СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК 60 КДА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.64

Mammalian 60-kDa stress protein (Chaperonin homolog). Identification, biochemical properties, and localization [Text] / Hideaki Itoh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 22. - P13429-13435 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: 60-кДа стресс-белок млекопитающих (гомолог шаперонина). Выделение, биохимические свойства и локализация
Аннотация: Очищен гомолог шаперонина млекопитающих (ГСБ60) из цитозоля печени свиньи хроматографией на колонках с АТФ-сефарозой и моно Q. Определена частичная аминокислотная последовательность (96 остатков) белка, к-рая имеет 96,9% гомологии с такой же последовательностью ГСБ60 человека, установленной из нуклеотидной последовательности кДНК. Последовательность N-конца очищенного белка (5 аминокислотных остатка) соответствует сигнальной последовательности ГСБ60. Эти данные свидетельствуют о том, что 60- кДа белок печени идентичен гомологу шаперонина. Стабильный комплекс образовывался при взаимодействии дегидрофолатредуктузы с гомологом шаперонина печени. При двухмерном гель-электрофорезе гомолог шаперонина печени представлен в виде 5 пятен вблизи рI=5,6. В исследованиях по иммуноблоттингу с использованием антител против гомолога шаперонина было показано, что гомолог шаперонина находится в цитозольной, митохондриальной и ядерной фракциях печени свиньи. При электронной микроскопии видно, что гомолог шаперонина локализован как в митохондриях, так и цитоплазме почек крыс. Гомолог шаперонина только в цитозоле перекрестно реагировал с антителом против синтетического пептида, соответствующего сигнальному пептиду ГСБ60, также как и очищенный гомолог шаперонина на иммуноблоттинге. Сделан вывод, что функциональный гомолог шаперонина в цитозоле может быть транспортирован в митохондрию, и белок может процессироваться в митохондриальный ГСБ60 в органелле. Япония, Dep. Biochem., Akita Univ. Sch. Med., 1-"-1 Hondo, Akita City, 010. Библ. 34

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛОК 60 КДА
СТРЕССОВЫЙ
ГОМОЛОГ
ШАПЕРОНИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ПЕЧЕНЬ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Itoh, Hideaki; Kobayashi, Ryoji; Wakui, Hideki; Komatsuda, Atsushi; Ohtani, Hiroshi; Miura, Akira B.; Otaka, Michiro; Masamune, Osamu; Andoh, Hideaki; Koyama, Kenji; Sato, Yasuhiko; Tashima, Yohtalou

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.10-04М5.72

Mammalian 60-kDa stress protein (Chaperonin homolog). Identification, biochemical properties, and localization [Text] / Hideaki Itoh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 22. - P13429-13435 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: 60-кДа стресс-белок млекопитающих (гомолог шаперонина). Выделение, биохимические свойства и локализация
Аннотация: Очищен гомолог шаперонина млекопитающих (ГСБ60) из цитозоля печени свиньи хроматографией на колонках с АТФ-сефарозой и моно Q. Определена частичная аминокислотная последовательность (96 остатков) белка, к-рая имеет 96,9% гомологии с такой же последовательностью ГСБ60 человека, установленной из нуклеотидной последовательности кДНК. Последовательность N-конца очищенного белка (5 аминокислотных остатка) соответствует сигнальной последовательности ГСБ60. Эти данные свидетельствуют о том, что 60- кДа белок печени идентичен гомологу шаперонина. Стабильный комплекс образовывался при взаимодействии дегидрофолатредуктузы с гомологом шаперонина печени. При двухмерном гель-электрофорезе гомолог шаперонина печени представлен в виде 5 пятен вблизи рI=5,6. В исследованиях по иммуноблоттингу с использованием антител против гомолога шаперонина было показано, что гомолог шаперонина находится в цитозольной, митохондриальной и ядерной фракциях печени свиньи. При электронной микроскопии видно, что гомолог шаперонина локализован как в митохондриях, так и цитоплазме почек крыс. Гомолог шаперонина только в цитозоле перекрестно реагировал с антителом против синтетического пептида, соответствующего сигнальному пептиду ГСБ60, также как и очищенный гомолог шаперонина на иммуноблоттинге. Сделан вывод, что функциональный гомолог шаперонина в цитозоле может быть транспортирован в митохондрию, и белок может процессироваться в митохондриальный ГСБ60 в органелле. Япония, Dep. Biochem., Akita Univ. Sch. Med., 1-"-1 Hondo, Akita City, 010. Библ. 34

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: БЕЛОК 60 КДА
СТРЕССОВЫЙ
ГОМОЛОГ
ШАПЕРОНИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ПЕЧЕНЬ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Itoh, Hideaki; Kobayashi, Ryoji; Wakui, Hideki; Komatsuda, Atsushi; Ohtani, Hiroshi; Miura, Akira B.; Otaka, Michiro; Masamune, Osamu; Andoh, Hideaki; Koyama, Kenji; Sato, Yasuhiko; Tashima, Yohtalou

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска