СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДВА ФЕРМЕНТА<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.02-04Б2.36

Андреева, Н. А.
Две экзополифосфатазы цитозоля дрожжей S. cerevisiae: сравнительная характеристика [Текст] / Н. А. Андреева, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2001. - Т. 66, N 2. - С. 187-194 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: В бесклеточном экстракте дрожжей Saccharomyces cerevisiae, перенесенных с дефицитной по фосфату среды (-P) на полноценную (+P) (условия "гиперкомпенсации"), наблюдалось увеличение как удельной (на 50%), так и общей (на 60%) полифосфатазной активности по сравнению с контрольным переносом со среды (+P) на (+P). Удельная и общая полифосфатазные активности при "гиперкомпенсации" увеличивались в цитозоле на 25 и 43%, в вакуолях на 33 и 100%, в общей мембранной фракции на 50 и 50% соответственно. Напротив, в клеточной оболочке полифосфатазная активность несколько снижалась по сравнению с контролем. В указанных условиях роста во фракции цитозоля в дополнение к ранее изученной 40 кД-полифосфатазе выявлялась новая высокомолекулярная полифосфатаза. В отличие от 40 кД-полифосфатазы, наиболее активной в отношении триполифосфата, она наиболее активна в отношении высокомолекулярных полифосфатов и имеет молекулярную массу свыше 440 кД. Она нечувствительна к антителам, подавляющим активность 40 кД-полифосфатазы цитозоля. По ряду свойств высокомолекулярная полифосфатаза цитозоля похожа на полифосфатазу вакуолей, но отличается от полифосфатаз ядер и митохондрий этих же дрожжей. Соотношение низкомолекулярной и высокомолекулярной полифосфатаз в цитозоле зависит от условий культивирования. В условиях "гиперкомпенсации" общая активность высокомолекулярной полифосфатазы в цитозоле в 5 раз выше, чем активность 40 кД-полифосфатазы. При выращивании без пересева в цитозоле преобладает 40 кД-полифосфатаза, ее общая активность в зависимости от стадии роста в 3,5-12,5 раз превышает активность высокомолекулярной формы. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов, Пущино. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
ДВА ФЕРМЕНТА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИТОЗОЛЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 02.08-04В2.434

Андреева, Н. А.
Две экзополифосфатазы цитозоля дрожжей S. cerevisiae: сравнительная характеристика [Текст] / Н. А. Андреева, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2001. - Т. 66, N 2. - С. 187-194 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: В бесклеточном экстракте дрожжей Saccharomyces cerevisiae, перенесенных с дефицитной по фосфату среды (-P) на полноценную (+P) (условия "гиперкомпенсации"), наблюдалось увеличение как удельной (на 50%), так и общей (на 60%) полифосфатазной активности по сравнению с контрольным переносом со среды (+P) на (+P). Удельная и общая полифосфатазные активности при "гиперкомпенсации" увеличивались в цитозоле на 25 и 43%, в вакуолях на 33 и 100%, в общей мембранной фракции на 50 и 50% соответственно. Напротив, в клеточной оболочке полифосфатазная активность несколько снижалась по сравнению с контролем. В указанных условиях роста во фракции цитозоля в дополнение к ранее изученной 40 кД-полифосфатазе выявлялась новая высокомолекулярная полифосфатаза. В отличие от 40 кД-полифосфатазы, наиболее активной в отношении триполифосфата, она наиболее активна в отношении высокомолекулярных полифосфатов и имеет молекулярную массу свыше 440 кД. Она нечувствительна к антителам, подавляющим активность 40 кД-полифосфатазы цитозоля. По ряду свойств высокомолекулярная полифосфатаза цитозоля похожа на полифосфатазу вакуолей, но отличается от полифосфатаз ядер и митохондрий этих же дрожжей. Соотношение низкомолекулярной и высокомолекулярной полифосфатаз в цитозоле зависит от условий культивирования. В условиях "гиперкомпенсации" общая активность высокомолекулярной полифосфатазы в цитозоле в 5 раз выше, чем активность 40 кД-полифосфатазы. При выращивании без пересева в цитозоле преобладает 40 кД-полифосфатаза, ее общая активность в зависимости от стадии роста в 3,5-12,5 раз превышает активность высокомолекулярной формы. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов, Пущино. Библ. 28

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
ДВА ФЕРМЕНТА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦИТОЗОЛЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.206

Kimura, Takuhei.
Purification and characterization of 'альфа'-amylases of an alkalopsychrotrophic Micrococcus sp [Text] / Takuhei Kimura, Koki Horikoshi // Starke. - 1990. - Vol. 42, N 10. - P403-407 . - ISSN 0038-9056
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 'альфа'-амилаз из алкалопсихротрофной бактерии Micrococcus sp
Аннотация: Из супернатанта культуры алкалопсихротрофной бактерии Micrococcus sp. 207 очищены две 'альфа'-амилазы (I и II). Величины Mr по данным гель-фильтрации 420 000 (I) и 260 000 (II), а по данным ЭФ в ПААГ с ДСН 185 000 (I) и 125 000 (II). Величины pI равны 4,8 и 4,3 для I и II соответственно. I имеет не только амилазную, но и пуллуланазную активность. В присутствии ионов Ca{2}+ др. св-ва I и II близки: оптимумы для активности при т-ре 55-60'ГРАДУС' С и рН 7,5-8,0, К для мальтопентозы 0,09 мМ. Оба фермента полностью инактивируются после инкубации с ЭДТА, но реактивируются при добавлении CaCl[2]. В отсутствие Ca{2}+ амилаза I становится более термостабильной, тогда как термостабильность II снижается. Пуллулан не ингибирует I и II. Главный продукт гидролиза амилозы обеими амилазами - мальтотетроза. Библ. 14. Япония, Chem. Res. Lab. of Toray Industries Inc., 9-1, Oe-cho, Minato-ku, Nagoya, Aichi 455.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: MICROCOCCUS SP. (BACT.)
АМИЛАЗА* АЛЬФА-
ДВА ФЕРМЕНТА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ СВОЙСТВ

Доп.точки доступа:
Horikoshi, Koki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.184

West, Mark.
Purification and properties of two lactose hydrolases from Trichosporon cutaneum [Text] / Mark West, George W. Emerson, Patrick A. Sullivan // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 8. - P1483-1490 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и свойства двух лактозогидролаз из Trichosporon cutaneum
Аннотация: Из бесклеточного экстракта липидобразующих дрожжей T. cutaneum очищены до гомогенности два фермента, гидролизующих лактозу. Первый фермент с Mr 120 000 имел св-ва типичной 'бета'-галактозидазы и гидролизовал лактозу (К[м] 20 мМ), лактулозу и нитрофенил-'бета'-D-галактозиды. Для активности фермента необходимы ионы К+ или Rb+; он ингибировался ЭДТА и стимулировался ионами Mg{2}+, Mn{2}+ и Са{2}+. Синтез фермента индуцировался лактозой, галактозой, лактулозой и лактобионовой к-той. Второй фермент, 'бета'-гликозидаза, Mr 52 000, не нуждался в ионах, гидролизовал лактозу (К[м] 5,1 мМ), нитрофенил-'бета'-D-галактозиды, 4-нитрофенил-'бета'-D-глюкозид, целлобиозу, ламинарибиозу, ламинаритриозу и софорозу, но не гентиобиозу, 4-нитрофенил-'бета'-Dманнозид или сахарозу. Синтез этого фермента индуцировался лактозой, галактозой, лактулозой и целлобиозой. Библ. 29. Новая Зеландия, Dep. of Biochemistry, Univ. of Otago, PO Box 56 Dunedin.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: TRICHOSPORON CUTANEUM (FUNGI)
ЛАКТОЗОГИДРОЛАЗЫ
ДВА ФЕРМЕНТА
ГАЛАКТОЗИДАЗА * БЕТА-
ГЛИКОЗИДАЗА * БЕТА-
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ИНДУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Emerson, George W.; Sullivan, Patrick A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.180

Purification and properties of two membrane alkaline phosphatases from Bacillus subtilis 168 [Text] / Toshiyuki Sugahara [et al.] // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 5. - P1824-1826 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и свойства двух мембранных щелочных фосфатаз из Bacillus subtilis 168
Аннотация: Из мембран Кл Bacillus subtilis 168, выращенных до стационарной фазы, экстрагированы р-ром MgSO[4] (1 М) и очищены до гомогенности хр-фией на гидроксилапатите две щел. фосфатазы. Одна из них имеет Mr 110 000, состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 50 000, имеет макс. активность при рН 10,2 и т-ре 55'ГРАДУС' С, наиболее стабильна при рН 7,3 и полностью инактивируется при 85'ГРАДУС' С. Эта фосфатаза имеет K[м] 5,1*105} M для п-нитрофенилфосфата. Вторая щел. фосфатаза имеет Mr 95 000, состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 47 000, имеет оптим. рН 10,5 и т-ру 60'ГРАДУС' С, стабильна в широком диапазоне pH 6,7-10,5 и полностью инактивируется при 75'ГРАДУС' С. Величина K[м] для п-нитрофенилфосфата у второго фермента составляет 2,7*104} M. Два фермента различались также по субстратной специфичности и пептидным картам. Делается заключение, что эти щел. фосфатазы являются продуктами разных генов. Библ. 10. Япония, Izaki K. Dep. of Agr. Chemistry, Fac. of Agr., Tohoku Univ., 981 Sendai.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ 168
ЩЕЛОЧНЫЕ ФОСФАТАЗЫ
МЕМБРАННЫЕ ФОСФАТАЗЫ
ДВА ФЕРМЕНТА
РАЗЛИЧИЕ СВОЙСТВ

Доп.точки доступа:
Sugahara, Toshiyuki; Konno, Yukari; Ohta, Hirotake; Ito, Kazutoshi; Kaneko, Jun; Kamio, Yoshiyuki; Izaki, Kazuo

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска