоты ЖПL расположены на поверхности молекулы белка и испытывают конформационные изменения при изменении рН р-ра. Липоиды ЛВ препятствуют возникновению конформационных изменений белковых молекул. Ил. 9. Табл. 1. Библ. 11.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.15.39.17
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
ЖЕЛТОЧНЫЙ ПРОТЕИН
УЛЬТРАФИОЛЕТОВЫЙ АБСОРБЦИОННЫЙ СПЕКТР
СЕРЕБРЯНЫЙ КАРАСЬ

Доп.точки доступа:
Li, Chao jun; Liu, Rongzhen; Wang, Hao; Xia, Zhonghao
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.12-04И4.073

   
    Иммуноцитохимическая локализация желточного протеина L и липовителлина у Carassius auratus протеина [Text] / Chao-Jun Li [et al.] // Dongwu xuebao = Acta zool. sin. - 1994. - Vol. 40, N 3. - С. 324-330 . - ISSN 0001-7302
Аннотация: Иммуноцитохим. изучение (ПАП-метод) с использованием крысиных антисывороток к выделенным из яичников серебряного карася липовителлину (ЛВ) и желточному белку L (ЖБ) показало, что ЛВ локализуется в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов карася; ЖБ, идентичный фосвитину, в гепатоцитах не обнаружен. Фолликулярные клетки также обладают положит. иммуноцитохим. р-цией на ЛВ, сосредоточенной в гранулах и фибриллярном материале между микроворсинками zona pellucida. Наблюдения позволяют предполагать, что ЛВ (вителлогенин) сначала поглощается фолликулярными клетками, а затем транспортируется на поверхность ооцитов и поглощается ими путем микропиноцитоза. КНР, Dep. of Biol., Nanjing Univ., Nanjing 210008. Ил. 14. Табл. 1. Библ. 14.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.15.39.17
Рубрики: ЯИЧНИКИ
ФОЛЛИКУЛЯРНЫЕ КЛЕТКИ
ЛИПОВИТЕЛЛИН
ЖЕЛТОЧНЫЙ ПРОТЕИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СЕРЕБРЯНЫЙ КАРАСЬ

Доп.точки доступа:
Li, Chao-Jun; Liu, Rong-Zhen; Wang, Hao; Liu, Zhi-Hui
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И5.41

    Montorzi, Marcelo.
    Vitellogenin and lipovitellin: Zinc proteins of Xenopus laevis oocytes [Text] / Marcelo Montorzi, Kenneth H. Falchuk, Bert L. Vallee // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 34. - P10851-10858 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Вителлогенин и липовителлин. Цинк-содержащие белки из ооцитов Xenopus
Аннотация: Цинк-содержащий вителлогенин (ВГ) плазматических мембран ооцитов Xenopus после интернализации путем опосредуемого рецепторами эндоцитоза расщепляется на множественные полипептиды: 2 субъединицы липовителлина (ЛВ) и фосвитин. Показали, что весь входящий в состав ВГ цинк оказывается в составе ЛВ, а входящий в состав ВГ кальций оказывается в фосвитине. Цинк высвобождается из ЛВ теми же конц-иями 1,10-фенантролина, к-рые высвобождают цинк из ВГ. Кроме того цинк высвобождается из обоих белков при снижении рН ниже 5,0. Т. обр. цинк и кальций связываются с разными компартментами в молекулах ВГ. США, Ctr. Biochem. and Biophys. Sci. and Med., Brigham and Women's Hosp., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 51
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.17.15.15.51.15
Рубрики: ВИТЕЛЛОГЕНИН
ЛИПОВИТЕЛЛИН
ЦИНК-СОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ
ООЦИТЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Falchuk, Kenneth H.; Vallee, Bert L.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.04-04М1.24

    Hartling, Ruth C.
    Characterization of a heat-stable fraction of lipovitellin and development of an immunoassay for vitellogenin and yolk protein in winter flounder (Pleuronectes americanus) [Text] / Ruth C. Hartling, Jose J. Pereira, Joseph G. Kunkel // J. Exp. Zool. - 1997. - Vol. 278, N 3. - P156-166 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Характеристика термостабильной фракции липовителлина и постановка иммунопробы на вителлогенин и желточный протеин у зимней камбалы (Pleuronectes americanus)
Аннотация: Для обнаружения и количественного определения желточного протеина липовителлина (Л) и его плазматического предшественника, вителлогенина (В) у зимней камбалы (Pleuronectes americanus) была поставлена иммунопроба. Было обнаружено, что нативный Л в зрелых овулировавших яйцеклетках представляет собой смесь термостабильных и термолабильных молекул. Термостабильная фракция Л была выделена из экстракта неоплодотворенной икры путем кратковременной тепловой обработки и последующей гель-фильтрации. С помощью электрофореза этой фракции в полиакриламидном геле удалось выявить отдельный полипептид с молекулярной массой 94 кД. В связи с наличием в нативном Л и более коротких полипептидов, высказано предположение о частичном расщеплении этого полипептида в термолабильной фракций, что и дестабилизирует ее структуру. Стоксовский радиус нативного Л, его термостабильной и термолабильной фракции составил 4,50, 4,26 и 5,17 нм соотв. Термостабильную фракцию Л камбалы использовали для иммунизации кролика и выработки антисыворотки, к-рая вступала в р-цию с простым полипептидом с молекулярной массой 175 кД сыворотки самок камбалы на стадии вителлогенеза, но не реагировала ни с одним из компонентов сыворотки самцов. Продемонстрирована иммунологическая идентичность Л, его термостабильной фракции и В. Установлено, что В зимней камбалы является димером, тогда как Л зрелой икры - мономер с низкой молекулярной массой. США, Program in Molecular and Cellular Biol., Univ. of Massachusetts Amherst, Mass. 01003. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 48
ГРНТИ  
34.21.15
ВИНИТИ 341.21.15.09.17
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ ФРАКЦИЯ
ВИТЕЛЛОГЕНИН
ЖЕЛТОЧНЫЙ ПРОТЕИН
ИММУНОАНАЛИЗ
ООЦИТЫ
ЗИМНЯЯ КАМБАЛА

Доп.точки доступа:
Pereira, Jose J.; Kunkel, Joseph G.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 98.05-04И4.298

    Hartling, Ruth C.
    Characterization of a heat-stable fraction of lipovitellin and development of an immunoassay for vitellogenin and yolk protein in winter flounder (Pleuronectes americanus) [Text] / Ruth C. Hartling, Jose J. Pereira, Joseph G. Kunkel // J. Exp. Zool. - 1997. - Vol. 278, N 3. - P156-166 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Характеристика термостабильной фракции липовителлина и постановка иммунопробы на вителлогенин и желточный протеин у зимней камбалы (Pleuronectes americanus)
Аннотация: Для обнаружения и количественного определения желточного протеина липовителлина (Л) и его плазматического предшественника, вителлогенина (В) у зимней камбалы (Pleuronectes americanus) была поставлена иммунопроба. Было обнаружено, что нативный Л в зрелых овулировавших яйцеклетках представляет собой смесь термостабильных и термолабильных молекул. Термостабильная фракция Л была выделена из экстракта неоплодотворенной икры путем кратковременной тепловой обработки и последующей гель-фильтрации. С помощью электрофореза этой фракции в полиакриламидном геле удалось выявить отдельный полипептид с молекулярной массой 94 кД. В связи с наличием в нативном Л и более коротких полипептидов, высказано предположение о частичном расщеплении этого полипептида в термолабильной фракций, что и дестабилизирует ее структуру. Стоксовский радиус нативного Л, его термостабильной и термолабильной фракции составил 4,50, 4,26 и 5,17 нм соотв. Термостабильную фракцию Л камбалы использовали для иммунизации кролика и выработки антисыворотки, к-рая вступала в р-цию с простым полипептидом с молекулярной массой 175 кД сыворотки самок камбалы на стадии вителлогенеза, но не реагировала ни с одним из компонентов сыворотки самцов. Продемонстрирована иммунологическая идентичность Л, его термостабильной фракции и В. Установлено, что В зимней камбалы является димером, тогда как Л зрелой икры - мономер с низкой молекулярной массой. США, Program in Molecular and Cellular Biol., Univ. of Massachusetts Amherst, Mass. 01003. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 48
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.39
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ ФРАКЦИЯ
ВИТЕЛЛОГЕНИН
ЖЕЛТОЧНЫЙ ПРОТЕИН
ИММУНОАНАЛИЗ
ООЦИТЫ
ЗИМНЯЯ КАМБАЛА

Доп.точки доступа:
Pereira, Jose J.; Kunkel, Joseph G.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.04-04М1.69

    Hartling, Ruth C.
    Developmental fate of the yolk protein lipoveitellin in embryos and larvae of winter flounder Pleuronectes americanus [Text] / Ruth C. Hartling, Joseph G. Kunkel // J. Exp. Zool. - 1999. - Vol. 284, N 6. - P686-695 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Связанная с развитием судьба желточного протеина липовителлина у эмбрионов и личинок зимней камбалы, Pleuronectes americanus
Аннотация: Исследовали судьбу липовителлина (Лв) в организме эмбрионов и желточных личинок зимней камбалы в процессе их развития. Лв, имеющий мол. вес 94 кД в момент оплодотворения, распадается в процессе эмбриогенеза и к моменту вылупления личинки представляет собой два полипептида с мол. весом 67 и 26 кД, соотв. Этот протеолитический процесс протекает медленно в начале эмбрионального развития, но к 8-12 дн. после оплодотворения резко убыстряется и полностью завершается за 3 дн. до вылупления. Обсуждается роль Лв как резервного белкового питательного компонента для развивающихся эмбрионов и желточных личинок рыб. США, Program in Mol. and Cel. Biol., Univ. of Massachusetts, Amherst, Mass. 01003. Ил. 7. Библ. 52
ГРНТИ  
34.21.17
ВИНИТИ 341.21.17.07.09.15
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
МЕТАБОЛИЗМ
ЭМБРИОНЫ
ЛИЧИНКИ
ЗИМНЯЯ КАМБАЛА

Доп.точки доступа:
Kunkel, Joseph G.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 00.05-04И4.160

    Hartling, Ruth C.
    Developmental fate of the yolk protein lipoveitellin in embryos and larvae of winter flounder Pleuronectes americanus [Text] / Ruth C. Hartling, Joseph G. Kunkel // J. Exp. Zool. - 1999. - Vol. 284, N 6. - P686-695 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Связанная с развитием судьба желточного протеина липовителлина у эмбрионов и личинок зимней камбалы, Pleuronectes americanus
Аннотация: Исследовали судьбу липовителлина (Лв) в организме эмбрионов и желточных личинок зимней камбалы в процессе их развития. Лв, имеющий мол. вес 94 кД в момент оплодотворения, распадается в процессе эмбриогенеза и к моменту вылупления личинки представляет собой два полипептида с мол. весом 67 и 26 кД, соотв. Этот протеолитический процесс протекает медленно в начале эмбрионального развития, но к 8-12 дн. после оплодотворения резко убыстряется и полностью завершается за 3 дн. до вылупления. Обсуждается роль Лв как резервного белкового питательного компонента для развивающихся эмбрионов и желточных личинок рыб. США, Program in Mol. and Cel. Biol., Univ. of Massachusetts, Amherst, Mass. 01003. Ил. 7. Библ. 52
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.43.15
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
МЕТАБОЛИЗМ
ЭМБРИОНЫ
ЛИЧИНКИ
ЗИМНЯЯ КАМБАЛА

Доп.точки доступа:
Kunkel, Joseph G.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 01.07-04И1.176

    Tirumalai, R.
    Carbohydrate components of lipovitellin of the sand crab Emerita asiatica [Text] / R. Tirumalai, T. Subramoniam // Mol. Reprod. and Dev. - 2001. - Vol. 58, N 1. - P54-62 . - ISSN 1040-452X
Перевод заглавия: Углеводные компоненты липовителлина из песчаного краба Emerita asiatica
Аннотация: Из желтка яиц песчаного краба E. asiatica аффинной хроматографией на гепарин-Сефарозе выделен гликопротеин липовителлин II, содержащий N- и O-связанные гликаны. Хроматография на биогеле P4 олигосахаридов, полученных щелочным элиминированием липовителлина II с последующим восстановлением NaB{3}H[4] показала наличие 5 различных по размеру O-гликанов и 4 N-гликанов. Кроме того, из экстракта яиц с помощью высокоэффективной ТСХ выделены и идентифицированы моно-, ди- и тригликозилцерамиды. Обсуждается роль N/O-гликанов и нейтральных гликолипидов при вителлогенезе и эмбриогенезе краба. Индия, Dep. Mol. Reproduction, Develop. & Genetics, Ind. Inst. Sci., Bangalore 560012. Библ. 69
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.31.25.41.15.29
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
УГЛЕВОДНЫЕ КОМПОНЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЖЕЛТОК ЯИЦ
ПЕСЧАНЫЙ КРАБ

Доп.точки доступа:
Subramoniam, T.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI46) 05.08-04И6.161

   
    Изменения в уровнях вителлогенина в плазме чернохвостой чайки Larus crassirostris после обработки эстрадиолом-17'бета' [Text] / Yuka Morita [et al.] // Hokkaido daigaku suisan kagaku kenkyu iho = Bull. Fish. Sci. Hokkaido Univ. - 2003. - Vol. 54, N 1-2. - С. 21-28 . - ISSN 1346-1842
Аннотация: Липовиттелин (I) - главный желточный белок, происходящий из вителлогенина (II), очистили из яичного желтка чернохвостой чайки путем гидроксилапатитной колоночной хроматографии с последующей гельфильтрации. Кажущаяся масса нативного I 'ЭКВИВ'280 кДа, а определенная с помощью SDS-PAGE 'ЭКВИВ'100 кДа. Специфическую антисыворотку против очищенного I продуцировали в кролике. I специфически реагировал с полипептидом ('ЭКВИВ'220 кДа), находящимся в плазме самок и обработанных эстрадиолом (III) самцов. Следовательно, этот полипептид - первичная субъединица II. Разработали анализ единичной радиальной иммунодиффузии для определения II с помощью антисыворотки против I. Конц-ии II в плазме можно выразить как относительные конц-ии, эквивалентные I, в случае использования очищенного I в качестве стандарта. Изменения конц-ии II в плазме наблюдали в течение 60 ч после однократной инъекции III самцам в связи с его дозой. Конц-ия II в плазме достигла макс. (61,7 мг/мл) через 60 ч после введения III 50 мг/кг. При меньших дозах III (0,05 и 0,5 мг/кг) конц-ия II достигла пика через 24 ч. Япония, Hokkaido University. Библ. 27
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.19.27.23
Рубрики: ЧАЙКИ
LARUS CRASSIROSTRIS (AVES)
ПЛАЗМА
ЛИПОВИТЕЛЛИН
ВИТЕЛЛОГЕНИН
ЭСТРАДИОЛ-17'БЕТА'
ИЗМЕНЕНИЯ В УРОВНЯХ

Доп.точки доступа:
Morita, Yuka; Nakata, Seiko; Fujita, Makiko; Ogi, Haruo; Hara, Akihiko
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 09.03-04И4.180

   
    Аккумуляция желточного материала в ооцитах головешковой рыбы Odontobutis potamphila во время ее развития и созревания [Text] / Jian-hua Gu [et al.] // Shuichan kexue = Fish. Sci. - 2007. - Vol. 26, N 1. - С. 43-47 . - ISSN 1003-1111
Аннотация: Желточный протеин - липовителлин, начинает накапливаться в ооцитах с октября и наибольший его уровень найден в ооцитах в апреле и мае. Молекулярная масса липовителлина O. potamphila - 440 кДа; он состоит из трех субъединиц с молекулярной массой 95-105 кДа, 41,3 кДа и 30,7 кДа, соответственно. Заключают, что половой цикл у O. potamphila начинается в октябре. КНР, Col. of Life Sci., East China Normal Univ., Shanghai 200062. E-mail: aquatic1412@126.com. Ил. 5. Библ. 7
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.39
Рубрики: ООЦИТЫ
ЛИПОВИТЕЛЛИН
АККУМУЛЯЦИЯ
ODONTOBUTIS POTAMPHILA (PISCES)
ПОЛОВОЕ СОЗРЕВАНИЕ
ГОЛОВЕШКОВЫЕ

Доп.точки доступа:
Gu, Jian-hua; Meng, Yan-ling; Lu, Jun-kai; Zhong, Zhong-liang
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 09.06-04И4.210

   
    Пурификация и иммунный анализ липовителлина из Xiphophorus helleri [Text] / Ru-shu Wen [et al.] // Shuichan xuebao = J. Fish. China. - 2007. - Vol. 31, N 5. - С. 647-654 . - ISSN 1000-0615
Аннотация: Липовителлин (Лв) был пурифицирован из яичников зрелых самок меченосцев. Молекулярная масса пурифицированного Лв - 'ЭКВИВ'530 кД. Лв является фосфолипогликопротеином. Иммунный анализ показал, что Лв обычно антигеничен вителлогенину и что анти-Лв сыворотка поло- и видоспецифична. КНР, School of Life Sco., South China Normal Univ., Guangzhou 510631. E-mail: wrs@jyu.edu.cn. Ил. 9. Библ. 15
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ЛИПОВИТЕЛЛИН
ПУРИФИКАЦИЯ
ИММУННЫЙ АНАЛИЗ
XIPHOPHORUS HELLERI (PISCES)

Доп.точки доступа:
Wen, Ru-shu; Fang, Zhan-qiang; Jiang, Shi-gui; Ma, Guang-zhi; Xu, Jie; Yao, Jing
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 13.01-04И1.101

    Шилова, Е. А.
    Динамика относительного содержания желточного белка липовителлина в эмбриогенезе Cyclops kolensis [Текст] / Е. А. Шилова, А. К. Гришанин, А. М. Андреева // 17 Научно-практическая конференция студентов, аспирантов и молодых специалистов, Дубна, 12-22 апр., 2010. - Дубна (Моск. обл.), 2011. - С. 66-67 . - ISBN 978-5-89847-331-0
Аннотация: На электрофореграммах нативных и денатурированных водорастворимых белков зародышей и половозрелых самок представителя веслоногих раков Cyclops kolensis Lill выявлен белок с ММ около 300 мДа в нативных условиях и около 160 кДа в денатурирующих условиях. Отноcительное содержание белка снижалось в ходе развития зародышей. Полученные результаты позволяют рассматривать этот белок как основной желточный белок липовителлин
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.31.25.15.09
Рубрики: ВЕСЛОНОГИЕ
CYCLOPS KOLENSIS (COP.)
ЭМБРИОГЕНЕЗ
ЛИПОВИТЕЛЛИН
ДИНАМИКА СОДЕРЖАНИЯ

Доп.точки доступа:
Гришанин, А.К.; Андреева, А.М.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.04-04И4.265

    Tyler, Charles R.
    Selectivity of protein sequestration by vitellogenic oocytes of the rainbow trout, Salmo gairdneri [Text] / Charles R. Tyler, John P. Sumpter, Niall R. Bromage // J. Exp. Zool. - 1988. - Vol. 248, N 2. - P199-206
Перевод заглавия: Селективность использования белков вителлогенными ооцитами радужной форели
Аннотация: После внутрибрюшинного введения (ВВ) меченых вителлогенина (ВГ) и альбумина бычьей сыворотки (АБС) исследовали их включение в яичники, печень, селезенку и мышечную ткань радужной форели. Установлено включение в яичник 50% ВГ и 2,5% АБС через 72 ч после ВВ. ВГ преобразуется в ооцитах (ОО) в белок желтка - липовителлин, АБС остается в ОО в нативной форме. В течение 26 сут липовителлин сохраняет стабильность, большая часть АБС разлагается на множество мелких пептидов и выводится из ОО. Включение ВГ протекает более чем в 60 раз быстрее, чем АБС, за счет специфич. связывания. Великобритания, Dept. Biol. Biochem., Brunel Univ. Uxbridge, Middlesex, UB8 3РН. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 27.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.37.09
Рубрики: SALMO GAIRDNERI (PISCES)
РАДУЖНАЯ ФОРЕЛЬ
ВИТЕЛЛОГЕНЕЗ
ВИТЕЛЛОГЕНИН
ЛИПОВИТЕЛЛИН
РАДИОАКТИВНЫЕ МЕТКИ
БЕЛКИ
АЛЬБУМИН БЫЧЬЕЙ СЫВОРОТКИ

Доп.точки доступа:
Sumpter, John P.; Bromage, Niall R.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)