СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНС-ЦИННАМОВАЯ КИСЛОТА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.82

Takac, Serpil.
Bioconversion of trans-cinnamic acid to L-phenylalanine by L-phenylalanine ammonia-lyase of Rhodotorula glutinis: Parameters and kinetics [Text] / Serpil Takac, Bulent Akay, Tuncer H. Ozdamar // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 5. - P445-452 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Параметры и кинетика процесса биоконверсии транс-циннамовой кислоты в фенилаланин при помощи L-фенилаланинаммиаклиазы Rhodotorula glutinis
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза (PAL) катализируют превращение транс-циннамовой к-ты (ТЦК) в L-фенилаланин (ФА) в присутствии аммония. При нормальных условиях равновесие смещено в сторону ТЦК, однако высокие значения pH и конц-ии аммония способствуют образования аминокислоты. Изучали параметры процесса, используя в качестве источника фермента покоящиемя клетки Rhodotorula glutinis. Оптимум pH, т-ры, содержание аммония и биокатализатора составляют, соотв., 10,5, 30 'ГРАДУС'C, 8 М т 2% по весу. Глутамат натрия и пенициллин увеличивают активность PAL в клетках R. glutinis, тогда как сам субстрат в конц-ии 30-50 мМ, а также хлорид-ионы ингибируют фермент. В случае дробной подачи ТЦК и добавления в среду глутамата и пенициллина за 104 ч инкубации из 100 мМ (14,8 г/л) ТЦК получается 76,18 мМ *12,57 г/л) ФА. Разработана математическая модель процесса с учетом всех кинетических параметров. Турция, Dep. Chem. Eng., Aukara Univ., Tandogan, Ankara 06100. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ТРАНС-ЦИННАМОВАЯ КИСЛОТА
БИОКОН)))ВЕРСИЯ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Akay, Bulent; Ozdamar, Tuncer H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.109

Takac, Serpil.
Bioconversion of trans-cinnamic acid to L-phenylalanine by L-phenylalanine ammonia-lyase of Rhodotorula glutinis: Parameters and kinetics [Text] / Serpil Takac, Bulent Akay, Tuncer H. Ozdamar // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 5. - P445-452 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Параметры и кинетика процесса биоконверсии транс-циннамовой кислоты в фенилаланин при помощи L-фенилаланинаммиаклиазы Rhodotorula glutinis
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза (PAL) катализируют превращение транс-циннамовой к-ты (ТЦК) в L-фенилаланин (ФА) в присутствии аммония. При нормальных условиях равновесие смещено в сторону ТЦК, однако высокие значения pH и конц-ии аммония способствуют образования аминокислоты. Изучали параметры процесса, используя в качестве источника фермента покоящиемя клетки Rhodotorula glutinis. Оптимум pH, т-ры, содержание аммония и биокатализатора составляют, соотв., 10,5, 30 'ГРАДУС'C, 8 М т 2% по весу. Глутамат натрия и пенициллин увеличивают активность PAL в клетках R. glutinis, тогда как сам субстрат в конц-ии 30-50 мМ, а также хлорид-ионы ингибируют фермент. В случае дробной подачи ТЦК и добавления в среду глутамата и пенициллина за 104 ч инкубации из 100 мМ (14,8 г/л) ТЦК получается 76,18 мМ *12,57 г/л) ФА. Разработана математическая модель процесса с учетом всех кинетических параметров. Турция, Dep. Chem. Eng., Aukara Univ., Tandogan, Ankara 06100. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ТРАНС-ЦИННАМОВАЯ КИСЛОТА
БИОКОНВЕРСИЯ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Akay, Bulent; Ozdamar, Tuncer H.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска