СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОДЕЛИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 98.03-04М6.289

The role of relaxin in glycodelin secretion [Text] / Dennis R. Stewart [et al.] // J. Clin. Endocrinol. and Metab. - 1997. - Vol. 82, N 3. - P839-846 . - ISSN 0021-972X
Перевод заглавия: Роль релаксина в секреции гликоделина
Аннотация: Гликоделин (ГД) представляет гликопротеин секреторного эндометрия, продуцируемый на поздних стадиях лютеального цикла. Оценили временное и количественное соотношение между профилями изменения конц-ий ГД и релаксина (РЛ) в плазме крови женщин в конце лютеальной фазы и в начале беременности. Показали, что введение экзогенного РЛ стимулирует образование ГД в развивающемся эндометрии. Подчеркивают, что РЛ может стимулировать секрецию ГД на всех фазах менструального цикла, включая предовуляторный период. США, Div. Reprod. Biol. and Merd., Dep. Obstetrics and Gynecol., Univ. California, Davis, CA 95616. Библ. 42

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.07
Рубрики: РЕЛАКСИН
ГЛИКОДЕЛИН
ПЛАЗМА
ВЗАИМОСВЯЗЬ
МЕНСТРУАЛЬНЫЙ ЦИКЛ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ГЛИКОДЕЛИНЫ
ЧЕЛОВЕК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Stewart, Dennis R.; Erikson, Marlena S.; Erikson, Mark E.; Nakajima, Steven T.; Overstreet, James W.; Lasley, Bill L.; Amento, Edward P.; Seppala, Markku

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.06-04М1.186

Малайцев, В. В.
Контролиганды эндогенных лектинов как потенциальное иммуносуппрессанты [Текст] / В. В. Малайцев, И. М. Богданова, Г. Т. Сухих // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1998. - прил. 1. - С. 188-189 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: В эволюционном плане одним из ранних филогенетических приобретений является взаимодействие между эндогенными лектинами клеточной поверхности и их углеводными контрлигандами, представленными на клетках и внеклеточном матриксе. Взаимодействия лектинов с гликоконъюгатами обеспечивают взаимораспознавание клеток с обеспечением переноса позиционной трансформации и триггеринга определенных клеточных функций. Многие клетки иммунной системы экспрессируют эндогенные рецепторные лектины. Среди потенциальных физиологических контрлигандов таких рецепторов представлены гликоделины - белковые молекулы с уникальной структурой комплексных N-гликанов. Гликоделин A выполняет важную иммунопротективную роль в защите полуаллогенного плода от атаки со стороны иммунной системы матери, а гликоделин S сдерживает иммунную атаку против неоантигенов в процессе сперматогенеза. Подобные уникальные углеводные последовательности экспрессируют различные патогены, а также опухолевые и ВИЧ-инфицированные клетки. Модификация белков-носителей уникальными углеводными последовательностями N-гликанов-гликоделинов, включающими "запрещающий" сигнал для иммуноцитов, представляется перспективной в контексте иммуносуппрессорной терапии при трансплантации. Россия, Ин-т биологической медицины, Москва. Библ. 14

ГРНТИ	34.03.35

ВИНИТИ 341.03.35.02
Рубрики: ИММУНОДЕПРЕССИВНЫЕ СРЕДСТВА
ГЛИКОДЕЛИНЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ЛЕКТИНЫ
ЭНДОГЕННЫЕ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
ТРАНСПЛАНТАЦИЯ ОРГАНОВ
ПЕРСПЕКТИВЫ

Доп.точки доступа:
Богданова, И.М.; Сухих, Г.Т.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.06-04Т2.193

Малайцев, В. В.
Контролиганды эндогенных лектинов как потенциальное иммуносуппрессанты [Текст] / В. В. Малайцев, И. М. Богданова, Г. Т. Сухих // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1998. - прил. 1. - С. 188-189 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: В эволюционном плане одним из ранних филогенетических приобретений является взаимодействие между эндогенными лектинами клеточной поверхности и их углеводными контрлигандами, представленными на клетках и внеклеточном матриксе. Взаимодействия лектинов с гликоконъюгатами обеспечивают взаимораспознавание клеток с обеспечением переноса позиционной трансформации и триггеринга определенных клеточных функций. Многие клетки иммунной системы экспрессируют эндогенные рецепторные лектины. Среди потенциальных физиологических контрлигандов таких рецепторов представлены гликоделины - белковые молекулы с уникальной структурой комплексных N-гликанов. Гликоделин A выполняет важную иммунопротективную роль в защите полуаллогенного плода от атаки со стороны иммунной системы матери, а гликоделин S сдерживает иммунную атаку против неоантигенов в процессе сперматогенеза. Подобные уникальные углеводные последовательности экспрессируют различные патогены, а также опухолевые и ВИЧ-инфицированные клетки. Модификация белков-носителей уникальными углеводными последовательностями N-гликанов-гликоделинов, включающими "запрещающий" сигнал для иммуноцитов, представляется перспективной в контексте иммуносуппрессорной терапии при трансплантации. Россия, Ин-т биологической медицины, Москва. Библ. 14

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.77.19
Рубрики: ИММУНОДЕПРЕССИВНЫЕ СРЕДСТВА
ГЛИКОДЕЛИНЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ЛЕКТИНЫ
ЭНДОГЕННЫЕ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
ТРАНСПЛАНТАЦИЯ ОРГАНОВ
ПЕРСПЕКТИВЫ

Доп.точки доступа:
Богданова, И.М.; Сухих, Г.Т.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.09-04М4.44

Glycodelin and 'бета'-lactoglobulin, lipocalins with a high structural similarity, differ in ligand binding properties [Text] / Hannu Kositinen [et al.] // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 450, N 1-2. - P158-162 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Липокалины с высоким структурным сходством, гликоделин и 'бета'-лактоглобулин, различаются по свойствам связывания лигандов
Аннотация: Высокогомологичный 'бета'-лактоглобулину ('бета'-ЛГ) гликоделин (ГД) человека существует в различных гликоформах с разной активностью в эндометрии (ГД-A) и плазме семенной жидкости (ГД-S). Методом молекулярного моделирования показано сходство структур ГД и 'бета'-ЛГ. Несмотря на это сходство, ГД-A, в отличие от 'бета'-ЛГ, не связывает ни ретиноевую кислоту, ни ретинол. Ни в ГД-A, ни в ГД-S не удалось обнаружить никаких связанных ретиноидов или стероидов. ГД-A и ГД-S имеют сходные термодинамические параметры обратимой денатурации, т. е. нативная структура этих ГД не зависит ни от различий в гликозилировании, ни от связывания лигандов. Франция, Grp. Proteins, LEIMA, INRA, BP 71627, 44316 Nantes Cedex 3. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ЛИПОКАЛИНЫ
ГЛИКОДЕЛИНЫ A И S
ЧЕЛОВЕК
'БЕТА'-ЛАКТОГЛОБУЛИН
СТРУКТУРНОЕ СХОДСТВО
СВЯЗЫВАНИЕ ЛИГАНДОВ
РАЗЛИЧИЕ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kositinen, Hannu; Kositinen, Riitta; Seppala, Markku; Burova, Tatiana V.; Choiset, Yvan; Haertle, Thomas

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска