СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.09-04Б3.70

Effects of bienzyme complex formation of cysteine synthetase from Escherichia coli on some properties and kinetics [Text] / Koshiki Mino [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2000. - Vol. 64, N 8. - P1628-1640 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Влияние образования биферментного комплекса на некоторые свойства и кинетику цистеинсинтетазы Escherichia coli
Аннотация: Проведено сравнительное изучение свойств свободных форм серинацетилтрансферазы и O-ацетилсеринсульфгидрилазы-A Escherichia coli и их биферментного комплекса. Комплексообразование слабо влияет на зависимость активности от pH и структурную стабильность серинацетилтрансферазы. Нативная серинацетилтрансфераза и ее мутантная форма, лишенная 20 C-концевых аминокислотных остатков, функционируют по кинетическому механизму пинг-понг-би-би. L-Цистеин ингибирует обе формы по смешанному механизму. Образование биферментного комплекса не влияет на кинетические показатели серинацетилтрансферазы. Комплексообразование не влияет на структурную стабильность O-ацетилсеринсульгидрилазы-A и ее кинетический механизм, но снижает величину V[m] и повышает значения K[d] для субстратов. Япония, Fac. Eng., Okayama Univ., Okayama 700-8530. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦИСТЕИНСИНТЕТАЗА
СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
АЦЕТИЛСЕРИНСУЛЬФГИДРАЛАЗА A
СВОБОДНЫЕ ФОРМЫ
БИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Mino, Koshiki; Yamanoue, Tsuyoshi; Sakiyama, Takaharu; Eisaki, Naoki; Matsuyama, Asahi; Nakanishi, Kazuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.09-04Б3.90

Increase in the stability of serine acetyltransterase from Escherichia coli against cold inactivation and proteolysis by forming a beinzyme complex [Text] / Koshiki Mino [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2001. - Vol. 65, N 4. - P865-874 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Увеличение стабильности серинацетилтрансферазы из Escherichia coli к инактивации холодом и протеолиз образующимся биферментным комплексом
Аннотация: Цистеинсинтетаза из Escherichia coli является биферментным комплексом, состоящим из серинацетилтрансферазы (SAT) и O-ацетилсеринсульфгидролазы-A (OASS). Изучали влияние образования комплекса на стабильность SAT к инактивации холодом и протеолиз. SAT была обратимо инактивирована при охлаждении до 0'ГРАДУС'C. С помощью ультрацентрифугирования показано, что являющаяся гексамером SAT диссоциировала на два тримера при охлаждении до 0'ГРАДУС'C в отсутствие OASS, тогда как в присутствии OASS один тример субъединиц SAT образовывал комплекс с димером OASS субъединиц. В присутствии OASS не только скорость инактивации снижалась, но и скорость реактивации повышалась. Более того, SAT становится стабильной против протеолитического действия 'альфа'-химотрипсина и V8 протеазы за счет образования комплекса с OASS. Т. обр., SAT деградировалась трипсином одинаково в присутствии и в отсутствие OASS. Различные тенденции в стабильности против протеолиза с различными протеазами обсуждались в отношении субстратной специфичности протеаз и аминокислотной последовательности N-концевого участка SAT, который взаимодействует с OASS. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Eng., Okayama Univ., 3-1-1 Tsushimanaka, Okayama 700-8530. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
ОХЛАЖДЕНИЕ
ПОВЫШЕНИЕ СТАБИЛЬНОСТИ
ПРОТЕОЛИЗ
БИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mino, Koshiki; Imamura, Koreyoshi; Sakiyama, Takaharu; Eisaki, Naoki; Matsuyama, Asahi; Nakanishi, Kazuhiro

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска