СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДЕФОСФОРИЛИРОВАННАЯ ФОРМА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.04-04Б2.264

Гершанович, В. Н.
Плейотропная функция фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системы у бактерий [Текст]. Сообщ. 1 / В. Н. Гершанович // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 2003. - N 3. - С. 3-8 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Рассматривается структура и функция регуляторов и антитерминаторов у грамположительных бактерий. Особое внимание уделяется регуляторам лихеназного и леваназного оперонов (LicR и LevR) и осуществлению ими как положительной, так и негативной регуляции оперонов. Po-независимая терминация рассматривается на примере регуляции работы систем утилизации глюкозы (GlcT), 'бета'-глюкозидов (LicT), сахарозы (низкоэффективная система SacY-SacX) и глицерина (GlcP). Изменения в функциональной активности указанных систем, зависимые от состояния антитерминаторов (фосфорилированная или дефосфорилированная форма, способность к димеризации и т. д.) рассматриваются с точки зрения возможности возникновения катаболитной репрессии. Россия, ГУ НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н. Ф. Гамалеи РАМН, Москва. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕГУЛЯТОРЫ
LICR
LEVR
АНТИТЕРМИНАТОРЫ
ФУНКЦИИ
СИСТЕМЫ УТИЛИЗАЦИИ САХАРОВ
PO-НЕЗАВИСИМАЯ ТЕРМИНАЦИЯ
АНТИТЕРМИНАТОРЫ
ФОСФОРИЛИРОВАННАЯ ФОРМА
ДЕФОСФОРИЛИРОВАННАЯ ФОРМА
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.45

McKee, Jillian S.
Evidence for an arginine residue at the coenzymebinding site of Escherichia coli isocitrate dehydrogenase [Text] / Jillian S. McKee, Hugh G. Nimmo // Biochem. J. - 1989. - Vol. 261, N 1. - P301-304 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Доказательство наличия остатка аргинина в сайте связывания коферментов у изоцитратдегидрогеназы Escherichia coli
Аннотация: Фенилглиоксаль, являющийся специфическим для остатков аргинина (I) реагентом, быстро инактивирует активную, дефосфорилированную форму изоцитратдегидрогеназы (II) E. coli в р-ции псевдопервого порядка. НАДФ и НАДФ-Н[2] защищают II от инактивации. Фенилглиоксаль реагирует с одним остатком I на субъединицу II. Степень инактивации пропорциональна степени модификации I. Фосфорилированная форма II не реагирует с фенилглиоксалем. Полученные данные показывают, что сайт связывания коферментов с II содержит уникальный реактивный остаток I, защищаемый фосфорилированием, и согласуется с гипотезой, согласно которой II фосфорилируется в активном центре или рядом с ним. Библ. 21. Великобритания, H. G. Nimmo, Dep. of Biochem., Univ. of Glasgow, Glasgow G12 8QQ.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ДЕФОСФОРИЛИРОВАННАЯ ФОРМА
ИНАКТИВАЦИЯ
ФЕНИЛГЛИОКСАЛЬ
КОФЕРМЕНТЫ
САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ
ОСТАТКИ АРГИНИНА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Nimmo, Hugh G.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска