СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=ДИМЕР ГЕТЕРОДИМЕРОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 08.12-04В3.88

Michalska, Karolina.
Crystal structue of plant asparaginase [Text] : тез.[41 Meeting of the Polish Biochemical Society, Bialystok, 12-15 Sept., 2006] / Karolina Michalska, Grzegorz Bujacz, Mariusz Jaskolski // Acta biochim. pol. - 2006. - Vol. 55, прил. 1. - P60-61 . - ISSN 0001-527X
Перевод заглавия: Кристаллическая структура растительной аспарагиназы
Аннотация: L-аспарагиназы (L-A) катализируют гидролиз L-аспарагина до L-аспартата и аммония. В растениях не зависимые от K{+} L-A также расщепляют неправильные пептидные связи с изоаспартатом, что делает эти ферменты особенно важными для выживаемости и прорастания семян. Однако трехмерная структура растительных L-A до сих пор не была известна. Ген, кодирующий L-A из Lupinus luteus, был экспрессирован в Escherichia coli. Проведена кристаллизация этой зрелой активной L-A и определена ее кристаллическая структура (разрешение 2,0 A). L-A L. luteus принадлежит к семейству Ntn-гидролаз и в соответствии с этим экспрессируется в виде предшественника, который активируется автокаталитически. В результате такого автолиза образуются две субъединицы - 'альфа' и 'бета', - с освобожденным каталитическим остатком Thr193 возле N-конца субъединицы 'бета'. L-A активна в форме димера гетеродимеров ('альфа''бета')[2]. Анион Cl{-}, который может включаться в структуру L-A, указывает на положение 'альфа'-карбоксилата молекулы субстрата, что дает представление о природе субстратной специфичности. Выбор субстратов разными представителями семейства Ntn-гидролиз возможно связан с особенностями олигомеризационной поверхности ('альфа''бета')-('альфа''бета'). Определяемая скелетной цепью координация катиона Na{+} необходима для поддержания правильной архитектуры активного центра. Неожиданно оказалось, что этот растительный белок дает интересную информацию о структуре и функции структурно родственной треонинаспартазы (таспазы), важной для ряда типов лейкемии у человека. Запросы по адресу: karolina.michaslska@amu.edu.pl

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АСПАРАГИНАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНАЯ ФОРМА
ДИМЕР ГЕТЕРОДИМЕРОВ
LUPINUS LUTEUS

Доп.точки доступа:
Bujacz, Grzegorz; Jaskolski, Mariusz

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска