СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КЛЕТКИ HIRC-B<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.01-04Т2.195

Effects of insulin on protein kinase-C (PKC) in HIRC-B cells: Specific activation of PKC'эпсилон' and its resistance to phorbol ester-induced down-regulation [Text] / L. Zhao [et al.] // Endocrinology. - 1994. - Vol. 135, N 6. - P2504-2510 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Влияние инсулина на протеинкиназу С (ПКC) в клетках HIRC-B. Специфическая активация ПКC'эпсилон' и ее резистентность к индуцированной форболовыми эфирами понижающей регуляции
Аннотация: В работе использовали линии клеток HIRC-B (фибробласты rat-1, сверхэкспрессирующие рецепторы инсулина человека). При добавлении инсулина к клеткам HIRC-B отмечается накопление в клетках диацилглицеринов, транслокация в мембраны протеинкиназы С'эпсилон' (ПКC'эпсилон'), но не других изоформ ПКC и увеличение фосфорилирования белков, являющихся субстратами для ПКC. Обработка клеток HIRC-B форболмиристатацетатом (ФМА) стимулирует транслокацию в мембраны ПКC'альфа', 'бета' и 'эпсилон', но не ПКC'дзета', и эффект ФМА на фосфорилирование белка с мол. м. 80 кД в 4 раза превышает действие инсулина. При длительном воздействии ФМА на клетки HIRC-B отмечается утрата иммунореактивных ПКС'альфа' и ПКC'бета' но ПКC'эпсилон' остается устойчиво транслоцированной в клеточные мембраны. Эта устойчивая транслокация сопровождается увеличением уровня захвата гексоз, нечувствительным к действию ингибитора КПС, соединения RO 31-8220. Инсулин также стимулирует захват гексоз в обработанных и необработанных ФМА клеток и этот эффект инсулина в обоих случаях снижается RO 31-8220. США, J. A. Haly Veterans Hosp., Univ. South Florida Coll. Med., Tampa, FL 33612. Библ. 32

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.65.33
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА C
АКТИВАЦИЯ
ИНСУЛИН
ФОРБОЛМИРИСТАТАЦЕТАТ
ВЛИЯНИЕ
КЛЕТКИ HIRC-B

Доп.точки доступа:
Zhao, L.; Standaert, M.L.; Cooper, D.R.; Avignon, A.; Farese, R.V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.183

Effects of insulin on protein kinase-C (PKC) in HIRC-B cells: Specific activation of PKC'эпсилон' and its resistance to phorbol ester-induced down-regulation [Text] / L. Zhao [et al.] // Endocrinology. - 1994. - Vol. 135, N 6. - P2504-2510 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Влияние инсулина на протеинкиназу C (ПКC) в клетках HIRC-B. Специфическая активация ПКC 'эпсилон' и ее резистентность к индуцируемой эфирами форбола негативной регуляции
Аннотация: В работе использовали линии клеток HIRC-B (фибробласты rat-1, сверхэкспрессирующие рецепторы инсулина человека). При добавлении инсулина к клеткам HIRC-B отмечается накопление в клетках диацилглицеринов, транслокация в мембраны протеинкиназ C'эпсилон' (ПКC'эпсилон'), но не других изоформ ПКС и увеличение фосфорилирования белков, являющихся субстратами для ПКC. Обработка клеток HIRC-B форболмиристатацетатом (ФМА) стимулирует транслокацию в мембраны ПКC'альфа', 'дельта' и 'эпсилон', но не ПКC'дзета', и эффект ФМА на фосфорилирование белка с мол. м. 80 кД в 4 раза превышает действие инсулина. При длительном воздействии ФМА на клетки HIRC-B отмечается утрата иммунореактивных ПКC'альфа' и ПКC'дельта', но ПКC'эпсилон' остается устойчиво транслоцированной в клеточные мембраны. Эта устойчивая транслокация сопровождается увеличением уровня захвата гексоз, нечувствительным к действию ингибитора ПКC, соединения RO 31-8220. Инсулин также стимулирует захват гексоз в обработанных и необработанных ФМА клетках и этот эффект инсулина в обоих случаях снижается RO 31-8220. США, J. A. Haley Veterans Hosp., Tampa, FL 33612. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
ЭФФЕКТ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
СПЕЦИФИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ
КЛЕТКИ HIRC-B

Доп.точки доступа:
Zhao, L.; Standaert, M.L.; Cooper, D.R.; Avignon, A.; Farese, R.V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 11.02-04М6.119

Kwon, Hayeong.
Prolonged tyrosine kinase activation of insulin receptor by pY27-caveolin-2 [Text] / Hayeong Kwon, Yunbae Pak // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2010. - Vol. 391, N 1. - P49-55 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Увеличение длительности активации тирозинкиназы рецептора инсулина pY27-кавеолином-2
Аннотация: Малые интерферирующие РНК против кавеолина-2 снижали стимулированную инсулином активацию рецептора инсулина (РИ) в Кл Hirc-B и ослабляли активацию рапамицинчувствительных рS727-STAT3. pY27-кавеолин-2 (pY27-КВ-2) тормозил дефосфорилирование тирозина РИ и препятствовал взаимодействию между РИ и супрессором сигналов цитокинов-3 (SOCS-3). Сделан вывод, что pY27-КВ-2 повышает длительность активации тирозинкиназы рецептора инсулина. Корея, Gyeonsang Natl. Univ., Jinju 660-701. Библ. 41

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ ИНСУЛИНА
ТИРОЗАНКИНАЗА
АКТИВАЦИЯ
PY27-КАВЕОЛИН-2
КЛЕТКИ HIRC-B

Доп.точки доступа:
Pak, Yunbae

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска