Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ РЕГУЛЯТОРЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.37

    Gomez, Casati Diego F.

    Kinetic and structural analysis of the ultrasensitive behaviour of cyanobacterial ADP-glucose pyrophosphorylase [Text] / Casati Diego F. Gomez, Miguel A. Aon, Alberto A. Iglesias // Biochem. J. - 2000. - Vol. 350, N 1. - P139-147 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Кинетический и структурный анализ сверхчувствительного поведения АДФ-глюкозопирофосфорилазы цианобактерий
Аннотация: Исследовали кинетические и молекулярные свойства сверхчувствительного поведения АДФ-глюкозопирофосфорилазы (АГПФ) из Anabaena PCC 7120. АГПФ сверхчувствительно реагирует на аллостерический активатор 3-фосфоглицерат (3ФГ) вследствие обмена информацией с ингибитором P[i]. Повышение общей концентрации реагентов придает АГПФ повышенную чувствительность к взаимовлиянию этих аллостерических регуляторов, что и приводит к сверхчувствительной реакции. В концентрированной среде и в присутствии ортофосфата кинетика активации 3ФГ отражает повышенную кооперативность и сниженное сродство к активатору. В условиях сверхчувствительности максимальная активация АГПФ наблюдается в узком диапазоне концентраций 3ФГ. Более того, кинетика насыщения АГПФ субстратами (глюкозо-1-фосфатом и АТФ) была различной при низких и высоких концентрациях 3ФГ в концентрированной среде. Только в концентрированной среде АГПФ различает низкие и высокие концентрации 3ФГ, который повышает сродство к субстратам и обеспечивает максимальную активность фермента. Измерения триптофановой флуоресценции, четвертых производных спектров поглощения и данные хроматографии исключенного размера показали, что сверхчувствительное поведение связано с внутримолекулярными перестройками третичной структуры в гомотетрамерной АГПФ. Эти данные говорят о физиологической важности сверхчувствительного ответа АГПФ in vivo. Аргентина, Inst. Invest. Biotecnol., Cascomus 7130. Библ. 36
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДФ-ГЛЮКОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА
АКТИВАЦИЯ

КИНЕТИКА

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ РЕГУЛЯТОРЫ

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ПЕРЕСТРОЙКИ

ВЛИЯНИЕ

СВЕРХЧУВСТВИТЕЛЬНОЕ ПОВЕДЕНИЕ

ANABAENA PCC 7120


Доп.точки доступа:
Aon, Miguel A.; Iglesias, Alberto A.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.11-04В2.60

    Gomez, Casati Diego F.

    Kinetic and structural analysis of the ultrasensitive behaviour of cyanobacterial ADP-glucose pyrophosphorylase [Text] / Casati Diego F. Gomez, Miguel A. Aon, Alberto A. Iglesias // Biochem. J. - 2000. - Vol. 350, N 1. - P139-147 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Кинетический и структурный анализ сверхчувствительного поведения АДФ-глюкозопирофосфорилазы цианобактерий
Аннотация: Исследовали кинетические и молекулярные свойства сверхчувствительного поведения АДФ-глюкозопирофосфорилазы (АГПФ) из Anabaena PCC 7120. АГПФ сверхчувствительно реагирует на аллостерический активатор 3-фосфоглицерат (3ФГ) вследствие обмена информацией с ингибитором P[i]. Повышение общей концентрации реагентов придает АГПФ повышенную чувствительность к взаимовлиянию этих аллостерических регуляторов, что и приводит к сверхчувствительной реакции. В концентрированной среде и в присутствии ортофосфата кинетика активации 3ФГ отражает повышенную кооперативность и сниженное сродство к активатору. В условиях сверхчувствительности максимальная активация АГПФ наблюдается в узком диапазоне концентраций 3ФГ. Более того, кинетика насыщения АГПФ субстратами (глюкозо-1-фосфатом и АТФ) была различной при низких и высоких концентрациях 3ФГ в концентрированной среде. Только в концентрированной среде АГПФ различает низкие и высокие концентрации 3ФГ, который повышает сродство к субстратам и обеспечивает максимальную активность фермента. Измерения триптофановой флуоресценции, четвертых производных спектров поглощения и данные хроматографии исключенного размера показали, что сверхчувствительное поведение связано с внутримолекулярными перестройками третичной структуры в гомотетрамерной АГПФ. Эти данные говорят о физиологической важности сверхчувствительного ответа АГПФ in vivo. Аргентина, Inst. Invest. Biotecnol., Cascomus 7130. Библ. 36
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: АДФ-ГЛЮКОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА
АКТИВАЦИЯ

КИНЕТИКА

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ РЕГУЛЯТОРЫ

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ПЕРЕСТРОЙКИ

ВЛИЯНИЕ

СВЕРХЧУВСТВИТЕЛЬНОЕ ПОВЕДЕНИЕ

ANABAENA PCC 7120


Доп.точки доступа:
Aon, Miguel A.; Iglesias, Alberto A.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.07-04М3.106

    Балашов, А. М.

    Эндогенные аллостерические регуляторы рецепторов [Текст] / А. М. Балашов // Успехи физиол. наук. - 2004. - Т. 35, N 2. - С. 73-91 . - ISSN 0301-1798
Аннотация: В обзоре суммированы известные в литературе данные об эндогенных аллостерических регуляторах мембраносвязанных рецепторов. В соответствии с локализацией мишени для регулятора на рецепторе аллостерические процессы подразделяются на кооперативное взаимодействие, неспецифическую, функциональную и специфическую регуляции. Специфические эндогенные аллостерические регуляторы обнаружены для ГАМК[A], НМДА, мускариновых, никотиновых, серотониновых и опиоидных рецепторов. В качестве регуляторов выступают соединения различной химической природы (пептиды, липиды, полициклические соединения), способные как активировать, так и ингибировать соответствующие рецепторы. Рассмотрена значимость эндогенных аллостерических регуляторов для некоторых патологических состояний. Предполагается, что роль регуляторов этого типа в организме заключается в недопущении развития гиперсенситизации или десенситизации рецепторов при физиологических колебаниях выброса лигандов. Россия, Московский НИИ психиатрии МЗ РФ. Библ. 155
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.25.19
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ НЕЙРОМЕДИАТОРОВ
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ РЕГУЛЯТОРЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 155



 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)