СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АЗУРИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.08-04А3.155

Canters, Gerard W.
Engineering of electron transfer properties of metallo-proteins [Text] : [Pap.] 2nd CEC Workshop Bioelectron.: Interfac. Biol. with Electron., Brussels, 1991 / Gerard W. Canters, Pouderoyen Gertic van // Biosens. and Bioelectron. - 1994. - Vol. 9, N 9-10. - P637-645 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Инженерия свойств переноса электронов в металлопротеидах
Аннотация: Представлены и обсуждаются результаты экспериментов по направленному сайт-специфическому мутагенезу на азуринах и цитохроме с-550, имевших цель модифицировать окислительно-восстановительные св-ва металлических центров. Кратко обсуждается применение результатов в биоэлектронных устр-вах. Нидерланды, Leiden Inst. of Chemistry, Gorlaeus Labs., Leiden Univ. P. O. Box 9502, 2300 RA Leiden. Ил. 1. Библ. 38.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОНИКА
БИОЭЛЕКТРОНИКА
МЕТАЛЛОПРОТЕИДЫ
АЗУРИНЫ
ЦИТОХРОМ
НАПРАВЛЕННЫЙ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
van, Pouderoyen Gertic

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.58

Copper proteins and enzymes involved in denitrification by Alcaligenes xylosoxidans [Text] / R. R. Fady [et al.] ; John Innes Cent. and Sainsbury Lab. // Annu. Rept, 1996-1997. - Norwich, 1997. - P29-30
Перевод заглавия: Содержащие медь белки и ферменты, участвующие в денитрификации Alcaligenes xylosoxidans
Аннотация: Из клеток Alcaligenes xylosoxidans выделены и очищены содержащие медь ферменты нитритредуктаза (НР), превращающая нитрит в NO, и N[2]O-редуктаза (N[2]OR), превращающая N[2]O в N[2]. Охарактеризованы также 2 азурина, небольших содержащих медь белка, функционирующие как доноры электронов для этих двух ферментов (E[m]=+305'+-'10 мВ). Установлена структура азурина 2 с разрешением 1,8A. Приведена структурная модель взаимного расположения НР и азурина 2, демонстрирующая сопряженный перенос электронов между этими двумя белками-партнерами окислительно-восстановительного процесса. Перенос электронов имеет решающее значение в процессе передачи энергии при ферментативном катализе восстановления или окисления субстратов. НР является тримером мол. массы 109 кД с Cu-центрами типа 1 и 2. С помощью ряда методов, включая рентгеноструктурный анализ, ЭПР и др., установлено, что нитрит связывается с Cu-центром типа 2 окисленного фермента и замещает молекулу воды. В этом процессе происходит значительная перестройка связи гистидина с атомом меди Cu-центра типа 2. Получены свидетельства образования связи нитрита с Cu-атомом через атом атом кислорода. Обе очищенные активные формы N[2]OR являются димерами с мол. массами субъединиц 70 и 66,8 кД, содержащими 8 и 11,4'+-'0,7 атомов Cu на 1 димер, организованными в Cu-центры двух типов. Субстрат-связывающий центр, по-видимому, имеет структуру, отличную от хорошо охарактеризованного Cu-центра цитохром c-оксидазы. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ALCALIGENS XYLOSOXIDANS (BACT.)
ДЕНИТРИФИКАЦИЯ
БЕЛКИ
ФЕРМЕНТЫ
АЗУРИНЫ
ПЕРЕДАЧА ЭНЕРГИИ
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Fady, R.R.; Abraham, Z.A.D.; Ferrelli, S.; Lowe, D.J.; Smith, B.E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.08-04Б3.74

Copper proteins and enzymes involved in denitrification by Alcaligenes xylosoxidans [Text] / R. R. Fady [et al.] ; John Innes Cent. and Sainsbury Lab. // Annu. Rept, 1996-1997. - Norwich, 1997. - P29-30
Перевод заглавия: Содержащие медь белки и ферменты, участвующие в денитрификации Alcaligenes xylosoxidans
Аннотация: Из клеток Alcaligenes xylosoxidans выделены и очищены содержащие медь ферменты нитритредуктаза (НР), превращающая нитрит в NO, и N[2]O-редуктаза (N[2]OR), превращающая N[2]O в N[2]. Охарактеризованы также 2 азурина, небольших содержащих медь белка, функционирующие как доноры электронов для этих двух ферментов (E[m]=+305'+-'10 мВ). Установлена структура азурина 2 с разрешением 1,8A. Приведена структурная модель взаимного расположения НР и азурина 2, демонстрирующая сопряженный перенос электронов между этими двумя белками-партнерами окислительно-восстановительного процесса. Перенос электронов имеет решающее значение в процессе передачи энергии при ферментативном катализе восстановления или окисления субстратов. НР является тримером мол. массы 109 кД с Cu-центрами типа 1 и 2. С помощью ряда методов, включая рентгеноструктурный анализ, ЭПР и др., установлено, что нитрит связывается с Cu-центром типа 2 окисленного фермента и замещает молекулу воды. В этом процессе происходит значительная перестройка связи гистидина с атомом меди Cu-центра типа 2. Получены свидетельства образования связи нитрита с Cu-атомом через атом атом кислорода. Обе очищенные активные формы N[2]OR являются димерами с мол. массами субъединиц 70 и 66,8 кД, содержащими 8 и 11,4'+-'0,7 атомов Cu на 1 димер, организованными в Cu-центры двух типов. Субстрат-связывающий центр, по-видимому, имеет структуру, отличную от хорошо охарактеризованного Cu-центра цитохром c-оксидазы. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ALCALIGENS XYLOSOXIDANS (BACT.)
ДЕНИТРИФИКАЦИЯ
БЕЛКИ
ФЕРМЕНТЫ
АЗУРИНЫ
ПЕРЕДАЧА ЭНЕРГИИ
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Fady, R.R.; Abraham, Z.A.D.; Ferrelli, S.; Lowe, D.J.; Smith, B.E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.95

Ambler, R. P.
Two distinct azurins function in the electron-transport chain of the obligate methylotroph Methylomonas J [Text] / R. P. Ambler, Joro Tobari // Biochem. J. - 1989. - Vol. 261, N 2. - P495-499 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Функция двух различных азуринов в электроннотранспортной цепи облигатного метилотрофа Methylomonas J
Аннотация: Неспособный к росту на метане облигатный метилотроф Methylomonas J при росте на метиламине синтезирует два голубых медьсодержащих белка, только один из к-рых (изо-2) принимает электроны от метиламиндегидрогеназы. При росте на метаноле присутствует только другой белок (изо-1). Определена аминокислотная последовательность этих белков. Показано, что они являются азуринами, родственными друг другу и белкам, выделенным из флуоресцирующих псевдомонад и разных видов Alkaligenes. Изо-1 на 59-65% идентичен другим азуринам, а изо-2- на 47-53%. Изо-1 и 2 на 52% идентичны друг другу. Обсуждается связь полученных данных с таксономией метилотрофов. Библ. 27.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07 + 341.27.15.07
Рубрики: БЕЛКИ
АЗУРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
METHYLOMONAS (BACT.)
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ТАКСОНОМИЯ

Доп.точки доступа:
Tobari, Joro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.054

Electron pathways and novel copper sites in azurins [Text] / G. W. Canters [et al.] // BioFactors. - 1991. - Vol. 3, N 2. - P147 . - ISSN 0951-6433
Перевод заглавия: Пути переноса электронов и новые Cu-сайты в азуринах
Аннотация: Кинетич. методами и посредством мутагенеза установлено, что для азурина Pseudomonas aeruginosa Гис-117 является "входными воротами" электронов. Методами кристаллографии мутантных и дикого типа азуринов и посредством ЯМР показано присутствие молекулы воды, присоединенной водородной связью к N в Гис-177. Рассморена гипотеза о роли этой молекулы воды. При исследовании азуринов P. aeruginosa и A. denitrificans обнаружен такой факт, как влияние мутаций, удаленных от Cuсайта, на редокс-потенциал и стабильность азурина. Библ. 4. Нидерланды, Gorlaeus Lab., Leiden Univ., PO Box 9503, 2300 Leiden.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: АЗУРИНЫ
CU-САЙТ
ГИСТИДИН-117
КРИСТАЛЛОГРАФИЯ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Canters, G.W.; von, de Kamp M.; Hoitink, C.W.G.; den, Blaauwen T.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска