СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.06-04В3.9

Lyubimov, V.
Influence of monochromatic UV-irradiatiion of whole wheat leaves on the carboxylase activity of isolated rubisco [Text] / V. Lyubimov, S. Gubanov // Annu. Symp. "Phys.-Chem. Basis Plant Physiol., Penza, Febr. 5-8, 1996. - Pushchino, 1996. - P29-30 . - ISBN 5-230-14287-7
Перевод заглавия: Влияние монохроматического УФ-облучения целых листьев пшеницы на карбоксилазную активность изолированной рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы
Аннотация: Вторичные листья 2-3-недельных растений пшеницы обрабатывали УФ-светом с длиной волны 250 или 300 нм в течение 2,5 или 10 мин. Затем растения росли на непрерывном белом свету в течение 100 час. Определяли карбоксилазную активность очищенной рубиско и общего белкового экстракта. Показано влияние УФ-света на карбоксилазную активность рубиско. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино

ГРНТИ	34.31.15

ВИНИТИ 341.31.15.17
Рубрики: РИБУЛОЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
УФ-ОБЛУЧЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
ЛИСТЬЯ
ПШЕНИЦА

Доп.точки доступа:
Gubanov, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.36

Heda, Ghanshyam D.
Purificatione and characterization of the thermostable ribulose -1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from the thermophilic purple bacterium Chromatium tepidum [Text] / Ghanshyam D. Heda, Michael T. Madigan // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 184, N 2. - P313-3198
Перевод заглавия: Очистка и характеристика термостабильной рибулозо-1,5-дисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы из термофильной пурпурной бактерии Chromatium tepidum
Аннотация: Рибулозо-1,5-дисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа (КФ 4.1.1.39; I), фермент цикла Кальвина, была очищена до гомогенного состояния из термофильной, облигатно анаэр., пурпурной серной бактерии C. tepidum. Очистка I в 122 раза с выходом 'ЭКВИВ'30% включала обработку экстракта полиэтиленгликолем-8000, осаждение MgCl[2] (50 мМ), ультрацентрифугирование в градиенте плотности сахарозы (0,2-0,8 М) и ИОХ на ДЭАЭ-сефадексе А-50. Очищ. I имеет Mr 550 000 и состоит из восьми больших (Mr 52 000) и восьми малых (Mr 16 500) субъединиц (L[8]S[8]). Эта I сохраняла стабильность при т-ре 60'ГРАДУС' С, тогда как I из мезофильного организма Chromatium vinosum (также L[8]S[8]-фермент) инактивировалась при этой т-ре. Как карбоксилазная, так и оксигеназная активность I были Mg{2}+зависимыми, а карбоксилазная активность ингибировалась 6-фосфоглюконовой к-той (0,2 мМ) на 'ЭКВИВ'50%. Величины К для рибулозо-1,5-дисфосфата составили 0,24 мМ у I из C. tepidum и 0,05 мМ у I из C. vinosum. По данным аминокислотного состава и иммунологических анализов I из двух видов Chromatium имеют большое сходство, несмотря на разную термостабильность. Предполагается, что более высокая термостабильность I из C. tepidum обусловлена небольшими изменениями в первичной структуре, влияющими на способ сворачивания L- и S-субъединиц, а не особенностями ее четвертичной структуры. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 39. США, Correspondence to M. T. Madigan, Dep. of Microbiol., Southern Illinois Univ., Carbondale, IL 62901.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: РИБУЛОЗО-1,5-ДИФОСФАТКАРОКСИЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ОКСИГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
CHROMATIUM TEPIDUM (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Madigan, Michael T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.190

Kinetic properties of ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase from Thiobacillus thyasiris, the putative symbiont of Thyasira flexuosa (Montagu), a bivalve mussel [Text] / C. M. Cook [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 7. - P1491-1496 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Кинетические свойства рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы из Thiobacillus thyasiris-предполагаемого симбионта двустворчатого моллюска Thyasira flexuosa (Montagu)
Аннотация: Исследовали кинетич. св-ва рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы (I) из Thiobacillus-DSM 5322 thyasiris - морской, факультативно гетеротрофной, сероокисляющей бактерии, являющейся предполагаемым симбионтом двустворчатого моллюска T. flexuosa (Montagu). Кинетич. параметры I, активированной СО[2]/Mg{2}{+}, таковы: К для рибулезо-1,5-дифосфата 24,3 мкМ, К для СО[2] 125,5 мкМ, К для О[2] 900 мкМ и К для Mg{2}{+} 1,53 мМ. Низкое сродство I к СО[2] показывает, что бактерия может обладать концентрирующим механизмом для СО[2]. Карбоксилазная активность I требовала ионов Mg{2}{+}, Mn{2}{+} или Са{2}{+}, имела оптимумы при рН 7,8 и 55'ГРАДУС' С. Энергия активации 55,5*10{3} Дж/моль и 32,9*10{7} Дж/моль в диапазонах т-р 10-40 и 40-55'ГРАДУС' С соответственно. Карбоксилазная активность была стабильна при 35'ГРАДУС' С и при 7,5'ГРАДУС' С, стимулировалась при конц-иях NaCl до 0,3 М, но ингибировалась при более высоких конц-иях NaCl. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 30. Греция, Dep. of Bot. Univ. of Thessaloniki, P. O. Box 109, GR-540 06 Thessaloniki.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РИБУЛОЗОБИСФОСФАТ-КАРБОКСИЛАЗА
ОКСИГЕНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
THIOBACILLUS THYASIRUS (BACT.)
ШТАММ DSM 5322

Доп.точки доступа:
Cook, C.M.; Lanaras, T.; Wood, A.P.; Codd, G.A.; Kelly, D.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.10-04В2.019

Мурзаева, С. В.
Соотношение карбоксилазной и оксигеназной активности ключевого фермента фотосинтеза рибулозобисфосфаткарбоксилазы в онтогенезе некоторых морских зеленых водорослей [Текст] / С. В. Мурзаева ; АН СССР. ДВО. Ин-т биол. моря // Онтогенет. аспекты фотосинтеза мор. макроводорослей. - Владивосток, 1990. - С. 46-52 . - ISBN 5-7442-0088-6
Аннотация: Измерены карбоксилазная и оксигеназная активности фотосинтетического фермента рибулозобисфосфаткарбоксилазы (РуБФ, КФ 4.1.1.39) вегетативных талломов зеленых водорослей Ulta fenestrata P. et R., Enteromorpha linza (L.) J. Ag. и Chaetomorpha moniligera Kjellm. Для одной из них - U. fenestrata - определена активность фермента на разных стадиях онтогенеза. Показано, что зеленые водоросли проявляют активность обеих функций РуБФ, однако у водоросли Ch. moniligera из порядка Siphonocladales оксигеназная активность фермента на порядок ниже по сравнению с водорослями порядка Ulvales и высшими наземными растениями. В онтогенезе U. fenestrata оксигеназная активность РуБФ относительно карбоксилазной повышается в фертильной части талломов, а также в зооспорах и гаметах. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 13.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (AGAE)
ЗЕЛЕНЫЕ ВОДОРОСЛИ
ФОТОСИНТЕЗ
РИБУЛЕЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА
ОКСИГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СООТНОШЕНИЕ

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска