Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Ander, Paul$<.>)
Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.67

    Ander, Paul.

    Concluding remarks [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Paul Ander // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P387-390 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Заключительные замечания [на Симпозиуме FEMS по биодеградации и трансформации лигнина, Лиссабон, 1993]
Аннотация: Краткий обзор. Подводятся итоги симпозиума в Лиссабоне. Сессии, представленные на Симпозиуме: физиология и молеклярная биология, электронная микроскопия, биохимия и энзимология, биоотбеливание и образование биопульпы, обработка стоков (целлюлознол-бумажных и др. производств, связанных с древесиной) и восстановление повреждений, нанесенных окружающей среде. Отмечены большие успехи в молекулярной биологии гриба Phanerochaete chrysosporium и его генов, кодирующих лигниниазу и Mn-пероксидазу. Сообщается о токсичных хлорированных природных ароматич. соединениях, образуемых грибами. Подчеркнуты успехи электронной микроскопии в изучении ультраструктуры клеток соломы и древесины в ходе микробной биодеградации. Значительное внимание биохимиков привлекает оксидаза целлобиозы, содержащая в своей молекуле ФАД- и гемовую простетич. группы. В ходе катализа под действием лигниназы обнаружили новый механизм окисления вератрилового спиртаи предложили 'бета'-O-4-димерную модель (теория Маркуса). Значительное внимание уделено обесцвечиванию пульпы без участия элементного Cl[2] (обесцвечивание с помощью щелочеустойчивых термофильных ксиланаз бактериального и грибного (aspergillus) происхождения). Швеция, Swedish Univ. of Agric. Sci., Dep. of Forest Products, Uppsala. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ

ТРАНСФОРМАЦИЯ

ГРИБЫ-ДЕСТРУКТОРЫ

ФИЗИОЛОГИЯ ГРИБОВ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ ГРИБОВ

ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 9


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.69

    Ander, Paul.

    The cellobiose-oxidizing enzymes CBQ and CbO as related to lignin and cellulose degradation- a review [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Paul Ander // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P297-312 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Целлобиозоокисляющие ферменты CBQ и CBO, связанные с деградацией лигнина и целлюлозы - обзор
Аннотация: Обзор. Представлены сведения о целлобиоза: хинон-оксидоредуктазе (CBQ; I) и целлобиозооксидазе (CbO; II) и обсуждается их возможное участие в деградации лигнина (Л) и целлюлозы. Хотя эти ферменты образуются многими видами грибов, тема настоящего обзора - значение этих ферментов для грибов, разлагающих древесину. I- ФАД фермент, II также содержит гемовую группу цитохрома типа b. Протеазная активность превращала II в I. При окислении целлобиозы (образующейся из целлюлозы) в целлобион-1,5-лактон оба фермента восстанавливают хиноны, образованные лакказой и пероксидазой при деградации Л до соответствующих фенолов. Многие фенокси- и катионные радикалы также восстанавливались. Восстановление хинона было более быстрым, чем кислородное, хотя кислород медленно восстанавливается до надперекиси и/или перекиси водорода. Т. обр., более подходящее название для II - целлобиозодегидрогеназа. II также восстанавливает Fe(III) и вместе с перекисью водорода, образованной при участии фермента, может возникать реактив Фентона. Все это приводит к образованию гидроксильного радикалаOH' может расщеплять и Л и целлюлозу, показывая т. обр., что целлобиозооксидаза играет, видимо, центральную роль в разложении древесины грибами-деструкторами древесины. Швеция, Swedish Univ. Agric. Sci., Dept Forest Products, P.O. Box 7008, S-750 07 Uppsala. Библ. 65
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ЦЕЛЛОБИОЗООКСИДАЗА

СТРУКТУРА

ЛИГНИН

БИОДЕГРАДАЦИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ 65


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.04-04Б3.186

   

    Degradation of the herbicide bentazon as related to enzyme production by Phanerochaete chrysosporium in two solid substrate fermentation systems [Text] / Pilar Castillo Maria del [et al.] // World J. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 16, N 3. - P289-295 . - ISSN 0959-3993
Перевод заглавия: Деградация гербицида бентазона связана с продукцией ферментов культурой Phanerochaete chrysosporium в двух системах твердофазной ферментации
Аннотация: Изучали продукцию ферментов и деградацию гербицида бентазона культурой Phanerochaete chrysosporium, растущей на соломе (твердофазная ферментация), а также изучали влияние азота и времени гидравлического удерживания в экспериментах проводимых в небольшом биореакторе в периодическом режиме. Наилучшая деградация бентазона происходила при низкоазотной обработке, демонстрируя участие в деградации лигнолитической системы грибов. Показана также необходимость для деградации активности Mn-зависимой пероксидазы. Чистая Mn-пероксидаза (с Mn(II) и H[2]O[2]) не окисляла бентазон, однако в присутствии Mn-пероксидазы, Mn(II) и Твин-80 бентазон медленно окислялся в ходе H[2]O[2]-независимой реакции. Бентазон был субстратом чистой лигнинпероксидазы, и окислялся значительно быстрее, чем в системе с Mn-пероксидазой и Твин-80. Несмотря на то, что лигнинпероксидаза была более эффективна в окислении бентазона in vitro, его роль в твердофазной ферментации остается непонятной, т. к. она определяется только при обработке с высоким азотом и временем гидравлического удерживания, где деградации бентазона не происходило. Ингибирование лигнинпероксидазы может быть связано с фенолом и др. экстрагируемыми веществами, присутствующими в соломе. Швеция, Dep. Microbiol., Swedish Univ. Agr. Sci., Box 7025, S-750 07, Uppsala. Библ. 29
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ГЕРБИЦИДЫ

БЕНТАЗОН

БИОДЕГРАДАЦИЯ

РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ

PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ

ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА

MN-ЗАВИСИМАЯ ПЕРОКСИДАЗА


Доп.точки доступа:
del, Pilar Castillo Maria; Ander, Paul; Stenstrom, John; Torstensson, Lennart

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.11-04Б2.112

    Ander, Paul.

    Concluding remarks [Text] / Paul Ander // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P387-390 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Заключительные замечания [на Симпозиуме FEMS по биодеградации и трансформации лигнина, Лиссабон, 1993]
Аннотация: Краткий обзор. Подводятся итоги симпозиума в Лиссабоне. Сессии, представленные на Симпозиуме: физиология и молекулярная биология, электронная микроскопия, биохимия и энзимология, биоотбеливание и образование биопульпы, обработка стоков (целлюлозно-бумажных и др. производств, связанных с древесиной) и восстановление повреждений, нанесенных окружающей среде. Отмечены большие успехи в молекулярной биологии гриба Phanerochaete chrysosporium и его генов, кодирующих лигниназу и Mn-пероксидазу. Сообщается о токсичных хлорированных природных ароматич. соединениях, образуемых грибами. Подчеркнуты успехи электронной микроскопии в изучении ультраструктуры клеток соломы и древесины в ходе микробной биодеградации. Значительное внимание биохимиков привлекает оксидаза целлобиозы, содержащая в своей молекуле ФАД- и гемовую простетич. группы. В ходе катализа под действием лигниназы обнаружили новый механизм окисления вератрилового спирта и предложили 'бета'-О-4-димерную модель (теория Маркуса). Значительное внимание уделено обесцвечиванию пульпы без участия элементного Cl[2] (обесцвечивание с помощью щелочеустойчивых термофильных ксиланаз бактериального и грибного (Aspergillus) происхождения). Библ. 9. Швеция, Swedish Univ. of Agric. Sci., Dep. of Forest Products, Uppsala.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ

ТРАНСФОРМАЦИЯ

ГРИБЫ-ДЕСТРУКТОРЫ

ФИЗИОЛОГИЯ ГРИБОВ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ ГРИБОВ

ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

ОБЗОР

БИБЛ. 9


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.11-04Б2.143

    Ander, Paul.

    The cellobiose-oxidizing enzymes CBQ and CbO as related to lignin and cellulose degradation - a review [Text] / Paul Ander // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P297-312 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Целлобиозоокисляющие ферменты CBQ и CbO, связанные с деградацией лигнина и целлюлозы - обзор
Аннотация: Обзор. Представлены сведения о целлобиоза: хиноноксидоредуктазе (CBQ; I) и целлобиозо-оксидазе (СВО; II) и обсуждается их возможное участие в деградации лигнина (Л) и целлюлозы. Хотя эти ферменты образуются многими видами грибов, тема настоящего обзора - значение этих ферментов для грибов, разлагающих древесину. I - ФАД фермент, II также содержит гемовую группу цитохрома типа b. Протеазная активность превращала II в I. При окислении целлобиозы (образующейся из целлюлозы) в целлобион-1,5-лактон оба фермента восстанавливают хиноны, образованные лакказой и пероксидазой при деградации Л до соответствующих фенолов. Многие фенокси- и катионные радикалы также восстанавливались. Восстановление хинона было более быстрым, чем кислородное, хотя кислород медленно восстанавливается до надперекиси и/или перекиси водорода. Т. обр., более подходящее название для II - целлобиозодегидрогеназа. II также восстанавливает Fe (III) и вместе с перекисью водорода, образованной при участии фермента, может возникать реактив Фентона. Все это приводит к образованию гидроксильного радикала. OH' может расщеплять и Л и целлюлозу, показывая т. обр., что целлобиозооксидаза играет, видимо, центральную роль в разложении древесины грибами-деструкторами древесины. Библ. 65. Швеция, Swedish Univ. of Agric. Sci., Dep. of Forest Products, P. O. Box 7008, S-750 07 Uppsala.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: ХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ЦЕЛЛОБИОЗООКСИДАЗА

СТРУКТУРА

ЛИГНИН

БИОДЕГРАДАЦИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 65


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)