Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.80

    Busto, M. D.
    Effect of immobilization on the stability of bacterial and fungal 'бета'-D-glucosidase [Text] / M. D. Busto, N. Ortega, M. Perez-Mateos // Process Biochem. - 1997. - Vol. 32, N 5. - P441-449 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Влияние иммобилизации на стабильность бактериальной и грибной 'бета'-D-глюкозидазы
Аннотация: Показано, что 'бета'-глюкозидаза Aspergillus niger может существовать в двух и более взаимопереходных формах с различными энергиями активации. Иммобилизация на полимерной решетке влияла на активность как грибной, так и бактериальной 'бета'-глюкозидазы, т. к. изменяла уровни их энергий активации по сравнению с их растворимыми двойниками. Установлено, что изменение ферментативных свойств при иммобилизации связано с изменениями в структуре фермента, с физическими и химическими свойствами носителя, выбранного для иммобилизации. Испания, Dep. Biotechnol. and Food Sci., Fac. Food Sci. and Technol., Univ. Burgos, Plaza Misael Banuelos, s/n E-09001 Burgos. Библ. 45
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТАБИЛЬНОСТЬ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Ortega, N.; Perez-Mateos, M.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.150

   
    Quantitative conversion of indene to (1S,2R) indene oxide and (1S,2R)-indandiol by combination of haloperoxidase bioconversion and chemical steps [Text] / Michel M. Chartrain [et al.] // Biotechnol. Adv. - 1997. - Vol. 15, N 3-4. - P800 . - ISSN 0734-9750
Перевод заглавия: Количественная конверсия индена в (1S,2R)-инденоксид и (1S,2R)-индандиол в результате действия комбинации галопероксидазной конверсии и химических реакций
Аннотация: Представлен процесс, в ходе к-рого происходит количественная биоконверсия индена в (1S,1R)-инденоксид и (1S,1R)-индандиол. Этот процесс осуществляется при действии грибной галопероксидазы, к-рому предшествуют различные химические воздействия, напр. регулирование pH
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: БИОКОНВЕРСИЯ
ИНДЕН
(1S,1R)-ИНДЕНОКСИД
(1S,1R)-ИНДАНДИОЛ
ГАЛОПЕРОКСИДАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ

Доп.точки доступа:
Chartrain, Michel M.; Connors, Neal; Garrity, George; Olewinski, Roger C.; Verhoeven, Thomas; Zhang, Jinyou

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.10-04Б3.56

   
    Грибная 'альфа'-N-ацетилгалактозаминидаза [Текст] / Л. Д. Варбанец [и др.] // Микробиология и биотехнология на рубеже 21 столетия. - Минск, 2000. - С. 106-107 . - ISBN 985-6329-35-3
Аннотация: Одной из актуальных задач современной медицины является своевременное и эффективное обеспечение больных кровью определенной групповой специфичности. Особенно это важно при возникновении экстремальных ситуаций, в частности при катастрофах и авариях. Решение этой задачи может быть достигнуто путем создания и внедрения в лечебную практику универсальной донорской крови. Знание химической структуры группоспецифических антигенов эритроцитов человека теоретически позволяет с помощью соответствующих ферментов трансформировать эритроциты A(II) и B(III) групп крови в O(I) группу, и тем самым сделать возможным переливание таких эритроцитов без учета групповой принадлежности реципиента. Эта модификация может быть осуществлена отщеплением от мембранных гликоконьюгатов терминальных остатков N-ацетилгалактозамина - группа A(II) и 'альфа'-1,3-связанной галактозы - группа B(III) при помощи высокоспецифических гликозидаз: 'альфа'-N-ацетилгалактозаминидазы и 'альфа'-галактозидазы. Изучение спектра гликозидазных активностей в культуральных жидкостях ранее отобранных 9 штаммов Aspergillus sp. показало наличие 'альфа'- и 'бета'-галактозидазы, 'альфа'- и 'бета'-N-ацетилгалактозаминидазы, 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы, 'альфа'- и 'бета'-глюкозидазы и 'бета'-ксилозидазы. Присутствие в культуральной жидкости наряду с 'альфа'-N-ацетилгалактозаминидазой достаточно высокого уровня активности 'альфа'-галактозидазы представляется перспективным, поскольку более технологичным является использование для трансформации эритроцитов продуцента, способного одновременно синтезировать оба фермента, тем самым действовать на антигены как второй, так и третьей групп крови. Ценным свойством исследуемых культур является отсутствие 'альфа'-фукозидазной активности, что исключает возможность инактивации Н-антигена при использовании препаратов фермента для трансформации эритроцитов крови. В результате проведенных исследований отобран один наиболее перспективный штамм Aspergillus sp., который по уровню активности превосходит в 2-3 раза известные из литературы продуценты микробного происхождения. Украина, Инст. микробиол. и вирусол. НАН Украины, Киев
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭРИТРОЦИТЫ
ФЕРМЕНТНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ
'АЛЬФА'-N-АЦЕТИЛГАЛАКТОЗАМИНИДАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПОИСКИ ПРОДУЦЕНТА
ASPERGILLUS SP. (FUNGI)
БИОМЕДИЦИНСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Варбанец, Л.Д.; Борзова, Н.В.; Маланчук, В.М.; Школьный, А.Т.; Жданова, Н.Н.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.11-04Б3.84

    Basha, S. Y.
    A novel method for immobilization of invertase from the thermophilic fungus, Thermomyces lanuginosus [Text] / S. Y. Basha, P. Palanivelu // World J. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P151-154 . - ISSN 0959-3993
Перевод заглавия: Новый метод иммобилизации инвертазы из термофильных грибов, Thermomyces lanuginosus
Аннотация: Инвертаза из Thermomyces lanuginosus была иммобилизована на фенилсефарозе и были изучены ее свойства. Растворимая и иммобилизованная формы инвертазы мало отличались в отношении pH, K[M] и V[max] по сахарозе. Напротив, K[M] и V[max] по раффинозе существенно отличались. Оптимальная температура для иммобилизованной инвертазы была ниже 10'ГРАДУС'C. Иммобилизованная инвертаза проявила значительную стабильность при 50'ГРАДУС'C и была менее чувствительна к ингибированию ионами металлов. Не наблюдали сползания фермента с носителя в течение месячного хранения его в холодильнике. Метод является новым и специфичным для термофильной инвертазы. Термофильная инвертаза (из дрожжей) не связывается с фенилсефарозой. Индия, Dep. Mol. Microbiol., Sch. Biotechnol., Madurai Kamaraj Univ., Madurai 625 021. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИНВЕРТАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ФЕНИЛСЕФАРОЗА
THERMOMYCES LANUGINOSUS (FUNGI)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Palanivelu, P.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.06-04Б3.44

   
    Фосфорорганическая гидролаза широкого спектра [действия] из гриба [Text] / Yang Liu [et al.] // Zhongshan daxue xuebao. Ziran kexue ban = Acta sci. natur. univ. Sutyatseni. Natur. Sci. - 2004. - Vol. 43, N 2. - С. 76-80 . - ISSN 0529-6579
Аннотация: Выделенный из загрязненной почвы грибной штамм F1 был способен эффективно деградировать фосфорорганические пестициды. Фосфорорганическая гидролаза широкого спектра действия была очищена из мицелия штамма F1 с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматографии на Sephades G-100, DEAE - Sepharose CL[6]B. Оптимальные значения рН и температуры для фермента составляют рН 7,5 и 45'ГРАДУС'С. Фермент был стабилен в интервале рН 6,0-9,5 и при температуре 50'ГРАДУС'C. Ферментативная активность сильно подавлялась Hg{2+}, Fe{3+}, 'ро'-хлоримеркурибензоатом, подуксусной кислотой и N-этилмалеимидом. Фермент незначительно активировался в присутствии Cu{2+}, 'бета'-меркаптоэтанола, дитиотреитола, дитиоэритритола, глутатиона и детергентов. Фермент мог расщеплять не только фосфорорганические пестициды, несущие Р-О связи (напр. паратион), но и фосфорорганические пестициды, содержащие Р-S связи (напр. деметон-S). При использовании метилпаратиона в качестве субстрата показатели K[M], V[max], K[cat] составляли 52 мкмоль/л, 317 мкмоль/мин, 1152 сек{-1}, соответственно; при использовании деметона-S как субстрата эти показатели составляли 236 мкмоль/л, 179 мкмоль/мин, 650 сек{-1}, КНР, St. Key Lab. Biocontrol, Sch. Life Sci., Sun Yat-sen Univ., Guangzhou 510275. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГИДРОЛАЗА
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКАЯ ГИДРОЛАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГРИБЫ
ШТАММ F1

Доп.точки доступа:
Liu, Yang; Liu, Yu-huan; Li, Fang; Chen, zhi-shi; Lian, Jie; Luo, Wei-jia; Huang, Xiao; Zhong, Ying-chang

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.08-04Б3.60

   
    Получение и применение ферментного препарата пероксидазы гриба Pleurotus ostreatus УзБИ-И105 [Текст] / Л. А. Кузьмина [и др.] // 3 Московский международный конгресс "Биотехнология: состояние и перспективы развития", Москва, 14-18 марта, 2005. - М., 2005. - Ч. 1. - С. 340 . - ISBN 5-7237-0372-2
Аннотация: Гемм содержащие белки и ферменты играют важную роль в функционировании ферментных систем организмов. Именно на пероксидазе впервые было показано существование промежуточных соединений фермента с субстратом. Наиболее часто этот фермент используется в качестве маркера в иммуноферментативных системах, что связано с его доступностью, дешевизной и высокими скоростями пероксидазного окисления многих субстратов. Грибная пероксидаза применяется в иммуноферментном анализе для получения конъюгатов к дифтерийному токсину. Установлено, что полученный конъюгат к дифтерийному токсину обладает высокой активностью и большей стабильностью по сравнению с полученным конъюгатом с пероксидазой хрена. Оптимальное соотношение антител к ферменту, соответствует 3:1. При этом активность конъюгата повышалась до 608.2 ед/мл. Термостабильность конъюгата сохраняется при 50'ГРАДУС'C, в течение 100 мин. Также установлено, что грибная пероксидаза с активностью 542,1 ед/мг, может быть использована в высокочувствительных тестах на выявление вирусов ВИЧ взамен пероксидазы хрена. Полученные результаты исследований по получению и применению пероксидазы гриба Pleurotus ostreatus УзБИ-И105 свидетельствуют о возможности круглогодичного функционирования производства ферментного препарата. На основе полученных результатов разработан лабораторный регламент получения грибной пероксидазы, который содержит расчет материально-экономических затрат на получение фермента. Проведенные лабораторные испытания по получению грибной пероксидазы позволили разработать аппаратурную схему получения фермента. Узбекистан, инст. микробиол. АН РУз, Ташкент, 700128
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PLEUROTUS OSTREATUS (FUNGI)
ШТАММ УЗБИ-И105
ПРОДУЦЕНТ ПЕРОКСИДАЗЫ
ПЕРОКСИДАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Кузьмина, Л.А.; Ахмедова, З.Р.; Салихова, Р.Э.; Ташмухамедова, Ш.С.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.11-04Б3.168

   
    Conversion of adamsite (phenarsarzin chloride) by fungal manganese peroxidase [Text] / R. Haas [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2004. - Vol. 63, N 5. - P564-566 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Конверсия адамсита (фенарсарцин хлорид) грибной марганец-пероксидазой
Аннотация: Грибная Mn-пероксидаза способствует конверсии боевого химического отравляющего агента адамсита (фенарсарцин хлорид) в бесклеточной реакционной смеси, содержащей малонат натрия, ионы Mn{2+} и восстановленный глутатион. Мышьякорганическое соединение полностью разлагается за 48 ч, что сопровождается образованием более полярного метаболита с модифицированным УФ-спектром. Т. обр. As(III) в молекуле адамсита окисляется Mn-пероксидазой до As(V), что добавляло O[2] и высвобождало хлорид
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
АДАМСИТ
БОЕВОЕ ОТРАВЛЯЮЩЕЕ ВЕЩЕСТВО
ТОКСИЧНОСТЬ
БИОКОНВЕРСИЯ
MN-ПЕРОКСИДАЗА
УЧАСТИЕ В БИОКОНВЕРСИИ
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ

Доп.точки доступа:
Haas, R.; Tsivunchyk, O.; Steinbach, K.; Low, E.v.; Scheibner, K.; Hofrichter, M.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.11-04Б3.40

   
    Purification and characterization of fungal poly(3-hydroxybutyrate) depolymerase from Paecilomyces lilacinus F4-5 and enzymatic degradation of poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) film [Text] / Byoung-In Sang [et al.] // World J. Microbiol. and Biotechnol. - 2006. - Vol. 22, N 1. - P51-57 . - ISSN 0959-3993
Перевод заглавия: Очистка и характеристика грибной поли(3-гидроксибутират)деполимеразы из Paecilomyces lilacinus F-4-5 и ферментативная деградация пленки из поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалената)
Аннотация: Поли(3-гидроксибутират)[P(3HB)]деполимераза была выделена из деградирующего поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерат)[P(3HB-co-3HV)] гриба Paecilomyces lilacinus F-4-5 и очищена с помощью гидрофобной и ионообменной колоночной хроматографии. Мол. масса очищенного фермента составляла 45 kD. Оптимальные значения pH и температуры для P(3HB)деполимеразы составляют 7.0 и 50'ГРАДУС'C, соответственно. Фермент был стабилен в течение 30 мин при температурах ниже 40'ГРАДУС'C, его активность резко падает при температурах выше 55'ГРАДУС'C. Показано, что грибная деградация P(3HB-co-3HV) в почве вызывается гл. обр. внеклеточными деполимеразами. Корея, Water Envir. and Remediat. Res. Cent., Korea Inst. Sci. and Technol., 136-791, Seongbuk-ku, Seoul
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕПОЛИМЕРАЗЫ
ПОЛИ(3-ГИДРОКСИБУТИРАТ)ДЕПОЛИМЕРАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PAECILOMYCES LILACINUS (FUNGI)
ШТАММ F-4-5
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИМЕРНЫЕ ПЛЕНКИ

Доп.точки доступа:
Sang, Byoung-In; Lee, Won-Kwon; Hori, Katsutoshi; Unno, Hajime

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.03-04Б3.139

   
    Ферментативная деградация фосфорорганического инсектицида хлорпирифоса грибом WZ-I [Text] / Hui Xie [et al.] // Huanjing kexue = Environ. Sci. - 2005. - Vol. 26, N 6. - С. 164-168 . - ISSN 0250-3301
Аннотация: Деградацию фосфорорганического инсектицида хлорпирифоса проводили с помощью сырого фермента экстрагированного из грибного штамма WZ-I. Растворимый белок сырого фермента -3.36 мг*мл{-1}. Оптимальный pH для ферментативной деградации хлорпирифоса составлял 6.8. Фермент демонстрировал сравнительно высокую активность в интервале рН 6.0-9.0. Оптимальная температура для активности фермента 40'ГРАДУС'С. Фермент оставался высокоактивным в температурном интервале от 20 до 50'ГРАДУС'С. Активность фермента быстро снижалась при 55'ГРАДУС'С. Кинетические показатели сырого фермента: K[M] 1.04926 ммоль*л{-1}, V[max] 0.2535 мкмоль(мг*мин){-1}. Фермент из WZ-I эффективно деградировал хлорпирифос. КНР, Coll. Resources and Envir., Shandong Agr. Univ., Taian 271018. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ ДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ГРИБНОЙ ШТАММ WZ-I
ИНСЕКТИЦИДЫ
ХЛОРПИРИДОС
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЙ ИНСЕКТИЦИД
ДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Xie, Hui; Zhu, Lu-sheng; Wang, Jun; Wang, Xiu-guo; Liu, Wei; Qian, Bo; Wang, Qian

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 07.11-04В2.139

   
    Ферментативная деградация фосфорорганического инсектицида хлорпирифоса грибом WZ-I [Text] / Hui Xie [et al.] // Huanjing kexue = Environ. Sci. - 2005. - Vol. 26, N 6. - С. 164-168 . - ISSN 0250-3301
Аннотация: Деградацию фосфорорганического инсектицида хлорпирифоса проводили с помощью сырого фермента экстрагированного из грибного штамма WZ-I. Растворимый белок сырого фермента -3.36 мг*мл{-1}. Оптимальный pH для ферментативной деградации хлорпирифоса составлял 6.8. Фермент демонстрировал сравнительно высокую активность в интервале рН 6.0-9.0. Оптимальная температура для активности фермента 40'ГРАДУС'С. Фермент оставался высокоактивным в температурном интервале от 20 до 50'ГРАДУС'С. Активность фермента быстро снижалась при 55'ГРАДУС'С. Кинетические показатели сырого фермента: K[M] 1.04926 ммоль*л{-1}, V[max] 0.2535 мкмоль(мг*мин){-1}. Фермент из WZ-I эффективно деградировал хлорпирифос. КНР, Coll. Resources and Envir., Shandong Agr. Univ., Taian 271018. Библ. 18
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ ДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ГРИБНОЙ ШТАММ WZ-I
ИНСЕКТИЦИДЫ
ХЛОРПИРИДОС
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЙ ИНСЕКТИЦИД
ДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Xie, Hui; Zhu, Lu-sheng; Wang, Jun; Wang, Xiu-guo; Liu, Wei; Qian, Bo; Wang, Qian

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.01-04Б3.141

    Севастьянов, О. В.
    Елiмiнацiя фенолу з водних розчинiв з використанням вiльноi та iммобiлiзованоi тирозинази грибiв [Текст] / О. В. Севастьянов // Мед. хiм. - 2010. - Vol. 12, N 1. - С. 109-112 . - ISSN 1681-2557
Перевод заглавия: Элиминация фенола из водных растворов с использованием свободной и иммобилизованной тирозиназы грибов
Аннотация: Исследована элиминация фенола (0,5-10,0 ммоль/дм{3}) из водных растворов путем окисления с помощью выделенной модифицированным методом тирозиназы (выход белка 0,67 мг/г грибов, содержание меди 0,19%, удельная активность 500 ед/мг белка * мин., фракционный состав изучен нативными и SDS-электрофорезом) и осаждения продуктов биоконверсии впервые использованными неорганическими коагулянтами - алюмокалиевыми, алюмоаммонийными и железоаммонийными квасцами (0,3-2,7 г/дм{3}). Иммобилизованный в альгинат кальция препарат тирозиназы катализировал полное окисление фенола (0,25-2,00 ммоль/дм{3}) в реакторе периодического действия на протяжении 12-ти циклов с высоким уровнем биоконверсии в последующие 16. Показано, что концентрации коагулянтов для осаждения продуктов биоконверсии фенола иммобилизованным ферментом уменьшаются, по сравнению со свободным, в 2,5 раза. Украина, Физ.-хим. ин-т им. А.В. Богатского НАН Украины, Одесса. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ФЕНОЛ
ЭЛИМИНАЦИЯ
ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ
AGARICUS BISPORUS (FUNGI)
ТИРОЗИНАЗА
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
СВОБОДНРАЯ ТИРОЗИНАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ТИРОЗИНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.03-04Б3.82

    Gohel, V.
    Impact of an acid fungal protease in high gravity fermentaton for ethanol production using Indian sorghum as a feedstock [Text] / V. Gohel, G. Duan, V. B. Maisuria // Biotechnol. Progr. - 2013. - Vol. 29, N 2. - P329-330 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Влияние кислой грибной протеазы на продукцию этанола при высокогравитационной ферментации при использовании индийского сорго в качестве сырья
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ЭТАНОЛ
ПРОДУКЦИЯ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
РАСТИТЕЛЬНОЕ СЫРЬЕ
ИНДИЙСКОЕ СОРГО
КИСЛАЯ ПРОТЕАЗА
ВЛИЯНИЕ
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ

Доп.точки доступа:
Duan, G.; Maisuria, V.B.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)