СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БИФЕНИЛКАРБОКСИКИСЛОТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.622

Competitive inhbition of HIV-1 protease by biphenyl carboxylic acids [Text] / Peter J. Tummino [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 1. - P523-528 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Конкурентное ингибирование протеазы ВИЧ-1 бифенилкарбокси-кислотами
Аннотация: Показано, что новая серия непептидных соединений, к-рые содержат бифенильные карбокси-к-ты ингибирует протеазу вируса иммунодефицита человека. Активные соединения, большинство из к-рых хорошо растворимы, имели IC[50] в пределах 3,4-74 мкМ. Изучение взаимозависимости структуры и ингибиторной активности показало необходимость бифенилкарбокси-групп для ингибирования, к-рое усиливалось в присутствии сульфоновых групп и галлогенизацией прилежащей фенильной группы. Для двух соединений четко показан конкурентный характер ингибирования с K[i] 1,1 и 3,4 мкМ. Для нек-рых соединений показано, что ингибирование м. б. обратимым и с быстрым связыванием, в то время как одна из бифенилкарбокси-к-т ингибировала обратимо с медленным связыванием. Проведено изучение временной зависимости ингибирования для этого соединения и найдены следующие величины: K[on]=0,18 мкМ{-1} мин{-1}, k[off]=9,7*10{-2} мин{-1}, и K[i]=0,14 мкМ. Т. обр., медленно связывающийся ингибитор является наиболее мощным в этой серии. США, Dep. Biochemistry, Parke-Davis Pharmaceutical Res., Ann Arbor. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
АКТИВНОСТЬ
БИФЕНИЛКАРБОКСИКИСЛОТЫ
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Tummino, Peter J.; Ferguson, Donna; Jacobs, Christine M.; Tait, Bradley; Hupe, Lynn; Lunney, Eizabeth; Hupe, Donald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.91

Competitive inhbition of HIV-1 protease by biphenyl carboxylic acids [Text] / Peter J. Tummino [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 1. - P523-528 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Конкурентное ингибирование протеазы ВИЧ-1 бифенилкарбокси-кислотами
Аннотация: Показано, что новая серия непептидных соединений, к-рые содержат бифенильные карбокси-к-ты ингибирует протеазу вируса иммунодефицита человека. Активные соединения, большинство из к-рых хорошо растворимы, имели IC[50] в пределах 3,4-74 мкМ. Изучение взаимозависимости структуры и ингибиторной активности показало необходимость бифенилкарбокси-групп для ингибирования, к-рое усиливалось в присутствии сульфоновых групп и галлогенизацией прилежащей фенильной группы. Для двух соединений четко показан конкурентный характер ингибирования с K[i] 1,1 и 3,4 мкМ. Для нек-рых соединений показано, что ингибирование м. б. обратимым и с быстрым связыванием, в то время как одна из бифенилкарбокси-к-т ингибировала обратимо с медленным связыванием. Проведено изучение временной зависимости ингибирования для этого соединения и найдены следующие величины: K[on]=0,18 мкМ{-1} мин{-1}, k[off]=9,7*10{-2} мин{-1}, и K[i]=0,14 мкМ. Т. обр., медленно связывающийся ингибитор является наиболее мощным в этой серии. США, Dep. Biochemistry, Parke-Davis Pharmaceutical Res., Ann Arbor. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
АКТИВНОСТЬ
БИФЕНИЛКАРБОКСИКИСЛОТЫ
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Tummino, Peter J.; Ferguson, Donna; Jacobs, Christine M.; Tait, Bradley; Hupe, Lynn; Lunney, Eizabeth; Hupe, Donald

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска