Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕН АДГЕЗИИ КЛЕТОК<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.12-04Я6.58

    Sacca, Barbara.

    Studies of the local conformational properties of the cell-adhesion domain of collagen type IV in synthetic heterotrimeric peptides [Text] / Barbara Sacca, Stella Fiori, Luis Moroder // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 12. - P3429-3436 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Изучение локальных структурных свойств домена адгезии клеток коллагена типа IV на синтетических гетеротримерных пептидах
Аннотация: Коллаген (КГ) типа IV (КГ-IV) является специализированной формой КГ, участвующей в адгезии клеток с участием интегрина. Центром связывания с клеточным рецептором 'альфа'1'бета'1-интегрина служит Arg461 в цепи 'альфа'2. Наиболее благоприятным гибким участком цепи 'альфа'2 КГ-IV является дополнительное удлинение. Это было подтверждено в исследованиях на синтетических гетеротримерных пептидах (ГТП) КГ, в которых цепи были взаиморасположены, как в нативном белке, либо в менее благоприятном регистре 'альфа'1'альфа'2'альфа'1' с искусственным цистиновым узлом. Теперь были синтезированы ГТП КГ с такими же регистрами, пригодные для измерений анизотропии флуоресценции и переноса энергии от Phe464 в цепи 'альфа'2 на Tyr467 в мутанте I467Y в цепи 'альфа'1'. Это позволило уточнить структурные свойства эпитопа клеточной адгезии, включенного в центральную часть ГТП. Сравнение экспериментально определенных расстояний между Phe464 и Tyr467 и ориентационного фактора 'каппа'{2} с их значениями, рассчитанными из структурной модели тримера в природном КГ-IV, подтвердило трехспиральную структуру адгезионного центра при низкой температуре. Регистрируемое по анизотропии флуоресценции тепловое разворачивание позволило определить три структурных домена тримерного КГ, выявленных калориметрически. Центр связывания интегрина находится в самом низкостабильном трехспиральном домене, окруженном более стабильными областями. Эти данные соответствуют картине структурной гетерогенности как причины избирательности связывания КГ с белками-партнерами. Германия, MPI Biochem., 82152 Martinsried. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: КОЛЛАГЕН
ТИП IV

СИНТЕТИЧЕСКИЕ ГЕТЕРОТРИМЕРНЫЕ ПЕПТИДЫ

ДОМЕН АДГЕЗИИ КЛЕТОК

ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ ИНТЕГРИНА

ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ СТРУКТУРА


Доп.точки доступа:
Fiori, Stella; Moroder, Luis


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)