Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ИНГИБИРОВАНИЕ ГЛИКОДЕЛИНОМ A<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.10-04Я6.16

   

    Glycodelin-A interacts with fucosyltransferase on human sperm plasma membrane to inhibit spermatozoa-zona pellucida binding [Text] / Philip C. N. Chiu [et al.] // J. Cell Sci. - 2007. - Vol. 120, N 1. - P33-44 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Гликоделин-A взаимодействует с фукозилтрансферазой на плазматической мембране сперматозоида человека, ингибируя его связывание с zona pellucida
Аннотация: Гликоделин (Гл) - гликопротеин, ранее известный как плацентарный белок-14 или как ассоциированный с прогестероном эндометриальный белок. Имеется три изоформы Гл - Гл-А амниотической жидкости, Гл-S семенной плазмы и Гл-F фолликулярной жидкости. Их мол. масса составляет 28-30 кД. Рецепторы Гл-А и белковые рецепторы блестящей оболочки (zona pellucida) на поверхности сперматозоида тесно связаны между собой. Изолированный рецептор Гл-А сперматозоида был идентифицирован как фукозилтрансфераза-5 (FUT5). В сперматозоидах FUT5 - интегральный мембранный белок, локализованный в акросоме половой клетки. Он взаимодействует с Гл-А и это взаимодействие подавляется экстрактами блестящей оболочки. FUT5 сперматозоида прочно связывается с интактной и растворенной блестящей оболочкой. Сделан вывод о том, что FUT5 сперматозоида человека - рецептор Гл-А и белков блестящей оболочки яйца и что Гл-А ингибирует связывание этой оболочки яйца со сперматозоидом. Гонконг [W. Yeung], Univ. of Hong Kong, wsbyeung@hkucc.hku.hk. Библ. 77
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: ГЛИКОДЕЛИН
ИЗОФОРМЫ

РЕЦЕПТОРЫ

ФУКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

СПЕРМАТОЗОИД

ZONA PELLUCIDA

СВЯЗЫВАНИЕ СО СПЕРМАТОЗОИДОМ

ИНГИБИРОВАНИЕ ГЛИКОДЕЛИНОМ A

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Chiu, Philip C.N.; Chung, Man-Kin; Koistinen, Riitta; Koistinen, Hannu; Seppala, Markku; Ho, Pak-Chung; Ng, Ernest H.Y.; Lee, Kai-Fai; Yeung, William S.B.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 07.12-04М6.294

   

    Glycodelin-A interacts with fucosyltransferase on human sperm plasma membrane to inhibit spermatozoa-zona pellucida binding [Text] / Philip C. N. Chiu [et al.] // J. Cell Sci. - 2007. - Vol. 120, N 1. - P33-44 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Гликоделин-A взаимодействует с фукозилтрансферазой на плазматической мембране сперматозоида человека, ингибируя его связывание с zona pellucida
Аннотация: Гликоделин (Гл) - гликопротеин, ранее известный как плацентарный белок-14 или как ассоциированный с прогестероном эндометриальный белок. Имеется три изоформы Гл - Гл-А амниотической жидкости, Гл-S семенной плазмы и Гл-F фолликулярной жидкости. Их мол. масса составляет 28-30 кД. Рецепторы Гл-А и белковые рецепторы блестящей оболочки (zona pellucida) на поверхности сперматозоида тесно связаны между собой. Изолированный рецептор Гл-А сперматозоида был идентифицирован как фукозилтрансфераза-5 (FUT5). В сперматозоидах FUT5 - интегральный мембранный белок, локализованный в акросоме половой клетки. Он взаимодействует с Гл-А и это взаимодействие подавляется экстрактами блестящей оболочки. FUT5 сперматозоида прочно связывается с интактной и растворенной блестящей оболочкой. Сделан вывод о том, что FUT5 сперматозоида человека - рецептор Гл-А и белков блестящей оболочки яйца и что Гл-А ингибирует связывание этой оболочки яйца со сперматозоидом. Гонконг [W. Yeung], Univ. of Hong Kong, wsbyeung@hkucc.hku.hk. Библ. 77
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.37.27.09
Рубрики: ГЛИКОДЕЛИН
ИЗОФОРМЫ

РЕЦЕПТОРЫ

ФУКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

СПЕРМАТОЗОИД

ЯЙЦЕКЛЕТКА

СВЯЗЫВАНИЕ

ИНГИБИРОВАНИЕ ГЛИКОДЕЛИНОМ A

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Chiu, Philip C.N.; Chung, Man-Kin; Koistinen, Riitta; Koistinen, Hannu; Seppala, Markku; Ho, Pak-Chung; Ng, Ernest H.Y.; Lee, Kai-Fai; Yeung, William S.B.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)