СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.114

Varo, Gyorgy.
Photoreactions of bacteriorhodopsin at acid pH [Text] / Gyorgy Varo, Janos K. Lanyi // Biophys. J. - 1989. - Vol. 56, N 6. - P1143-1151 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Фотореакции бактериородопсина при кислых pH
Аннотация: При кислых pH бактериородопсин претерпевает обратимые спектроскопические изменения. Определены спектры поглощения разлиных образцов бактериородопсина из экспериментальных спектров смесей, формирующихся при низких pH в присутствии сульфата и хлорида. Зависимость их от pH и Clдает возможность построить модель, в к-рой прогрессивное протонирование пурпурной мембраны приводит к образованию "голубой мембраны", к-рая связывает (с увеличивающимся сродством при понижении pH) ионы Clс образованием "кислой пурпурной мембраны". Методом спектроскопии переходных состояний с многоканальным анализатором в голубой и кислой пурпурной мембранах идентифицированы интермедиаты фотоцикла измененных пигментов и описана их кинетика. Найдены черты сходства между фотореакциями кислых форм бактериородопсина и системы транспорта Clгалородопсина, где депротонирование основания Шиффа, возможно, скорее предотвращается отсутствием подходящих остатков аспартата, чем низкими pH. Библ. 44. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of CA., Irvine, CA 92717.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОРЕАКЦИИ
КИСЛЫЕ ЗНАЧЕНИЯ PH
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПРОТОНИРОВАНИЕ
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Lanyi, Janos K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.113

Fahmy, Karim.
The photoreaction of the deionized form of the purple membrane investigated by FTIR difference spectroscopy [Text] / Karim Fahmy, Friedrich Siebert // Photochem. and Photobiol. - 1990. - Vol. 51, N 4. - P459-464 . - ISSN 0031-8655
Перевод заглавия: Фотореакция деионизованной формы пурпурной мембраны, исследованная разностной ИК-спектроскопией с преобразованием Фурье (FTIR)
Аннотация: Деионизация пурпурных мембран Halobacterium halobium сдвигает максимум поглощения бактериородопсина с 507 до 605 нм и ингибирует транспорт протонов. Получены FTIR-спектрограммы голубых мембран при 280К. Ретиналевая хромофорная группа находится в 13-цис или полностью-транс конформациях, соотношение между к-рыми регулируется светом. В отличие от пурпурных мембран, 13-цис изомер в голубой мембране быстрее образуется в темноте. Полностью-транс компонент образует L-интермедиат, стабилизируемый при 170К и весьма сходный с обычным L-интермедиатом. Отнесение ИКполос осуществлено с использованием бактериородопсина, регенерированного с {1}{3}C-ретиналем. Библ. 40. ФРГ, Inst. fur Biophysik und Strahlenbiologie der Univ., D-7800 Freiburg i. Brsg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ДЕИОНИЗОВАННАЯ ФОРМА
ФОТОРЕАКЦИЯ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ
ФУРЬЕ-СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Siebert, Friedrich

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.116

Jonas, Roy.
Binding of a single divalent cation directly correlates with the blue-topurple transition in bacteriorhodopsin [Text] / Roy Jonas, Thomas G. Ebrey // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1991. - Vol. 88, N 1. - P149-153 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Связывание одиночного двувалентного катиона непосредственно коррелирует с переходом бактериородопсина от голубого к пурпурному
Аннотация: В бактериородопсине Halobacterium halobium штамм S-9 охарактеризован специфический сайт связывания двувалентных катионов, регулирующий изменение цвета бактериородопсина (превращение голубых мембран (ГМ) с макс. поглощением 605 нм в пурпурные мембраны (ПМ) с макс. поглощения 558 нм). При идентификации этого сайта сначала была установлена корреляция между связыванием одного иона Ca{2}{+} на 1 бактериородопсин и кол-вом ГМ, превратившихся в ПМ. При снижении конц-ии свободного Ca{2}{+} ниже 1 мкМ и рН ниже 5,0 (0,5 мМ цитрат) наблюдается связывание Ca только с сайтом с высоким сродством, т. обр., это влияние отдельно от эффектов др. 2-валентных катионов. Затем титрованием ПМ было показано, что протоны поглощаются в 2 этапа (13 протонов с pK[a] 'ЭКВИВ'4-5 и 2 дополнительных с pK[a] 2,75 в 5 мМ MgSO[4], последняя рК[a] практически идентична рК[a] перехода от ПМ к ГМ. Переход ПМ к ГМ характеризуется рК[a] 'ЭКВИВ'2,05, являющейся рК[a] группы, к-рая при протонировании вызывает переход к ГМ. Предполагается, что в связывании катиона вовлечены асп-212 и взаимодействия с протонированным основанием Шиффа, асп-85, тир-57, тир-185, арг-82. Библ. 30. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of Illinois, Urbana, IL 61801.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29 + 341.27.17.07.09
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ШТАММ S-9
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЦВЕТ
РЕГУЛЯЦИЯ
ДВУХВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
САЙТ СВЯЗЫВАНИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
ПЕРЕХОД

Доп.точки доступа:
Ebrey, Thomas G.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска