Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=3-ФОСФОГЛИЦЕРАТДЕГИДРОГЕНАЗА D<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.08-04М4.51

    Grant, Gregory A.

    Probing the regulatory domain interface of D-3-phosphoglycerate dehydrogenase with engineered tryptophan residues [Text] / Gregory A. Grant, Xiao Lan Xu // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 35. - P22389 -22394 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Зондирование поверхности контакта регуляторного домена D-3-фосфоглицератдегидрогеназы с генно-инженерно встроенными остатками триптофана
Аннотация: Флуоресценция остатков триптофана, включенных рядом с регуляторными участками между субъединицами гомотетрамерной D-3-фосфоглицератдегидрогеназы Escherichia coli тушится при связывании в них аллостерического регулятора L-серина. За такое тушение отвечают прежде всего остатки двух соседних субъединиц, что подтверждает гипотезу о сближении субъединиц при связывании серина. Процессы тушения и подавления активности завершаются при заполнении серином лишь двух из четырех центров связывания. Центр связывания на контакте между субъединицами формируется относительно жесткими доменами и для смыкания контактной поверхности требуется лишь образование сети H-связей связываемым серином. Тушение флуоресценции при связывании серина коррелирует с ингибированием фермента, хотя ингибирование при низких конц-иях серина имеет короткую лаг-фазу. Эти данные впервые демонстрируют структурную перестройку в D-3-фосфоглицератдегидрогеназе в ответ на связывание эффектора. США, Dep. Mol. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 13
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: 3-ФОСФОГЛИЦЕРАТДЕГИДРОГЕНАЗА D
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ДОМЕН

СВЯЗЫВАНИЕ ЛИГАНДА

МЕХАНИЗМ


Доп.точки доступа:
Xu, Xiao Lan


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)