СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИИ МОРСКИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.128

A highly denaturant-durable alginate lyase from a marine bacterium: Purification and properties [Text] / Satoshi Takeshita [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 7. - P1125-1128 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Высокоустойчивая к денатурирующим агентам алгинатлиаза из морской бактерии: очистка и характеристика
Аннотация: Из культуральной среды морской бактерии, выделенной из содержимого кишечника красного леща Pagrus major, очищена поли- ('альфа'-L-гулуронат)лиаза, к-рая деполимеризует полигулуронат алгината. Фермент гомогенен, по данным ЭФ в ПААГ как с ДДС-Na, так и без него, и имеет мол. м. 42000 и 40000, по данным электрофореза и колоночной хроматографии на Сефактиле S200H, соотв. Показано, что активность фермента максимальна при рН 8,5 и стабильна при pH 6-10. Обнаружено, что активная форма фермента, потерянная при инкубации фермента при т-рах до 80'ГРАДУС'С, восстанавливается при охлаждении фермента. Сохраняется 45% активности даже при 100'ГРАДУС'С. Обнаружено, что активность сохраняется в 3% ДДС-Na, 70% активности остается в 6 М гуанидингидрохлориде и 60% активности - в 4 М мочевине при инкубации фермента в течение 30 мин. при 25'ГРАДУС'С. Определено действие химических соединений, используемых для идентификации функциональных аминокислотных остатков, на активность фермента. Показано, что N-бромсукцинимид, диэтилпирокарбонат, фенилглиоксаль и хлорамин T сильно ингибируют активность, тогда как 2,4,6-тринитробензол сульфонат лишь частично ингибирует ее. Органортутные соединения, 5,5'-дитиобис(2-нитробензойная к-та) и фенилметилсульфонилфторид, не влияют на активность. По этим данным предполагается, что Trp, His, Arg, Lys и Met ответственны за функционирование лиазы или за поддержание целостности активной конформации. Япония, Div. of Biochem., Fac. of Fisheries, Nagasaki Univ., Nagasaki 852. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛГИНАТЛИАЗА
ОЧИСТКА
ДЕНАТУРИРУЮЩИЕ АГЕНТЫ
УСТОЙЧИВОСТЬ
БАКТЕРИИ МОРСКИЕ

Доп.точки доступа:
Takeshita, Satoshi; Sato, Nobuyasu; Igarashi, Miki; Muramatsu, Tsuyoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.97

Leupeptins produced by the marine Alteromonas sp. B-10-31 [Text] / Nobuaki Hamato [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1992. - Vol. 56, N 8. - P1316-1318 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Лейпептины, продуцируемые морской бактерией Alteromonas sp. B-10-31
Аннотация: Выделены и охарактеризованы очень низкомолекулярные ингибиторы тиоловых протеиназ, продуцируемые морской бактерией Alteromonas sp. B-10-31. В составе нативных ингибиторов обнаружены только валин, изолейцин и лейцин, причем лейцин присутствует во всех обнаруженных ингибиторах. Ингибиторы имеют ингибирующую активность при pH 2-12. После окисления с 1 мМ перманганатом калия в окисленных ингибиторах, не обладающих ингибирующей активностью, определяется аргинин. Эти ингибиторы идентичны лейпептинам, которые ранее выделены из фильтратов различных видов Streptomyces. Япония, Dep. Chem. and Material Technol., Fac. Eng. and Desigh, Kyoto Inst. Technol., Matsugasaki, Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 6

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ЛЕЙПЕПТИНЫ
ПРОДУКЦИЯ
БАКТЕРИИ МОРСКИЕ

Доп.точки доступа:
Hamato, Nobuaki; Takano, Ryo; Kamei-Hayashi, Kaeko; Imada, Chiaki; Hara, Saburo

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска