СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОРМА МОЛЕКУЛЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.382

Molecular shape of dystrophin with special references to type VI collagen [Text] / Takei Kake [et al.] // Proc. Jap. Acad. B. - 1995. - Vol. 71, N 1. - P24-26 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Форма молекулы дистрофина по сравнению с молекулой коллагена типа VI
Аннотация: Проверено предположение, согласно к-рому описанная ранее гантелевидная форма молекулы ошибочно приписана дистрофину вследствие примеси коллагена типа VI аорты кролика. Из ткани аорты, обработанной бактериальной коллагеназой, изолировали коллаген VI типа; при электронной микроскопии после напыления с вращением обнаружены молекулы, весьма сходные по форме с выявленными в препаратах дистрофина. Мышиная антисыворотка к коллагену типа VI не реагирует с препаратом дистрофина. Япония, Dep. Biol., Fac. Sci., Chiba Univ., Chiba 263. Библ. 8

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
КОЛЛАГЕН
ДИСТРОФИН
ФОРМА МОЛЕКУЛЫ

Доп.точки доступа:
Kake, Takei; Spissinger, Thomas; Sato, Osamu; Kimura, Sumiko; Maruyama, Koscak

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 99.11-04И1.193

Omoto, Takasugu.
Initial analysis of the molecular image of pamlin, a sea urchin cell adhesion protein, by transmission electron microscopy [Text] / Takasugu Omoto, Hideki Katow // Dev., Growth and Differ. - 1998. - Vol. 40, N 3. - P287-295 . - ISSN 0012-1592
Перевод заглавия: Начальный анализ формы молекулы памлина, адгезионного белка из клеток морского ежа, с помощью просвечивающей электронной микроскопии
Аннотация: Из эмбрионов Hemicentrotus pulcherrimus выделяется внеклеточный белок памлин, необходимый в раннем эмбриогенезе. Молекула имеет мол. м. 255 кДа, ее длина 132 нм, ширина 6,8 нм, она состоит из 3 субъединиц. Две из них образуют линейную структуру, третья - глобулярная. Молекулы памлина могут объединяться в сеть. Япония, Dep. of Biophysics, Coll. of Sci., Rikkyo Univ., Tokyo. Ил. 8. Библ. 19

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.45.29
Рубрики: ИГЛОКОЖИЕ
HEMICENTROTUS PULCHERRIMUS (ECHIN.)
ЭМБРИОНЫ
ПАМЛИН
ФОРМА МОЛЕКУЛЫ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Katow, Hideki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.11-04М1.37

Omoto, Takasugu.
Initial analysis of the molecular image of pamlin, a sea urchin cell adhesion protein, by transmission electron microscopy [Text] / Takasugu Omoto, Hideki Katow // Dev., Growth and Differ. - 1998. - Vol. 40, N 3. - P287-295 . - ISSN 0012-1592
Перевод заглавия: Начальный анализ формы молекулы памлина, адгезионного белка из клеток морского ежа, с помощью просвечивающей электронной микроскопии
Аннотация: Из эмбрионов Hemicentrotus pulcherrimus выделяется внеклеточный белок памлин, необходимый в раннем эмбриогенезе. Молекула имеет мол. м. 255 кДа, ее длина 132 нм, ширина 6,8 нм, она состоит из 3 субъединиц. Две из них образуют линейную структуру, третья - глобулярная. Молекулы памлина могут объединяться в сеть. Япония, Dep. of Biophysics, Coll. of Sci., Rikkyo Univ., Tokyo. Ил. 8. Библ. 19

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.07.15
Рубрики: ИГЛОКОЖИЕ
HEMICENTROTUS PULCHERRIMUS (ECHIN.)
ЭМБРИОНЫ
ПАМЛИН
ФОРМА МОЛЕКУЛЫ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Katow, Hideki

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска