СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Praetorius-Ibba, Mette$<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.08-04В2.256

C-terminal truncation of yeast SerRS is toxic for Saccharomyces cerevisiae due to altered mechanism of substrate recognition [Text] / Boris Lenhard [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 439, N 3. - P235-240 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Укорачивание по C-концу дрожжевой серил-тРНК-синтетазы является токсичным для Saccharomyces cerevisiae из-за нарушения механизма узнавания субстрата
Аннотация: Исследовали роль C-концевого удлинения аминок-тной последовательности дрожжевой серил-тРНК-синтетазы (I), к-рое присутствует в цитозольных I всех прочих эукариот, но отсутствует в I эубактерий. Сверхэкспрессия укороченной на C-конце I (с отсутствующим дополнительным C-концевым доменом длиною 20 аминок-тных остатков) была токсичной для S. cerevisiae. По сравнению с полноценной I дикого типа укороченная I утрачивала способность к тРНК-зависимому узнаванию серина и была менее стабильна. Предположили, что C-концевой пептид важен для формирования или поддержания структуры I, оптимальной для субстратного связывания и катализа. Хорватия, Dep. Chem., Fac. Sci., Univ. Zagrab, Zagreb. Библ. 40

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: СЕРИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
C-КОНЦЕВОЙ ПЕПТИД
КАТАЛИЗ
СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА
S. CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Lenhard, Boris; Praetorius-Ibba, Mette; Filipic, Sanda; Soll, Dieter; Weygand-Durasevic, Ivana

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.12-04Б2.90

Praetorius-Ibba, Mette.
Aminoacyl-tRNA synthesis in archaea: Different but not unique [Text] / Mette Praetorius-Ibba, Michael Ibba // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 48, N 3. - P631-637 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Аминоацил-тРНК-синтетазы архебактерий: отличающиеся, но не уникальные
Аннотация: Обзор данных по синтезу аминоацил-тРНК у различных организмов. Многие этапы этого процесса консервативны. Однако некоторые из них проявляют значительную дивергенцию от канонической модельной системы Escherichia coli. Эти отличия наиболее выражены у архебактерий, у которых описаны новые механизмы аминоацилирования тРНК некоторыми аминокислотами. Ранее предполагалось, что эти механизмы уникальны для архебактерий. Но впоследствии ряд таких механизмов обнаружился и у ряда других бактерий. Следовательно, хотя у архебактерий и преобладают неканонические системы синтеза аминоацил-тРНК, эти системы не являются уникальными для этой группы организмов. США, Dep. Microbiol., Ohio St. Univ., Columbus, OH 42310-1292. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ
СИНТЕЗ АМИНОАЦИЛ-ТРНК
НОВЫЙ МЕХАНИЗМ
АРХЕБАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 52

Доп.точки доступа:
Ibba, Michael

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска