Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЕГУРИН<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI05) 00.04-04И8.468

   

    Mechanism of antimicrobial action of a novel antibiotic peptide, gaegurin 4 [Text] : pap. 7th Eur. Assoc. Vet. Pharmacol. and Toxicol. (EAVPT) Int. Congr., Madrid, 6-10 July, 1997 / P. Ryu [et al.] // J. Vet. Pharmacol. and Ther. - 1997. - Vol. 20, Suppl. n1. - P175-176 . - ISSN 0140-7783
Перевод заглавия: Механизм антимикробного действия нового пептида гегурина 4
Аннотация: Гегурины эффективны против грамположительных и грамотрицательных бактерий, грибов и простейших с низкой гемолитической активностью при низкой конц-ии (минимальная ингибирующая конц-ия 2,5-200 мкг/мл). Гегурин 4 очищен из кожи лягушки или синтезирован. Приведены электрофизиологические показатели. Освещена роль холестерина. Показано влияние на осмотический баланс микроорганизмов-мишеней. Корея, Inst. for Molecular Biol. and Genetics. Библ. 5
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.03.05.21.05
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ГЕГУРИН 4

ПЕПТИДЫ

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ


Доп.точки доступа:
Ryu, P.; Han, S.; Kim, H.; Back, W.; Lee, B.; Lee, M.; Lee, J.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 01.06-04Т2.465

   

    Structural and functional implications of a proline residue in the antimicrobial peptide gaegurin [Text] / Jeong-Yong Suh [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 266, N 2. - P665-674 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Структурное и функциональное значение остатка пролина в антимикробном пептиде гегурине
Аннотация: Антимикробный пептид гегурин (Г) имеет 'альфа'-спиральную структуру с центральным остатком Pro14. С помощью различных спектральных методов, ограниченной молекулярной динамики и биологического анализа исследовали структурные свойства и активность Г дикого типа (ДТ) и его мутанта P14A. В Г ДТ и P14A спираль в растворе формируется кооперативно, но спираль в Г ДТ значительно менее стабильна. Анализ химических сдвигов в спектрах ЯМР показал, что при одинаковом искривлении спирали ее область вокруг Pro14 менее стабильна. Однако по данным водородного обмена локализация стабильных амидных протонов в Г ДТ и мутанте сильно различается. В Г ДТ стабильна вогнутая сторона изогнутой спирали, а в P14A - стабильна центральная часть спирали. Структурная модель Г ДТ имеет выраженный кинк, отсутствующий в P14A. Оба пептида имеют сравнимое сродство к отрицательно заряженным липидам, но сродство Г ДТ к центральным липидам значительно снижено. При этом Г ДТ имеет более высокую антибактериальную активность, чем P14A. По-видимому, в антибактериальной активности главную роль играют электростатические взаимодействия с мембраной. Стабильность же спирали может модулировать связывание пептида с мембраной. Спиральный кинк, по-видимому, важен для разрыва бактериальной мембраны. Корея, Dep. Chem., Korea Adv. Inst. Sci. & Technol., Taejon 305-701. Библ. 49
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.95.69
Рубрики: ГЕГУРИН
АНТИМИКРОБНЫЙ ПЕПТИД

СТРУКТУРА

СТАБИЛЬНОСТЬ

АКТИВНОСТЬ

ОСТАТОК ПРОЛИНА-14

РОЛЬ


Доп.точки доступа:
Suh, Jeong-Yong; Lee, Young-Tae; Park, Chan-Bae; Lee, Keun-Hyeung; Kim, Sun-Chang; Choi, Byong-Seok


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)