СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Wehtje, Ernst$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.85

Wehtje, Ernst.
A new method to evaluate the thermal stability of lyophilized enzymes [Text] / Ernst Wehtje, Wit Hugo de, Patrick Adlercreutz // Biotechnol. Techn. - 1996. - Vol. 10, N 12. - P947-952 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Новый метод оценки термостабильности лиофилизированных ферментов
Аннотация: Термоинактивацию лиофилизированного химотрипсина изучали по контролируемой активности воды (aw). При 60'ГРАДУС'C фермент обладал хорошей активностью несмотря на aw 0,97, тогда как при 75'ГРАДУС'C происходила заметная инактивация фермента даже при более высокой водной активности. При увеличении количества буфера заметно снижалась стабильность препарата. Снижение водной активности с 1 до 0,5 вело к росту оптимальной т-ры ферментативной активности до 14'ГРАДУС'C. Швеция, Dep. Biotechnol., Cent. Chem. and Chem. Eng., Lund Univ., POBox 124, S-221 00 LUND. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛИОФИЛИЗИРОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОЦЕНКА ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТИ
ХИМОТРИПСИН
ТЕРМОИНАКТИВАЦИЯ
ЛИОФИЛИЗИРОВАННЫЙ ПРЕПАРАТ
КОНТРОЛЬ ПОКАЗАТЕЛЯ АКТИВНОСТИ ВОДЫ

Доп.точки доступа:
de, Wit Hugo; Adlercreutz, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.04-04Б3.95

Barros, Raul J.
Mass transfer studies on immobilized 'альфа'-chymotrypsin biocatalysts prepared by deposition for use in organic medium [Text] / Raul J. Barros, Ernst Wehtje, Patrick Adlercreutz // Biotechnol. and Bioeng. - 1998. - Vol. 59, N 3. - P364-373 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Изучение массопереноса на биокатализаторах, [представляющих собой] иммобилизованный 'альфа'-химотрипсин, приготовленных для использования в органической среде
Аннотация: Изучены ограничения массопереноса в препаратах фермента 'альфа'-химотрипсина при иммобилизации в различных пористых материалах, таких как стекло с фиксированным размером пор, целит и полиамиды с различным размером частиц. Показана важность диффузионных ограничений для массопереноса, в том числе важность внешней диффузии и кол-ва внешних слоев фермента для проявления активности. Выявлено, что в случае целлулита его поры полностью заполняются молекулами фермента и скорость катализа определяется диффузией и областью контакта между ферментными слоями и жидким растворителем внутри пор. Это вызывало заметное увеличение скорости р-ции. Ограничения по массопереносу могут быть важным фактором при иммобилизации ферментов в органических средах, что необходимо учитывать, чтобы избежать существенных потерь активности и специфичности. Швеция, Dep. Biotechnol., Cent. Chem. and Chem. Eng., Lund Univ., P. O. Box 124, S-221 00 Lund. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
ИЗУЧЕНИЕ
МАССОПЕРЕНОС
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Wehtje, Ernst; Adlercreutz, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.12-04Б3.70

Persson, Mattias.
Immobilisation of lipases by adsorption and deposition: High protein loading gives lower water activity optimum [Text] / Mattias Persson, Ernst Wehtje, Patrick Adlercreutz // Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 19. - P1571-1575 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Иммобилизация липаз путем адсорбции и осаждения: высокая белковая нагрузка приводит к пониженному оптимуму водной активности
Аннотация: Изучали особенности двух различных методов иммобилизации липаз: адсорбция на Accurel EP-100 и осаждение на celite. Удельные активности липаз были одного порядка при использовании celite в качестве носителя (2,9 мкмоль*мин{-1}*мг{-1} белка) и при использовании в том же качестве Accurel EP-100 (2,3 мкмоль*мин{-1}*мг{-1} белка). Эта тенденция сохранялась даже при различии липазной нагрузки на 2 порядка. Иммобилизация на Accurel EP-100 являлась предпочтительным методом, т. к. при этом в 40-100 раз больше белка прикрепляется на 1 г носителя и т. обр. может быть получен более активный катализатор. Профили водной активности в ходе катализируемой липазой эстерификации зависели от количества белка, адсорбированного на Accurel EP-100. Повышенная белковая нагрузка (40 мг*г{-1} приводит к колоколообразному профилю водной активности с наивысшей удельной активностью (6,1 мкмоль*мин{-1}*мг{-1} белке) при a[w]=0,11, в то время как ферментный препарат с низкой белковой нагрузкой (4 мг*г{-1}) демонстрирует наивысшую удельную активность при a[w]=0,75. Швеция, Dep. Biotechnol., Cent. Chem. and Chem. Eng., Lund Univ., P. O. Box 124, S-221 00 Lund

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТОДЫ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ACCUREL EP-100
CELITE
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Wehtje, Ernst; Adlercreutz, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.66

Preparation of lipases for use in organic solvents [Text] / Mattias Persson [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 2002. - Vol. 31, N 6. - P833-841 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Приготовление липаз для использования в органических растворителях
Аннотация: Оценивали эффективность действия различных препаратов липаз в органических растворителях. Липазы из Humicola lanuginosa, Candida rugosa, Rhizomucor miehei и Pseudomonas cepacia были адсорбированы на ПАВ (сорбитан моностеарате, Span 60) и их удельная активность сопоставлялась в гексане (необработанный порошок и лиофилизированная из буферного раствора липаза). Показано, что адсорбированные на ПАВ липазы были "активированы" в 1.9 - 150 раз по сравнению с необработанными липазами. Растворимость препаратов липаза - ПАВ в реакционных средах была экстремально низкой и препарат содержал агрегаты микрометрового размера. Показано, что добавление 18-крон-6 к липазе перед лиофилизацией способствует 40-кратному росту ее активности. Для достижения максимальной активности липаз наиболее эффективным методом являются их иммобилизация на Accurel EP-100 и включение в золь-гель. В этом случае активность липаз была в 400 и 320 раз выше, чем у необработанного порошка фермента. Повышенные активности достигались за счет улучшенной дисперсии катализатора в органических средах. Белковая нагрузка, которая может использоваться, когда липаза адсорбируется на Accurel EP-100, была много выше, чем в случае, когда липаза включается в золь-гель. Это делает технику адсорбции наилучшей для практического использования. Швеция, Dep. Biotechnol., Cent. Chem. and Chem. Eng., Lund Univ., P. O. Box 124, S-22100 Lund

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ
ЛИПАЗЫ
РАБОТА В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ
ПРИГОТОВЛЕНИЕ
АДСОРБЦИЯ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ВКЛЮЧЕНИЕ В ЗОЛЬ-ГЕЛЬ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Persson, Mattias; Mladenoska, Irina; Wehtje, Ernst; Adlercreutz, Patrick

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска