Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ KRA 1 DSM 2078<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.145

    Siebers, Bettina.

    Carbohydrate metabolism in Thermoproteus tenax: In vivo utilization of the non-phosphorylative entner-doudoroff pathway and characterization of its first enzyme, glucose dehydrogenase [Text] / Bettina Siebers, Volker F. Wendisch, Reinhard Hensel // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 2. - P120-127 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Углеводный метаболизм у Thermoproteus tenax: использование in vivo пути Энтнера-Дудорова, исключающего фосфорилирование, и характеристика первого фермента этого пути - глюкозодегидрогеназы
Аннотация: Thermoproteus tenax - гипертермофильный, факультативно гетеротрофный архей. У этого организма исследовали два пути катаболизма, вариант пути Эмбдена-Мейергофа-Парнаса (ЭМП) и модифицированного пути Энтнера-Дудорова (ЭД), а также первый фермент пути ЭД - глюкозодегидрогеназу. Обнаружение метки {13}C в аланине, синтезированном клетками, выросшими с [1-{13}C] глюкозой, показали, что in vivo ЭМП-путь и модифицированный ЭД-путь действуют параллельно, причем заметен метаболизм глюкозы через ЭМП-путь. Чтобы инициировать изучение регуляторных механизмов, управляющих потоками углерода через эти пути, первый фермент ЭД-пути, глюкозодегидрогеназа, был очищен до гомогенного состояния и охарактеризованы его фенотипические свойства. Пиридиннуклеотид-зависимый фермент использовал и НАД{+}, и НАДФ{+} в качестве косубстратов, показав в 100 раз большее сродство к НАДФ{+}. Кроме глюкозы в качестве субстрата использовалась ксилоза, но со значительно меньшим сродством. Эти данные предполагают, что физиологическая роль фермента - окисление глюкозы NАДФ{+}. Отличительная особенность - влияние НАДФ{+} и НАД{+} на четвертичную структуру и активное состояние фермента. Без косубстрата фермент был высоко агрегирован (мол. м. 600 кД), но неактивен, тогда как в присутствии косубстрата агрегаты диссоциировали на энзиматически активные, гомомерные димеры с мол. м. 84 кД (мол. м. субъединиц 41 кД). Аминокислотная последовательность на N-конце показала значительное сходство с соотв. последовательностями алкогольдегидрогеназ и сорбитолдегидрогеназ, но не было сходства с известными пиридиннуклеотид-зависимыми архейными и бактериальными глюкозодегидрогеназами. Германия, FB 9 Mikrobiol., Univ. GH Essen, D-45117 Essen. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMOPROTEUS TENAX (BACT.)
ШТАММ KRA 1 DSM 2078

МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ

ЭМБДЕНА-МЕЙЕРГОФА-ПАРНАСА ПУТЬ

ЭНТНЕРА-ДУДОРОВА ПУТЬ

ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА

НАД(+)

НАДФ(+)


Доп.точки доступа:
Wendisch, Volker F.; Hensel, Reinhard


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)