Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.10-04Т1.169

   

    Solution structure of bioactive peptides in biomimetic media [Text] : [Pap.] "1st Sloven. Symp. Biophys.", Gozd Martuljek, Oct. 1-3, 1993 / Piero Andrea Temussi [et al.] // Acta pharm. - 1992. - Vol. 42, N 4. - P323-328 . - ISSN 1330-0075
Перевод заглавия: Структура биоактивных пептидов в растворе в биомиметических средах
Аннотация: Конформационная лабильность коротких линейных пептидов, обладающих фармакологической активностью, затрудняет их взаимодействие с рецепторами и преодоление "энтропийного барьера". Приведены данные о возможности ограничения конформационной лабильности пептидов при низкой т-ре в анизотропной системе растворителей (мицеллы, липосомы и др.). Аналогичные исследования проведены для холецистокининов и тахикининов. Италия, I.C.M.I.B., del CNR, Napoli. Библ. 13
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.23.51
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ХОЛЕЦИСТОКИНИНЫ

ТАХИКИНИНЫ

КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ

ОГРАНИЧЕНИЯ


Доп.точки доступа:
Temussi, Piero Andrea; Amodeo, Pietro; Picone, Delia; Tancredi, Teodorico


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.06-04Б1.76

   

    Conformational lability of herpesvirus protein VP22 [Text] / Lisa A. Kueltzo [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 43. - P33213-33221 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структурная лабильность белка VP22 вируса герпеса
Аннотация: Белок VP22 вируса герпеса перемещается между клетками и локализуется в ядрах клеток, окружающих экспрессирующую клетку. Для выяснения физических основ такого перемещения исследовали структуру C-концевой половины VP22 (VP22.C1), обладающей полной транспортной активностью цельного белка. По данным КД и Фурье-ИК-спектров VP22.C1 содержит 30% 'альфа'-спиралей, 17% 'бета'-структуры и 51% неупорядоченной структуры и поворотов. В диапазоне от 20 до 60'ГРАДУС'C методы КД, флуоресценции и калориметрии выявили серию дискретных структурных переходов. VP22.C1 взаимодействует с Mg{2+}, Zn{2+}, олигонуклеотидами и гепарином, что приводит к изменениям вторичной структуры и термостабильности. По данным флуорометрического титрования транс-паринаровой к-той молекула VP22.C1 при т-ре 40'ГРАДУС'C связывает 1-2 молекулы паринаровой к-ты, что говорит о возможности зависимого от структуры взаимодействия VP22.C1 с мембранами в физиологических условиях. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. Kansas, Lawrence, KS 66047. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК VP22
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ

СТРУКТУРНЫЕ ПЕРЕХОДЫ

ВИРУС ГЕРПЕСА


Доп.точки доступа:
Kueltzo, Lisa A.; Normad, Nadia; O'Hare, Peter; Middaugh, C.Russell


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.10-04М4.344

    Шамовский, И. Л.

    Теоретическое исследование конформационной лабильности молекулы токоферола [Текст] / И. Л. Шамовский, И. Ю. Яровская // Хим.-фармац. ж. - 1990. - Т. 24, N 2. - С. 100-103 . - ISSN 0023-1134
Аннотация: Исследовали особенности конформационного равновесия молекулы 'альфа'-токоферола и нек-рых его синтетич. производных с использованием полуэмпирич. квантовохим. метода MNDOC (бициклич. часть молекулы) и методом молекулярной механики ММР2 (боковая цепь). Выявили несколько участков высокой конформационной лабильности: ОН-группа, насыщ. кольцо В и 4 центра в боковой цепи вблизи метильных групп. Замена метильных групп боковой цепи на атомы водорода, сопровождающаяся значит. уменьшением биол. активности, приводит к уменьшению конформационной лабильности. СССР, Инст. хим. физики АН СССР, Москва. Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.25.17.19
Рубрики: ВИТАМИН E
КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СВОЙСТВА

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Яровская, И.Ю.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)